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- PDB-3rlo: Structural Basis of Cytosolic DNA Recognition by Innate Receptors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rlo
タイトルStructural Basis of Cytosolic DNA Recognition by Innate Receptors
要素Gamma-interferon-inducible protein 16
キーワードDNA BINDING PROTEIN / HIN200/OB fold/DNA binding / DNA binding/cytosolic DNA sensor / DNA / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / STING mediated induction of host immune responses / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity / IRF3-mediated induction of type I IFN / myeloid cell differentiation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of viral genome replication / negative regulation of gene expression, epigenetic / transcription factor binding / negative regulation of DNA binding ...negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / STING mediated induction of host immune responses / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity / IRF3-mediated induction of type I IFN / myeloid cell differentiation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of viral genome replication / negative regulation of gene expression, epigenetic / transcription factor binding / negative regulation of DNA binding / monocyte differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / cellular response to interferon-beta / cellular response to glucose starvation / activation of innate immune response / negative regulation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of cytokine production / regulation of autophagy / cellular response to ionizing radiation / autophagy / double-stranded DNA binding / defense response to virus / nuclear speck / inflammatory response / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death-like domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins ...HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death-like domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Gamma-interferon-inducible protein 16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Jin, T.C. / Xiao, T.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2012
タイトル: Structures of the HIN Domain:DNA Complexes Reveal Ligand Binding and Activation Mechanisms of the AIM2 Inflammasome and IFI16 Receptor.
著者: Jin, T. / Perry, A. / Jiang, J. / Smith, P. / Curry, J.A. / Unterholzner, L. / Jiang, Z. / Horvath, G. / Rathinam, V.A. / Johnstone, R.W. / Hornung, V. / Latz, E. / Bowie, A.G. / Fitzgerald, K.A. / Xiao, T.S.
履歴
登録2011年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月9日Group: Database references
改定 1.22014年10月29日Group: Structure summary
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-interferon-inducible protein 16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,50111
ポリマ－22,8961
非ポリマー60510
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)128.562, 128.562, 67.743
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-54-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Gamma-interferon-inducible protein 16 / Ifi-16 / Interferon-inducible myeloid differentiation transcriptional activator


分子量: 22896.273 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 571-766 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFI16, IFNGIP1 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q16666
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG1500, 10 mM MgCl2, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0333 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月22日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0333 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 39719 / Num. obs: 38686 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 13.54
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 1.73 / % possible all: 79.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_723)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→30 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1921 1030 5.14 %
Rwork0.1679 --
obs0.1691 20049 97.59 %
all-39719 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.302 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8853 Å20 Å20 Å2
2---0.8853 Å20 Å2
3---1.7707 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1552 0 39 172 1763
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071620
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2072165
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.878614
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09248
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007274
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7829-1.87680.29511360.2872449X-RAY DIFFRACTION89
1.8768-1.99440.2731420.21812731X-RAY DIFFRACTION99
1.9944-2.14830.2151550.18362741X-RAY DIFFRACTION100
2.1483-2.36430.20881580.18082755X-RAY DIFFRACTION100
2.3643-2.7060.21281420.17672791X-RAY DIFFRACTION100
2.706-3.40770.20661550.15652775X-RAY DIFFRACTION100
3.4077-23.90230.15851420.15562777X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.07652.44662.20563.1420.93634.3146-0.04170.1138-0.21970.0620.05420.1822-0.0336-0.1078-0.05520.20620.03890.00110.17410.01350.258614.0679-11.6207-15.8532
23.5383-1.48410.32593.25892.3255.87820.00810.2269-0.18990.3063-0.20690.60350.2185-0.53470.04970.17160.0058-0.0290.2414-0.00120.29045.8199-10.2371-18.2536
38.8281.4441-0.89322.28620.17763.4978-0.02620.7363-0.8216-0.5239-0.1220.13620.27370.04910.07570.29830.0271-0.09730.4178-0.16140.43819.7667-20.6949-32.6556
45.00640.54230.85053.28910.6274.1929-0.06320.5945-0.3718-0.12730.0918-0.22130.06160.3108-0.05980.219-0.02120.01250.4542-0.04410.263534.9956-15.4053-27.0356
53.2501-0.86120.59413.6121-0.38643.84670.03950.4523-0.3724-0.279-0.02520.06140.18480.28470.03580.162-0.0242-0.01050.305-0.02290.249431.0574-16.1537-24.2811
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 575:628)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 629:662)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 663:679)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 680:731)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 732:770)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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