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Yorodumi- PDB-2yey: Crystal structure of the allosteric-defective chaperonin GroEL E4... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2yey | |||||||||
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Title | Crystal structure of the allosteric-defective chaperonin GroEL E434K mutant | |||||||||
Components | 60 KDA CHAPERONIN | |||||||||
Keywords | CHAPERONE / CHAPERONIN / COOPERATIVITY / TWINNING / LOW-RESOLUTION REFINEMENT | |||||||||
Function / homology | Function and homology information GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ESCHERICHIA COLI (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 4.5 Å | |||||||||
Authors | Cabo-Bilbao, A. / Mechaly, A.E. / Agirre, J. / Spinelli, S. / Sot, B. / Muga, A. / Guerin, D.M.A. | |||||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2006 Title: Crystal Structure of the Temperature-Sensitive and Allosteric-Defective Chaperonin Groele461K. Authors: Cabo-Bilbao, A. / Spinelli, S. / Sot, B. / Agirre, J. / Mechaly, A.E. / Muga, A. / Guerin, D.M.A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2yey.cif.gz | 2.6 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2yey.ent.gz | 2.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2yey.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ye/2yey ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ye/2yey | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2eu1C 1xckS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 55220.172 Da / Num. of mol.: 14 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain: K-12 / Plasmid: POF39 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: P0A6F5 Sequence details | RESIDUE 1 IS AN INITIATOR METHIONINE | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5 Å3/Da / Density % sol: 75.5 % / Description: NONE |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 0.934 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.934 Å / Relative weight: 1 |
Reflection twin | Operator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.5 |
Reflection | Resolution: 4.5→20 Å / Num. obs: 87597 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 6 |
Reflection shell | Resolution: 4.5→4.74 Å / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1XCK Resolution: 4.5→19.992 Å / σ(F): 0.93 / Phase error: 22.75 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 99 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.5→19.992 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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