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- PDB-3tmk: CRYSTAL STRUCTURE OF YEAST THYMIDYLATE KINASE COMPLEXED WITH THE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tmk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF YEAST THYMIDYLATE KINASE COMPLEXED WITH THE BISUBSTRATE INHIBITOR TP5A AT 2.0 A RESOLUTION: IMPLICATIONS FOR CATALYSIS AND AZT ACTIVATION
要素THYMIDYLATE KINASE
キーワードKINASE / PHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / dTMP kinase / dTMP kinase activity / dUDP biosynthetic process / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
P1-(5'-ADENOSYL)P5-(5'-THYMIDYL)PENTAPHOSPHATE / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lavie, A. / Schlichting, I. / Konrad, M. / Goody, R.S. / Brundiers, R. / Reinstein, J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of yeast thymidylate kinase complexed with the bisubstrate inhibitor P1-(5'-adenosyl) P5-(5'-thymidyl) pentaphosphate (TP5A) at 2.0 A resolution: implications for ...タイトル: Crystal structure of yeast thymidylate kinase complexed with the bisubstrate inhibitor P1-(5'-adenosyl) P5-(5'-thymidyl) pentaphosphate (TP5A) at 2.0 A resolution: implications for catalysis and AZT activation.
著者: Lavie, A. / Konrad, M. / Brundiers, R. / Goody, R.S. / Schlichting, I. / Reinstein, J.
履歴
登録1998年1月26日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE KINASE
B: THYMIDYLATE KINASE
C: THYMIDYLATE KINASE
D: THYMIDYLATE KINASE
E: THYMIDYLATE KINASE
F: THYMIDYLATE KINASE
G: THYMIDYLATE KINASE
H: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,88616
ポリマ－197,7558
非ポリマー7,1318
水19,6001088
1
A: THYMIDYLATE KINASE
B: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2214
ポリマ－49,4392
非ポリマー1,7832
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
2
C: THYMIDYLATE KINASE
D: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2214
ポリマ－49,4392
非ポリマー1,7832
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18270 Å2
手法PISA
3
E: THYMIDYLATE KINASE
F: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2214
ポリマ－49,4392
非ポリマー1,7832
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area18600 Å2
手法PISA
4
G: THYMIDYLATE KINASE
H: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2214
ポリマ－49,4392
非ポリマー1,7832
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4420 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area18640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.570, 87.320, 155.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.865999, -0.498083, -0.044261), (-0.496296, -0.866951, 0.045671), (-0.06112, -0.017584, -0.997976)8.50608, 4.24597, 255.49323
2given(0.999111, -0.041368, 0.008137), (0.04131, 0.999121, 0.007198), (-0.008427, -0.006856, 0.999941)10.99074, 42.22878, -19.02644
3given(0.889129, -0.457156, -0.021397), (-0.456578, -0.889271, 0.027083), (-0.031409, -0.014311, -0.999404)17.18636, 50.37848, 236.46736
4given(-0.999656, 0.019956, 0.017039), (-0.020036, -0.999789, -0.004532), (0.016945, -0.004872, 0.999845)21.44378, 6.21455, -77.58885
5given(-0.888499, 0.458395, 0.021069), (0.458434, 0.888722, -0.003202), (-0.020192, 0.006814, -0.999773)18.92866, -4.69221, 177.94644
6given(-0.999993, 0.002124, 0.003092), (-0.00212, -0.999997, 0.001236), (0.003095, 0.00123, 0.999995)35.64418, 49.10461, -96.60843
7given(-0.891271, 0.453063, 0.019243), (0.452769, 0.891449, -0.017839), (-0.025236, -0.007187, -0.999656)31.33823, 41.41048, 158.80917

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要素

#1: タンパク質
THYMIDYLATE KINASE


分子量: 24719.375 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00572, dTMP kinase
#2: 化合物
ChemComp-T5A / P1-(5'-ADENOSYL)P5-(5'-THYMIDYL)PENTAPHOSPHATE / 五りん酸Oα-(5′-アデノシル)Oε-(5′-チミジル)


分子量: 891.354 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30N7O23P5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1088 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年2月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→43.8 Å / Num. obs: 116451 / % possible obs: 82 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.059
反射
*PLUS
Num. measured all: 270178
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 56.9 % / Rmerge(I) obs: 0.266

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TMK

1tmk


解像度: 2→43.8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 5401 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 101931 --
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13791 440 440 1198 15869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.64
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.DNATP5A.TOPH
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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