[日本語] English
万見
- PDB-3wfs: tRNA processing enzyme complex 3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wfs
タイトルtRNA processing enzyme complex 3
要素
  • Poly A polymerase
  • RNA (74-MER)
キーワードTransferase/RNA / Terminal Nucleotide Transferase / Transferase-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CC tRNA cytidylyltransferase activity / tRNA surveillance / CCACCA tRNA nucleotidyltransferase activity / tRNA 3'-terminal CCA addition / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / tRNA binding / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / tRNA nucleotidyltransferase/poly(A) polymerase, RNA and SrmB- binding domain / Probable RNA and SrmB- binding site of polymerase A / HDIG domain / Poly A polymerase, head domain / Poly A polymerase head domain / HD domain / HD domain / Beta Polymerase, domain 2 / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. ...: / tRNA nucleotidyltransferase/poly(A) polymerase, RNA and SrmB- binding domain / Probable RNA and SrmB- binding site of polymerase A / HDIG domain / Poly A polymerase, head domain / Poly A polymerase head domain / HD domain / HD domain / Beta Polymerase, domain 2 / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / CC-adding tRNA nucleotidyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Aquifex aeolicus (バクテリア)
Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.311 Å
データ登録者Yamashita, S. / Takeshita, D. / Tomita, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Translocation and rotation of tRNA during template-independent RNA polymerization by tRNA nucleotidyltransferase
著者: Yamashita, S. / Takeshita, D. / Tomita, K.
履歴
登録2013年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22017年6月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RNA (74-MER)
B: RNA (74-MER)
C: Poly A polymerase
D: Poly A polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,9718
ポリマ－161,5864
非ポリマー3844
水00
1
A: RNA (74-MER)
C: Poly A polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9854
ポリマ－80,7932
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area32630 Å2
手法PISA
2
B: RNA (74-MER)
D: Poly A polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9854
ポリマ－80,7932
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area32360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)177.210, 148.110, 92.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: RNA鎖 RNA (74-MER)


分子量: 23850.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア) / 参照: GenBank: 498539165
#2: タンパク質 Poly A polymerase


分子量: 56943.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物), (組換発現) Aquifex aeolicus (strain VF5) (バクテリア)
株: VF5 / 遺伝子: pcnB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O67911, CCA tRNA nucleotidyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細THE AUTHORS CRYSTALLIZED THE ENTIRE PROTEIN, RESIDUES 1-512 FOR C, D CHAINS. THE AUTHORS KNOW THE ...THE AUTHORS CRYSTALLIZED THE ENTIRE PROTEIN, RESIDUES 1-512 FOR C, D CHAINS. THE AUTHORS KNOW THE COMPLETE SEQUENCE. THE SEQUENCE OF RESIDUES 1-15 AND 449-512 (THE UNK PART) IS AS FOLLOWS. (1) MENIEIVSSGKHTLH (15), (449) EEIQKPLLNGDEIMEILGIKPGKIVGILKKALLEAQIDGKVETKEEAIEFIKRSTKNLKPLDEG(512) THE AUTHORS COULD OBSERVE A PART OF N- and C-TERMINAL RESIDUES (1-15 and 449-512, RESPECTIVLY) OF ALL PROTEIN CHAINS BUT THEY ARE NOT SURE WHICH PART CORRESPONDS WITH THESE OBSERVED RESIDUES. SO THE RESIDUE NUMBERS OF UNK ARE MEANINGLESS.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.63 %

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.9791 Å
検出器日付: 2012年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→20 Å / Num. obs: 27238 / Biso Wilson estimate: 62.78 Å2

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WFO, 3L0U

3wfo

3l0u


解像度: 3.311→19.861 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8072 / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 27.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2757 1363 5.02 %
Rwork0.2287 --
obs0.2311 27165 77.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 342.19 Å2 / Biso mean: 113.7954 Å2 / Biso min: 17.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.311→19.861 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7021 3130 20 0 10171
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00510668
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.71815118
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341806
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031385
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0734413
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.3113-3.4290.2486210.25432602818
3.429-3.56560.3572520.263184289426
3.5656-3.72690.27661050.26271948205359
3.7269-3.92190.31231450.25312926307189
3.9219-4.16550.2661680.232933083476100
4.1655-4.48370.28371830.220733313514100
4.4837-4.92870.26251580.222233283486100
4.9287-5.62760.27491830.222533043487100
5.6276-7.03740.30511670.247733563523100
7.0374-19.8610.24481810.20113199338095
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5751-1.6169-0.27013.42211.85951.3868-0.2549-0.3620.0101-0.69330.3563-0.28451.32191.3758-0.14641.81330.41470.24831.26660.01210.661755.07775.1691-29.1272
21.689-0.4779-0.94611.85631.11380.99190.0025-0.97780.53570.88040.9363-0.2422-0.97691.7028-0.50241.8999-0.02750.13861.3179-0.17340.49451.83139.389932.8088
32.2492-0.2595-0.56884.2624-0.34582.9884-0.31820.1944-0.16360.9399-0.05620.28420.3008-0.07270.16020.33-0.03760.09130.1804-0.06640.497737.397225.9476-2.3673
42.3444-3.1237-0.39564.53741.05120.7971-0.1171-0.14920.91850.0878-0.106-0.3246-0.13280.18110.19911.1336-0.44210.43963.276-1.1152.835179.622233.7942-28.9418
51.9164-0.5875-0.81674.71280.38732.62860.7149-0.22820.4415-1.4635-0.0386-0.9085-1.01070.94530.30370.3737-0.0653-0.00470.37830.14660.239356.7853-14.10183.9113
63.5194-1.23112.61117.6083-2.51197.46060.4554-0.0378-0.5074-0.1119-0.1615-0.1921-0.15920.1539-0.07921.26960.4927-0.55561.7890.19450.894272.4781-17.479349.0855
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 1:74)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESSEQ 1:74)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C AND (RESSEQ 5:448 OR RESSEQ 1001:1002)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN C AND (RESSEQ 473:504)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN D AND (RESSEQ 5:448 OR RESSEQ 1001:1002)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN D AND (RESSEQ 473:504)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る