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- PDB-3twt: Crystal structure of ARC4 from human Tankyrase 2 in complex with ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3twt | ||||||
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Title | Crystal structure of ARC4 from human Tankyrase 2 in complex with peptide from human MCL1 (chimeric peptide) | ||||||
![]() |
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![]() | SIGNALING PROTEIN/PEPTIDE / ankyrin repeat / protein-protein interaction / poly(ADP-ribosyl)ation / substrate recruitment / SIGNALING PROTEIN-PEPTIDE complex | ||||||
Function / homology | ![]() XAV939 stabilizes AXIN / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / protein poly-ADP-ribosylation / pericentriolar material / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of telomere capping / Transferases; Glycosyltransferases; Pentosyltransferases ...XAV939 stabilizes AXIN / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / protein poly-ADP-ribosylation / pericentriolar material / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of telomere capping / Transferases; Glycosyltransferases; Pentosyltransferases / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nucleotidyltransferase activity / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear envelope / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Guettler, S. / Sicheri, F. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis and sequence rules for substrate recognition by tankyrase explain the basis for cherubism disease. Authors: Guettler, S. / Larose, J. / Petsalaki, E. / Gish, G. / Scotter, A. / Pawson, T. / Rottapel, R. / Sicheri, F. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 241 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 30.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 43.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3twqC ![]() 3twrC ![]() 3twsC ![]() 3twuC ![]() 3twvC ![]() 3twwC ![]() 3twxC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 8 molecules ABCDEFGH
#1: Protein | Mass: 17851.180 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 488-655 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 1832.136 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Details: solid-state synthesized peptide / Source: (synth.) ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 416 molecules ![](data/chem/img/2PE.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/PE8.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/PE8.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-2PE / | ||||||
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#4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 0.1 M MES-NaOH pH 6.0, 2% (v/v) PEG 400, 2.5 M (NH4)2SO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 17, 2010 |
Radiation | Monochromator: Si (220), Si (311) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→50 Å / Num. all: 70981 / Num. obs: 70981 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1.6 / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 19.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.92 Å / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.436 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 87.2 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.795 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→40.164 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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