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Yorodumi- PDB-3rln: Structural Basis of Cytosolic DNA Recognition by Innate Immune Re... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3rln | ||||||
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Title | Structural Basis of Cytosolic DNA Recognition by Innate Immune Receptors | ||||||
Components | Gamma-interferon-inducible protein 16 | ||||||
Keywords | DNA BINDING PROTEIN / HIN200/OB fold/DNA binding / cytosolic DNA sensor/DNA binding / DNA / cytosol | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity / STING mediated induction of host immune responses / myeloid cell differentiation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / IRF3-mediated induction of type I IFN / negative regulation of gene expression, epigenetic / negative regulation of viral genome replication / negative regulation of DNA binding / monocyte differentiation ...negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity / STING mediated induction of host immune responses / myeloid cell differentiation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / IRF3-mediated induction of type I IFN / negative regulation of gene expression, epigenetic / negative regulation of viral genome replication / negative regulation of DNA binding / monocyte differentiation / transcription factor binding / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / cellular response to interferon-beta / cellular response to glucose starvation / activation of innate immune response / negative regulation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / regulation of autophagy / positive regulation of cytokine production / cellular response to ionizing radiation / autophagy / double-stranded DNA binding / defense response to virus / nuclear speck / inflammatory response / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.251 Å | ||||||
Authors | Jin, T.C. / Xiao, T. | ||||||
Citation | Journal: Immunity / Year: 2012 Title: Structures of the HIN Domain:DNA Complexes Reveal Ligand Binding and Activation Mechanisms of the AIM2 Inflammasome and IFI16 Receptor. Authors: Jin, T. / Perry, A. / Jiang, J. / Smith, P. / Curry, J.A. / Unterholzner, L. / Jiang, Z. / Horvath, G. / Rathinam, V.A. / Johnstone, R.W. / Hornung, V. / Latz, E. / Bowie, A.G. / Fitzgerald, K.A. / Xiao, T.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3rln.cif.gz | 93 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3rln.ent.gz | 72.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3rln.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3rln_validation.pdf.gz | 420.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3rln_full_validation.pdf.gz | 422.2 KB | Display | |
Data in XML | 3rln_validation.xml.gz | 9.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3rln_validation.cif.gz | 13 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rl/3rln ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rl/3rln | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3rloSC 3rn2C 3rn5C 3rnuC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 22408.717 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 571-766 / Mutation: K663A, R667A, N710A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IFI16, IFNGIP1 / Plasmid: pET30a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q16666 |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 48.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 0.2 M KCl, 20% PEG3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 298 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.0332 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 13, 2010 |
Radiation | Monochromator: Si 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.25→50 Å / Num. all: 10327 / Num. obs: 10296 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 23.48 |
Reflection shell | Resolution: 2.25→2.29 Å / Redundancy: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.599 / Mean I/σ(I) obs: 2.76 / Num. unique all: 499 / % possible all: 96.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 3RLO Resolution: 2.251→37.145 Å / SU ML: 0.67 / σ(F): 0 / Phase error: 24.02 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.72 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.301 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.251→37.145 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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