[日本語] English
万見
- PDB-3um2: Crystal structure of the Brox Bro1 domain in complex with the C-t... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3um2
タイトルCrystal structure of the Brox Bro1 domain in complex with the C-terminal tail of CHMP5
要素
  • BRO1 domain-containing protein BROX
  • Charged multivesicular body protein 5
キーワードMEMBRANE PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / beta hairpin / ESCRT-III / CHMPs / MEMBRANE PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex / BROX
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / cellular response to muramyl dipeptide ...viral budding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / cellular response to muramyl dipeptide / mitotic nuclear membrane reassembly / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vesicle budding from membrane / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome membrane / regulation of receptor recycling / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / viral budding from plasma membrane / erythrocyte differentiation / Budding and maturation of HIV virion / kinetochore / autophagy / nuclear envelope / protein transport / cellular response to lipopolysaccharide / midbody / nuclear membrane / cadherin binding / lysosomal membrane / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
BRO1 domain-containing protein BROX / alix/aip1 like domains / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...BRO1 domain-containing protein BROX / alix/aip1 like domains / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BRO1 domain-containing protein BROX / Charged multivesicular body protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.589 Å
データ登録者Jiang, J.S. / Mu, R.L. / Xiao, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Two Distinct Binding Modes Define the Interaction of Brox with the C-Terminal Tails of CHMP5 and CHMP4B.
著者: Mu, R. / Dussupt, V. / Jiang, J. / Sette, P. / Rudd, V. / Chuenchor, W. / Bello, N.F. / Bouamr, F. / Xiao, T.S.
履歴
登録2011年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BRO1 domain-containing protein BROX
B: Charged multivesicular body protein 5
D: BRO1 domain-containing protein BROX
E: Charged multivesicular body protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6047
ポリマ－89,3284
非ポリマー2763
水3,297183
1
A: BRO1 domain-containing protein BROX
B: Charged multivesicular body protein 5
ヘテロ分子

D: BRO1 domain-containing protein BROX
E: Charged multivesicular body protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6047
ポリマ－89,3284
非ポリマー2763
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area35910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.218, 111.360, 116.039
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The GF chromatography indicates it is a monomer in solution

-
要素

#1: タンパク質 BRO1 domain-containing protein BROX / BRO1 domain- and CAAX motif-containing protein


分子量: 42533.410 Da / 分子数: 2 / 断片: Brox bro1 domain 2-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BROFTI, BROX, C1orf58 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5VW32
#2: タンパク質・ペプチド Charged multivesicular body protein 5 / Chromatin-modifying protein 5 / SNF7 domain-containing protein 2 / Vacuolar protein sorting- ...Chromatin-modifying protein 5 / SNF7 domain-containing protein 2 / Vacuolar protein sorting-associated protein 60 / Vps60 / hVps60


分子量: 2130.397 Da / 分子数: 2
断片: Synthetic peptide of C-terminal tail of CHMP5 200-219
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NZZ3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 8000, 0.1M sodium cacodylate, 0.2M magnesium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.589→50 Å / Num. obs: 27011 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3R9M

3r9m


解像度: 2.589→44.465 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2406 1907 7.39 %
Rwork0.178 --
obs0.1826 25795 90.13 %
all-27011 -
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.227 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.1913 Å20 Å20 Å2
2--2.739 Å20 Å2
3---3.4523 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.589→44.465 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6238 0 18 183 6439
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046407
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8678669
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0892366
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067944
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041110
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5891-2.65390.40251040.25171378X-RAY DIFFRACTION73
2.6539-2.72560.31891270.21341599X-RAY DIFFRACTION87
2.7256-2.80580.29461330.20781641X-RAY DIFFRACTION89
2.8058-2.89630.26771340.20481684X-RAY DIFFRACTION90
2.8963-2.99980.28511340.19821705X-RAY DIFFRACTION91
2.9998-3.11990.28271360.18261716X-RAY DIFFRACTION92
3.1199-3.26190.21631420.17171727X-RAY DIFFRACTION92
3.2619-3.43380.21471330.16951739X-RAY DIFFRACTION92
3.4338-3.64880.22791420.16741769X-RAY DIFFRACTION93
3.6488-3.93040.23821440.15961745X-RAY DIFFRACTION94
3.9304-4.32560.19051450.141775X-RAY DIFFRACTION93
4.3256-4.95090.19721400.14461785X-RAY DIFFRACTION93
4.9509-6.23480.27941450.2121779X-RAY DIFFRACTION92
6.2348-44.47140.21761480.18861846X-RAY DIFFRACTION91

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る