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- PDB-3um3: Crystal structure of the Brox Bro1 domain in complex with the C-t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3um3
タイトルCrystal structure of the Brox Bro1 domain in complex with the C-terminal tail of CHMP4B
要素
  • BRO1 domain-containing protein BROX
  • Charged multivesicular body protein 4b
キーワードMEMBRANE PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / alpha-helix of C-terminal tail of CHMP4B / ESCRT-III / CHMPs / MEMBRANE PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex / BROX
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / maintenance of lens transparency / viral budding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway ...ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / maintenance of lens transparency / viral budding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / mitotic nuclear membrane reassembly / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / membrane coat / vesicle budding from membrane / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / nervous system process / exit from mitosis / mitotic metaphase chromosome alignment / Macroautophagy / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / protein polymerization / autophagosome maturation / Pyroptosis / nuclear pore / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / macroautophagy / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / kinetochore / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / nuclear envelope / protein transport / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / nuclear membrane / vesicle / endosome / regulation of autophagy / cadherin binding / lysosomal membrane / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BRO1 domain-containing protein BROX / alix/aip1 like domains / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...BRO1 domain-containing protein BROX / alix/aip1 like domains / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BRO1 domain-containing protein BROX / Charged multivesicular body protein 4b
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Jiang, J.S. / Mu, R.L. / Xiao, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Two Distinct Binding Modes Define the Interaction of Brox with the C-Terminal Tails of CHMP5 and CHMP4B.
著者: Mu, R. / Dussupt, V. / Jiang, J. / Sette, P. / Rudd, V. / Chuenchor, W. / Bello, N.F. / Bouamr, F. / Xiao, T.S.
履歴
登録2011年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRO1 domain-containing protein BROX
B: Charged multivesicular body protein 4b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2222
ポリマ－58,2222
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area18050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.156, 138.156, 373.779
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 BRO1 domain-containing protein BROX / BRO1 domain- and CAAX motif-containing protein


分子量: 46521.863 Da / 分子数: 1 / 断片: Brox bro1 domain 2-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BROFTI, BROX, C1orf58 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5VW32
#2: タンパク質 Charged multivesicular body protein 4b / Chromatin-modifying protein 4b / CHMP4b / SNF7 homolog associated with Alix 1 / SNF7-2 / hSnf7-2 / ...Chromatin-modifying protein 4b / CHMP4b / SNF7 homolog associated with Alix 1 / SNF7-2 / hSnf7-2 / Vacuolar protein sorting-associated protein 32-2 / Vps32-2 / hVps32-2


分子量: 11699.792 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal tail of CHMP4B 121-224 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C20orf178, CHMP4B, SHAX1 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H444

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 1.0M sodium citrate, 0.1M imidazol, 15% glycerol, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 21693 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 145 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 18.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.3精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3R9M

3r9m


解像度: 3.8→48.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 5336689.33 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2144 9.9 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.233 21693 --
obs0.233 21556 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.2265 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 83.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.87 Å20 Å20 Å2
2--19.87 Å20 Å2
3----39.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.5 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.93 Å0.93 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→48.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3154 0 0 0 3154
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.42
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 3.8→4.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 334 9.8 %
Rwork0.339 3074 -
obs--97.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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