[日本語] English
万見
- PDB-4nhk: Crystal structure of Tpa1p from Saccharomyces cerevisiae, termina... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nhk
タイトルCrystal structure of Tpa1p from Saccharomyces cerevisiae, termination and polyadenylation protein 1, in complex with pyridine-2,4-dicarboxylic acid (2,4-PDCA)
要素PKHD-type hydroxylase TPA1
キーワードOxidoreductase/Oxidoreductase inhibitor / 2-oxoglutarate oxygenase / oxygen sensing / protein synthesis regulation / double-stranded beta helix / jellyroll fold / prolyl hydroxylase / translation / ribosome / Oxidoreductase-Oxidoreductase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-proline di-hydroxylation / peptidyl-proline dioxygenase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / regulation of translational termination / poly(A) binding / L-ascorbic acid binding / Protein hydroxylation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / regulation of translational fidelity / translational termination ...peptidyl-proline di-hydroxylation / peptidyl-proline dioxygenase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / regulation of translational termination / poly(A) binding / L-ascorbic acid binding / Protein hydroxylation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / regulation of translational fidelity / translational termination / ferrous iron binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / TPA1/Ofd1, C-terminal / Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1/OFD1, N-terminal domain / : / Oxoglutarate and iron-dependent oxygenase degradation C-term / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Double-stranded beta-helix / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. ...Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / TPA1/Ofd1, C-terminal / Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1/OFD1, N-terminal domain / : / Oxoglutarate and iron-dependent oxygenase degradation C-term / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Double-stranded beta-helix / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / 4-Layer Sandwich / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PYRIDINE-2,4-DICARBOXYLIC ACID / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Scotti, J.S. / McDonough, M.A. / Schofield, C.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure of the Ribosomal Oxygenase OGFOD1 Provides Insights into the Regio- and Stereoselectivity of Prolyl Hydroxylases.
著者: Horita, S. / Scotti, J.S. / Thinnes, C. / Mottaghi-Taromsari, Y.S. / Thalhammer, A. / Ge, W. / Aik, W. / Loenarz, C. / Schofield, C.J. / McDonough, M.A.
履歴
登録2013年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22015年4月29日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PKHD-type hydroxylase TPA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0857
ポリマ－74,4951
非ポリマー5906
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.044, 67.716, 70.871
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.930, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-811-

HOH

21A-1129-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PKHD-type hydroxylase TPA1 / Termination and polyadenylation protein 1


分子量: 74494.523 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 21-644 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: TPA1, YER049W / プラスミド: pNIC28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P40032, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: P40032, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-PD2 / PYRIDINE-2,4-DICARBOXYLIC ACID / 2,4-ピリジンジカルボン酸


分子量: 167.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5NO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.8 MnCl2, 1.1 mM 2,4-PDCA, 0.1 M SPG buffer, 25% PEG 1500, vapor diffusion sitting drop, temperature 293K, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.8344 Å
検出器タイプ: PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月26日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8344 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 60504 / Num. obs: 59886 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 35.336 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 1.092 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.9-1.975.90.7292.559371.09898.2
1.97-2.056.60.538459061.12898.6
2.05-2.146.40.3745.459221.17598.7
2.14-2.256.90.2688.259411.20698.7
2.25-2.396.80.18711.859881.20398.9
2.39-2.586.70.13814.259781.07299.1
2.58-2.846.70.10418.259811.10199.3
2.84-3.2570.07622.960281.00799.4
3.25-4.096.70.05627.860460.98399.5
4.09-506.50.0435.761590.95199.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.3位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
GDAデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3KT7

3kt7


解像度: 1.9→48.63 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.1758 1998 Random
Rwork0.1546 --
obs-59840 -
原子変位パラメータBiso max: 122.16 Å2 / Biso mean: 44.7557 Å2 / Biso min: 23.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4374 0 37 359 4770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONfms_bonds0.1
X-RAY DIFFRACTIONfms_angles1.214
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2789 135 -
Rwork0.2462 --
obs-4037 94 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る