[日本語] English
万見
- PDB-4a11: Structure of the hsDDB1-hsCSA complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a11
タイトルStructure of the hsDDB1-hsCSA complex
要素
  • DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
  • DNA EXCISION REPAIR PROTEIN ERCC-8
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA DAMAGE REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair complex / single strand break repair / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont ...regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair complex / single strand break repair / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / viral release from host cell / cullin family protein binding / response to X-ray / ectopic germ cell programmed cell death / transcription-coupled nucleotide-excision repair / protein autoubiquitination / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / response to UV / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of DNA repair / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / nuclear matrix / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to oxidative stress / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA excision repair protein Rad28/ERCC8/Ckn1/ATCSA-1 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / : / CPSF A subunit region / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H ...DNA excision repair protein Rad28/ERCC8/Ckn1/ATCSA-1 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / : / CPSF A subunit region / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-8 / DNA damage-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Bohm, K. / Scrima, A. / Fischer, E.S. / Gut, H. / Thomae, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: The Molecular Basis of Crl4(Ddb2/Csa) Ubiquitin Ligase Architecture, Targeting, and Activation.
著者: Fischer, E.S. / Scrima, A. / Bohm, K. / Matsumoto, S. / Lingaraju, G.M. / Faty, M. / Yasuda, T. / Cavadini, S. / Wakasugi, M. / Hanaoka, F. / Iwai, S. / Gut, H. / Sugasawa, K. / Thoma, N.H.
履歴
登録2011年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
B: DNA EXCISION REPAIR PROTEIN ERCC-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,8612
ポリマ－174,8612
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-17.2 kcal/mol
Surface area55230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.330, 138.330, 244.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / ...DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 1 / XAP-1 / UV-DAMAGED DNA-BINDING FACTOR / UV-DAMAGED DNA-BINDING PROTEIN 1 / UV-DDB 1 / XPE-BINDING FACTOR / XPE-BF / XERODERMA PIGMENTOSUM GROUP E-COMPLEMENTING PROTEIN / XPCE / COCKAYNE SYNDROME A PROTEIN


分子量: 129394.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC-DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPULSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 DNA EXCISION REPAIR PROTEIN ERCC-8 / COCKAYNE SYNDROME WD REPEAT PROTEIN CSA / UV-DAMAGED DNA-BINDING PROTEIN 1


分子量: 45465.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC-DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPULSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13216

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 1.4-1.58 M NAKPO4, 0.1 M NAMALONATE, 0-0.1 M LI2SO4, pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 38124 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 80.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 7.03
反射 シェル解像度: 3.31→3.39 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / % possible all: 78.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3EI3

3ei3


解像度: 3.31→32.067 Å / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.77 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: UNMODELLED DENSITY WAS OBSERVED CLOSE THE THE DDB1-BPB DOMAIN POTENTIALLY REFLECTING A MAINLY UNSTRUCTURED LOOP REGION OF DDB1.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2331 1908 5 %
Rwork0.1757 --
obs0.1785 38079 92.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 74.497 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 84.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.1042 Å20 Å20 Å2
2--13.1042 Å20 Å2
3----26.2084 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.31→32.067 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11081 0 0 0 11081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00911294
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34215366
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1163988
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0871805
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061977
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3105-3.39320.30671130.25072238X-RAY DIFFRACTION81
3.3932-3.48480.31891250.24662546X-RAY DIFFRACTION93
3.4848-3.58720.27851530.2322573X-RAY DIFFRACTION94
3.5872-3.70290.24851350.2112605X-RAY DIFFRACTION94
3.7029-3.8350.26871520.19942602X-RAY DIFFRACTION95
3.835-3.98830.26771420.18772582X-RAY DIFFRACTION94
3.9883-4.16940.19721480.15972564X-RAY DIFFRACTION93
4.1694-4.38870.23281070.14252645X-RAY DIFFRACTION95
4.3887-4.66290.20181490.13262602X-RAY DIFFRACTION94
4.6629-5.02170.18811290.13612639X-RAY DIFFRACTION94
5.0217-5.52470.22241210.14612635X-RAY DIFFRACTION93
5.5247-6.31890.22491540.16452634X-RAY DIFFRACTION94
6.3189-7.94110.20331370.16852671X-RAY DIFFRACTION94
7.9411-32.06840.24071430.20332635X-RAY DIFFRACTION89

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る