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万見
- PDB-3wfo: tRNA processing enzyme (apo form 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wfo
タイトルtRNA processing enzyme (apo form 1)
要素Poly A polymerase
キーワードTRANSFERASE / Terminal Nucleotide Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


CC tRNA cytidylyltransferase activity / tRNA surveillance / CCACCA tRNA nucleotidyltransferase activity / tRNA 3'-terminal CCA addition / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / tRNA binding / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / tRNA nucleotidyltransferase/poly(A) polymerase, RNA and SrmB- binding domain / Probable RNA and SrmB- binding site of polymerase A / HDIG domain / Poly A polymerase, head domain / Poly A polymerase head domain / HD domain / HD domain / Beta Polymerase, domain 2 / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. ...: / tRNA nucleotidyltransferase/poly(A) polymerase, RNA and SrmB- binding domain / Probable RNA and SrmB- binding site of polymerase A / HDIG domain / Poly A polymerase, head domain / Poly A polymerase head domain / HD domain / HD domain / Beta Polymerase, domain 2 / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CC-adding tRNA nucleotidyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Yamashita, S. / Takeshita, D. / Tomita, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Translocation and rotation of tRNA during template-independent RNA polymerization by tRNA nucleotidyltransferase
著者: Yamashita, S. / Takeshita, D. / Tomita, K.
履歴
登録2013年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly A polymerase
B: Poly A polymerase
C: Poly A polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,65514
ポリマ－181,5983
非ポリマー1,05711
水00
1
A: Poly A polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9175
ポリマ－60,5331
非ポリマー3844
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Poly A polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9175
ポリマ－60,5331
非ポリマー3844
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Poly A polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8214
ポリマ－60,5331
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)177.481, 327.769, 78.102
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域: (Selection details: chain 'C' RESTRAINED TORSIONS: 6053 Histogram of differences under limit:...)

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要素

#1: タンパク質 Poly A polymerase


分子量: 60532.715 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 株: VF5 / 遺伝子: pcnB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O67911, CCA tRNA nucleotidyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.67 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器日付: 2010年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→20 Å / Num. obs: 31733 / Biso Wilson estimate: 108.7 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1389)精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.4→19.878 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8471 / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2096 1586 5 %
Rwork0.1797 30118 -
obs0.1813 31704 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 259.34 Å2 / Biso mean: 119.3384 Å2 / Biso min: 52.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→19.878 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10415 0 55 0 10470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00410677
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81314392
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0331572
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041840
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6334007
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.4001-3.50920.34471400.329926562796
3.5092-3.63390.32691420.265927142856
3.6339-3.77850.31351420.229326982840
3.7785-3.94920.21951440.18627172861
3.9492-4.15560.19591420.169827152857
4.1556-4.41330.20461440.153627222866
4.4133-4.74970.16591430.150327232866
4.7497-5.21990.18721450.153227522897
5.2199-5.95730.23431450.184927622907
5.9573-7.43960.22681460.200427792925
7.4396-19.87870.16681530.157428803033
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0869-0.6693-1.1061.06080.43911.5895-0.1559-0.8917-0.05610.26270.2422-0.0410.22190.2988-0.08990.63070.08960.03050.91290.09690.54821.67274.676894.604
21.27850.94570.18555.89271.51641.1076-0.0860.30260.1653-1.3024-0.10120.4032-0.5485-0.05430.15831.07-0.0595-0.18950.70470.03550.7082-30.8551126.49389.796
33.2761-2.17790.27845.27-0.74031.56830.14220.3667-0.0293-0.8233-0.3373-0.08280.27750.26170.20261.040.05560.08250.68960.09380.656328.5059127.679111.3365
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 3:448 OR RESID 601:604 ) )A3 - 448
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 3:448 OR RESID 601:604 ) )A601 - 604
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 2:449 OR RESID 601:604 ) )B2 - 449
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 2:449 OR RESID 601:604 ) )B601 - 604
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND ( RESID 3:447 OR RESID 601:603 ) )C3 - 447
6X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND ( RESID 3:447 OR RESID 601:603 ) )C601 - 603

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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