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- PDB-2eu1: Crystal structure of the chaperonin GroEL-E461K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eu1
タイトルCrystal structure of the chaperonin GroEL-E461K
要素GROEL
キーワードCHAPERONE/PEPTIDE BINDING PROTEIN / chaperonin / GROEL / HSP60 / E461K / CHAPERONE-PEPTIDE BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GroEL / GroEL / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GroEL / GroEL / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Cabo-Bilbao, A. / Spinelli, S. / Sot, B. / Agirre, J. / Mechaly, A.E. / Muga, A. / Guerin, D.M.A.
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the temperature-sensitive and allosteric-defective chaperonin GroEL(E461K).
著者: Cabo-Bilbao, A. / Spinelli, S. / Sot, B. / Agirre, J. / Mechaly, A.E. / Muga, A. / Guerin, D.M.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of wild-type chaperonin GROEL
著者: Bartolucci, C. / Lamba, D. / Grazulis, S. / Manakova, E. / Heumann, H.
#2: ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2004
タイトル: A mutant chaperonin with rearranged inter-ring electrostatic contacts and temperature-sensitive dissociation.
著者: B Trevor Sewell / Robert B Best / Shaoxia Chen / Alan M Roseman / George W Farr / Arthur L Horwich / Helen R Saibil /
要旨: The chaperonin GroEL assists protein folding through ATP-dependent, cooperative movements that alternately create folding chambers in its two rings. The substitution E461K at the interface between ...The chaperonin GroEL assists protein folding through ATP-dependent, cooperative movements that alternately create folding chambers in its two rings. The substitution E461K at the interface between these two rings causes temperature-sensitive, defective protein folding in Escherichia coli. To understand the molecular defect, we have examined the mutant chaperonin by cryo-EM. The normal out-of-register alignment of contacts between subunits of opposing wild-type rings is changed in E461K to an in-register one. This is associated with loss of cooperativity in ATP binding and hydrolysis. Consistent with the loss of negative cooperativity between rings, the cochaperonin GroES binds simultaneously to both E461K rings. These GroES-bound structures were unstable at higher temperature, dissociating into complexes of single E461K rings associated with GroES. Lacking the allosteric signal from the opposite ring, these complexes cannot release their GroES and become trapped, dead-end states.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Conformational variability in the refined structure of the chaperonin GroEL at 2.8 A resolution
著者: Braig, K. / Adams, P.D. / Brunger, A.T.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of the asymmetric GroEL-GroES-(ADP)7 chaperonin complex.
著者: Z Xu / A L Horwich / P B Sigler /
要旨: Chaperonins assist protein folding with the consumption of ATP. They exist as multi-subunit protein assemblies comprising rings of subunits stacked back to back. In Escherichia coli, asymmetric ...Chaperonins assist protein folding with the consumption of ATP. They exist as multi-subunit protein assemblies comprising rings of subunits stacked back to back. In Escherichia coli, asymmetric intermediates of GroEL are formed with the co-chaperonin GroES and nucleotides bound only to one of the seven-subunit rings (the cis ring) and not to the opposing ring (the trans ring). The structure of the GroEL-GroES-(ADP)7 complex reveals how large en bloc movements of the cis ring's intermediate and apical domains enable bound GroES to stabilize a folding chamber with ADP confined to the cis ring. Elevation and twist of the apical domains double the volume of the central cavity and bury hydrophobic peptide-binding residues in the interface with GroES, as well as between GroEL subunits, leaving a hydrophilic cavity lining that is conducive to protein folding. An inward tilt of the cis equatorial domain causes an outward tilt in the trans ring that opposes the binding of a second GroES. When combined with new functional results, this negative allosteric mechanism suggests a model for an ATP-driven folding cycle that requires a double toroid.
#5: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Ionic interactions at both inter-ring contact sites of GroEL are involved in transmission of the allosteric signal: a time-resolved infrared difference study
著者: Sot, B. / von Germar, F. / Mantele, W. / Valpuesta, J.M. / Taneva, S.G. / Muga, A.
#6: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Salt bridges at the inter-ring interface regulate the thermostat of GroEL
著者: Sot, B. / Galan, A. / Valpuesta, J.M. / Bertrand, S. / Muga, A.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: GroEL stability and function. Contribution of the ionic interactions at the inter-ring contact sites
著者: Sot, B. / Banuelos, S. / Valpuesta, J.M. / Muga, A.
履歴
登録2005年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROEL
B: GROEL
C: GROEL
D: GROEL
E: GROEL
F: GROEL
G: GROEL
H: GROEL
I: GROEL
J: GROEL
K: GROEL
L: GROEL
M: GROEL
N: GROEL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)803,48514
ポリマ－803,48514
非ポリマー00
水00
1
A: GROEL
B: GROEL
C: GROEL
D: GROEL
E: GROEL
F: GROEL
G: GROEL

A: GROEL
B: GROEL
C: GROEL
D: GROEL
E: GROEL
F: GROEL
G: GROEL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)803,48514
ポリマ－803,48514
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
2
H: GROEL
I: GROEL
J: GROEL
K: GROEL
L: GROEL
M: GROEL
N: GROEL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)401,7427
ポリマ－401,7427
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
H: GROEL
I: GROEL
J: GROEL
K: GROEL
L: GROEL
M: GROEL
N: GROEL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)401,7427
ポリマ－401,7427
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21710 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area150750 Å2
手法PISA
4
A: GROEL
B: GROEL
C: GROEL
D: GROEL
E: GROEL
F: GROEL
G: GROEL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)401,7427
ポリマ－401,7427
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22150 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area150340 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)267.695, 290.641, 247.006
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological GroELE461K molecule is formed in the crystal by the association of two rings from neighbouring asymmetric units.

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要素

#1: タンパク質
GROEL / Protein Cpn60 / 60 kDa chaperonin


分子量: 57391.773 Da / 分子数: 14 / 変異: E461K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.41 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8
詳細: Reservoir solution: 43% (v/v) MPD, 100mM Imidazole, 170mM MgCl2.6H2O, dissolved in the ratio 1:1.5 with 22.5mg/ml protein, 50mM TRIS-HCL, 10mM MgCl2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97563
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97563 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.29→39.75 Å / Num. obs: 123350 / % possible obs: 85 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OEL

1oel


解像度: 3.29→15 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET USING AMPLITUDES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 6133 4.2 %RANDOM
Rwork0.276 ---
obs0.276 121338 --
all-122137 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数53970 0 0 0 53970
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.329
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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