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万見
- PDB-3lyu: Crystal Structure of the C-terminal domain (residues 83-215) of P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lyu
タイトルCrystal Structure of the C-terminal domain (residues 83-215) of PF1911 hydrogenase from Pyrococcus furiosus, Northeast Structural Genomics Consortium Target PfR246A
要素Putative hydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / The C-terminal has an alpha-beta fold / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine nucleotide biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / : / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Rossmann fold ...Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / : / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Forouhar, F. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Sahdev, S. / Xiao, R. / Foote, E.L. / Ciccosanti, C. / Belote, R.L. / Everett, J.K. / Nair, R. ...Forouhar, F. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Sahdev, S. / Xiao, R. / Foote, E.L. / Ciccosanti, C. / Belote, R.L. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Northeast Structural Genomics Consortium Target PfR246A
著者: Forouhar, F. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Sahdev, S. / Xiao, R. / Foote, E.L. / Ciccosanti, C. / Belote, R.L. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F.
履歴
登録2010年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative hydrogenase
B: Putative hydrogenase
C: Putative hydrogenase
D: Putative hydrogenase
E: Putative hydrogenase
F: Putative hydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,4786
ポリマ－98,4786
非ポリマー00
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10710 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area30650 Å2
手法PISA
2
A: Putative hydrogenase
B: Putative hydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8262
ポリマ－32,8262
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area11800 Å2
手法PISA
3
C: Putative hydrogenase
D: Putative hydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8262
ポリマ－32,8262
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area11690 Å2
手法PISA
4
E: Putative hydrogenase
F: Putative hydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8262
ポリマ－32,8262
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.654, 77.654, 117.513
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
詳細According to the static light scattering data, the C-terminal hydrogenase is dimer in solution, whereas in the crystal forms a hexameric ring.

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要素

#1: タンパク質
Putative hydrogenase


分子量: 16413.072 Da / 分子数: 6 / 断片: sequence database residues 83-215 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: DSM 3638 / 遺伝子: PF1911 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: Q8TZS3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.79 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5), Reservoir solution: 0.1M MES (pH 6.5), 18% PEG3350, and 0.2M calcium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97885 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97885 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.497
11K, H, -L20.503
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 70503 / Num. obs: 70362 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 6941 / Rsym value: 0.368 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnBfollowed by SOLVE/RESOLVE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→19.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 396034.719 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: TWIN DETAILS NUMBER OF TWIN DOMAINS : 2 TWIN DOMAIN : 1 TWIN OPERATOR : H, K, L TWIN FRACTION : 0.497 TWIN DOMAIN : 2 TWIN OPERATOR : K, H, -L TWIN FRACTION : 0.503
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 6048 8.6 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.219 70373 --
obs0.215 65588 93.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.276 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.91 Å20 Å20 Å2
2---7.91 Å20 Å2
3---15.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.48 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6211 0 0 69 6280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 490 9.3 %
Rwork0.267 4782 -
obs-5272 75.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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