[日本語] English
万見
- PDB-3twu: Crystal structure of ARC4 from human Tankyrase 2 in complex with ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3twu
タイトルCrystal structure of ARC4 from human Tankyrase 2 in complex with peptide from human MCL1
要素
  • Induced myeloid leukemia cell differentiation protein Mcl-1
  • Tankyrase-2
キーワードSIGNALING PROTEIN/PEPTIDE / ankyrin repeat / protein-protein interaction / substrate recruitment / poly(ADP-ribosyl)ation / SIGNALING PROTEIN-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cell fate determination / XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / cellular homeostasis / mitochondrial fusion / Bcl-2 family protein complex / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation ...positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cell fate determination / XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / cellular homeostasis / mitochondrial fusion / Bcl-2 family protein complex / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / pericentriolar material / BH3 domain binding / negative regulation of anoikis / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / protein transmembrane transporter activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / response to cytokine / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nucleotidyltransferase activity / negative regulation of autophagy / release of cytochrome c from mitochondria / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of neuron apoptotic process / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear envelope / channel activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / regulation of apoptotic process / mitochondrial outer membrane / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / Golgi membrane / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Apoptosis regulator, Mcl-1 / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl-2 family ...Apoptosis regulator, Mcl-1 / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl-2 family / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions / Bcl2-like / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Induced myeloid leukemia cell differentiation protein Mcl-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase tankyrase-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Guettler, S. / Sicheri, F.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: Structural basis and sequence rules for substrate recognition by tankyrase explain the basis for cherubism disease.
著者: Guettler, S. / Larose, J. / Petsalaki, E. / Gish, G. / Scotter, A. / Pawson, T. / Rottapel, R. / Sicheri, F.
履歴
登録2011年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tankyrase-2
B: Induced myeloid leukemia cell differentiation protein Mcl-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7142
ポリマ－19,7142
非ポリマー00
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.702, 45.759, 95.662
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Tankyrase-2 / TANK2 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5B / TNKS-2 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose ...TANK2 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5B / TNKS-2 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose polymerase 2 / Tankyrase II / Tankyrase-like protein / Tankyrase-related protein


分子量: 17995.311 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 488-649 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP5B, TANK2, TNKL, TNKS2 / プラスミド: pETM-30-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q9H2K2, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Induced myeloid leukemia cell differentiation protein Mcl-1 / Bcl-2-like protein 3 / Bcl2-L-3 / Bcl-2-related protein EAT/mcl1 / mcl1/EAT


分子量: 1718.977 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 73-88 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: solid-state synthesized peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q07820
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M HEPES-NaOH pH 6.5, 0.2 M NaOAc, 35% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月19日
放射モノクロメーター: Si (220), Si (311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 14331 / Num. obs: 14331 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 91.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→47.831 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 0.54 / 位相誤差: 18.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2278 719 5.06 %Random
Rwork0.1821 ---
obs0.1843 14222 96.74 %-
all-14222 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.39 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1928 Å20 Å2-0 Å2
2--1.9436 Å20 Å2
3----2.1364 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→47.831 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1316 0 0 109 1425
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0391819
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.978494
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006242
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.94020.28551320.23412513X-RAY DIFFRACTION92
1.9402-2.13540.23761450.17352675X-RAY DIFFRACTION97
2.1354-2.44440.21971620.16722669X-RAY DIFFRACTION97
2.4444-3.07960.22691360.16592754X-RAY DIFFRACTION98
3.0796-47.84790.2191440.18952892X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.8472-1.4876-0.9535.56010.12684.2967-0.1199-0.0598-0.4824-0.39440.3847-0.90090.82691.0204-0.06340.3810.04470.09390.3053-0.16530.279915.4999-3.11370.2054
21.47850.26230.56785.8259-0.18062.60840.0799-0.0535-0.1273-0.2227-0.08120.06530.9124-0.0494-0.04040.3647-0.06160.08990.1994-0.0720.22848.526-5.351.5446
33.0224-0.32030.85063.83890.14676.9017-0.1787-0.198-0.0277-0.24820.1136-0.62160.22710.22330.07280.18490.01050.07160.1462-0.05520.227212.48684.72466.1459
43.17991.61040.91765.31360.53221.6215-00.1952-0.2856-0.0427-0.19280.78240.8419-0.4554-0.11390.3392-0.13290.03250.2251-0.13090.20590.0303-0.22382.4831
50.78-0.95370.09574.1672-0.22954.6059-0.024-0.024-0.034-0.08120.1046-0.20160.17350.0759-0.05750.1004-0.01190.02190.1266-0.03220.14187.84047.781312.4593
61.50940.4619-3.22567.796-2.56467.2239-0.14310.3221-0.257-0.2790.16960.39440.0852-0.9928-0.00990.1273-0.0192-0.030.2261-0.0360.1616-3.36739.41318.0103
73.30512.1379-0.03064.1031-0.04583.0425-0.0349-0.0849-0.3359-0.02730.0321-0.2005-0.00950.1088-0.00430.07090.01350.00850.11510.00330.12146.636210.583619.8174
82.5562-0.8595-1.25534.122-0.49436.4988-0.01990.17860.0207-0.25850.085-0.0907-0.2196-0.0088-0.06460.1296-0.0161-0.00210.0643-0.0370.11810.45519.294713.5875
94.3516-1.43411.22313.2194-0.34112.72130.0385-0.57130.45020.4214-0.0624-0.3820.0410.20630.02010.15940.009-0.0220.1941-0.02850.17756.937819.559425.249
106.6464-1.50563.42758.2778-0.93567.8902-0.23750.52871.0599-0.70380.0594-0.3949-0.87980.72680.13250.1927-0.06570.03980.1365-0.02560.27066.22828.487917.3546
112.4609-1.042-1.44984.50612.27514.83850.1355-0.02180.2269-0.0417-0.30010.5597-0.3919-0.48290.14540.13410.0281-0.0482-0.0209-0.16830.1621-3.804629.243818.2483
125.76862.62393.10132.66841.57584.5117-0.15640.5157-0.3302-0.48980.1277-0.04150.01590.08540.11810.1652-0.00430.03280.2453-0.07550.177412.74614.77667.3273
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 489:502)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 503:521)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 522:538)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 539:548)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 549:571)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 572:580)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 581:594)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 595:614)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resseq 615:627)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resseq 628:636)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resseq 637:648)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B'

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る