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- PDB-4nhy: Crystal structure of human OGFOD1, 2-oxoglutarate and iron-depend... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nhy | ||||||
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Title | Crystal structure of human OGFOD1, 2-oxoglutarate and iron-dependent oxygenase domain containing 1, in complex with pyridine-2,4-dicarboxylic acid (2,4-PDCA) | ||||||
![]() | 2-oxoglutarate and iron-dependent oxygenase domain-containing protein 1 | ||||||
![]() | Oxidoreductase/Oxidoreductase inhibitor / Jelly-roll fold / translation / ribosome / double-stranded beta helix / oxygen sensing / Oxidoreductase-Oxidoreductase inhibitor complex | ||||||
Function / homology | ![]() peptidyl-proline 3-dioxygenase activity / peptidyl-proline hydroxylation / protein hydroxylation / peptidyl-proline dioxygenase activity / Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With 2-oxoglutarate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into each donor / regulation of translational termination / L-ascorbic acid binding / Protein hydroxylation / stress granule assembly / cytoplasmic stress granule ...peptidyl-proline 3-dioxygenase activity / peptidyl-proline hydroxylation / protein hydroxylation / peptidyl-proline dioxygenase activity / Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With 2-oxoglutarate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into each donor / regulation of translational termination / L-ascorbic acid binding / Protein hydroxylation / stress granule assembly / cytoplasmic stress granule / cell population proliferation / iron ion binding / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Horita, S. / McDonough, M.A. / Schofield, C.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of the Ribosomal Oxygenase OGFOD1 Provides Insights into the Regio- and Stereoselectivity of Prolyl Hydroxylases. Authors: Horita, S. / Scotti, J.S. / Thinnes, C. / Mottaghi-Taromsari, Y.S. / Thalhammer, A. / Ge, W. / Aik, W. / Loenarz, C. / Schofield, C.J. / McDonough, M.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 60.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 82.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4nhkC ![]() 4nhlC ![]() 4nhmC ![]() 4nhxC ![]() 3kt7S ![]() 4nhn C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 65499.418 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q8N543, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With 2-oxoglutarate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into each donor #2: Chemical | ChemComp-MN / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PD2 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 2.0 mM MnCl2, 2.0 mM PD2, 20% (w/v) PEG 6000, 100 mM HEPES buffer and 200 mM MgCl2, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 7, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. all: 77000 / Num. obs: 76983 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 8.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdb entry 3KT7 Resolution: 2.603→48.238 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.96 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 63.7747 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.603→48.238 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.6→2.67 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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