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- PDB-4a0a: Structure of hsDDB1-drDDB2 bound to a 16 bp CPD-duplex (pyrimidin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a0a
タイトルStructure of hsDDB1-drDDB2 bound to a 16 bp CPD-duplex (pyrimidine at D-1 position) at 3.6 A resolution (CPD 3)
要素
  • 5'-D(*CP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*CP*TP*TP*TP*CP*AP*CP*CP*C)-3'
  • 5'-D(*GP*GP*TP*GP*AP*AP*AP*(TTD)P*AP*GP*CP*AP*GP*DGP)-3'
  • DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
  • DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX / DNA DAMAGE REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


Dual Incision in GG-NER / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Neddylation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont ...Dual Incision in GG-NER / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Neddylation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / site of DNA damage / viral release from host cell / cullin family protein binding / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / response to UV / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #3280 / DNA damage-binding protein 2 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / : / CPSF A subunit region / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller ...Helix Hairpins - #3280 / DNA damage-binding protein 2 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / : / CPSF A subunit region / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / Helix Hairpins / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Scrima, A. / Fischer, E.S. / Iwai, S. / Gut, H. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: The Molecular Basis of Crl4(Ddb2/Csa) Ubiquitin Ligase Architecture, Targeting, and Activation
著者: Scrima, A. / Fischer, E.S. / Iwai, S. / Gut, H. / Thoma, N.H.
履歴
登録2011年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月7日Group: Database references
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_biol / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
B: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2
C: 5'-D(*GP*GP*TP*GP*AP*AP*AP*(TTD)P*AP*GP*CP*AP*GP*DGP)-3'
D: 5'-D(*CP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*CP*TP*TP*TP*CP*AP*CP*CP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,6015
ポリマ－182,5614
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8450 Å2
ΔGint-48.5 kcal/mol
Surface area49910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.640, 227.140, 114.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / ...DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 1 / XAP-1 / UV-DAMAGED DNA-BINDING FACTOR / UV-DAMAGED DNA-BINDING PROTEIN 1 / UV-DDB 1 / XPE-BINDING FACTOR / XPE-BF / XERODERMA PIGMENTOSUM GROUP E-COMPLEMENTING PROTEIN / XPCE


分子量: 129394.961 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2 / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 2


分子量: 43418.102 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 60-423 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q2YDS1
#3: DNA鎖 5'-D(*GP*GP*TP*GP*AP*AP*AP*(TTD)P*AP*GP*CP*AP*GP*DGP)-3'


分子量: 5018.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: DAMAGED STRAND. CONTAINS CYCLOBUTANE PYRIMIDINE DIMER (CPD)
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 5'-D(*CP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*CP*TP*TP*TP*CP*AP*CP*CP*C)-3'


分子量: 4730.069 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: UNDAMAGED STRAND / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 224 TO LYS
配列の詳細XX EQUALS CPD EQUALS TTD

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.27 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.6 / 詳細: 100 MM MES, 28 MM NAOH, 16% PEG 350MME., pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 23751 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 3.6→3.7 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3EI1

3ei1


解像度: 3.6→46.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.848 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.773 / SU B: 50.047 / SU ML: 0.73 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.83 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.34718 1188 5 %RANDOM
Rwork0.26309 ---
obs0.26728 22561 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 73.463 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.83 Å20 Å20 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→46.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8972 646 1 0 9619
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0229877
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0762.03813509
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.77351126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.29324.502422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.769151601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8281549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.21530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217185
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2451.55632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.44629113
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.38634245
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7494.54394
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 86 -
Rwork0.433 1633 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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