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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3wfq | ||||||
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Title | tRNA processing enzyme complex 1 | ||||||
![]() |
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![]() | Transferase/RNA / Terminal Nucleotide Transferase / Transferase-RNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() CTP:tRNA cytidylyltransferase activity / RNA 3'-end processing / tRNA processing / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / tRNA binding / nucleotide binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | synthetic construct (others)![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yamashita, S. / Takeshita, D. / Tomita, K. | ||||||
![]() | ![]() Title: Translocation and rotation of tRNA during template-independent RNA polymerization by tRNA nucleotidyltransferase Authors: Yamashita, S. / Takeshita, D. / Tomita, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Download
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PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 513.6 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 557.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 65.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 93.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3wfoSC ![]() 3wfpC ![]() 3wfrC ![]() 3wfsC ![]() 3l0uS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
#1: RNA chain | Mass: 23544.986 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 56943.055 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others), (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: VF5 / Gene: pcnB2 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: O67911, CCA tRNA nucleotidyltransferase Sequence details | THE AUTHORS CRYSTALLIZED THE ENTIRE PROTEIN, RESIDUES 1-512 FOR E, F, G, H CHAINS. THE AUTHORS KNOW ...THE AUTHORS CRYSTALLIZ | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.44 Å3/Da / Density % sol: 64.26 % |
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-Data collection
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
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Detector | Date: May 13, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.6→20 Å / Num. obs: 27296 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3WFO, 3L0U Resolution: 3.619→19.982 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.824 / SU ML: 0.56 / σ(F): 1.99 / Phase error: 25.24 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 473.86 Å2 / Biso mean: 147.0686 Å2 / Biso min: 28.74 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.619→19.982 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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