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- PDB-3o6f: Crystal structure of a human autoimmune TCR MS2-3C8 bound to MHC ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o6f
タイトルCrystal structure of a human autoimmune TCR MS2-3C8 bound to MHC class II self-ligand MBP/HLA-DR4
要素
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
  • T-cell receptor alpha chain C region
  • T-cell receptor beta-1 chain C region
キーワードIMMUNE SYSTEM / Autoimmunity / Multiple sclerosis / T cell receptor / HLA class II / protein-protein complex / Immunoglobulin fold / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II ...regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of kinase activity / positive regulation of memory T cell differentiation / CD4 receptor binding / alpha-beta T cell receptor complex / positive regulation of monocyte differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / intermediate filament / T-helper 1 type immune response / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / polysaccharide binding / negative regulation of type II interferon production / humoral immune response / macrophage differentiation / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / alpha-beta T cell activation / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / epidermis development / detection of bacterium / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / MHC class II antigen presentation / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / response to bacterium / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell activation / cognition / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / endocytic vesicle membrane / late endosome membrane / Downstream TCR signaling / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / early endosome membrane / adaptive immune response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / immune response / Golgi membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
T-cell receptor alpha chain, constant domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain ...T-cell receptor alpha chain, constant domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / : / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T cell receptor beta constant 2 / T cell receptor alpha chain constant / HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yin, Y. / Li, Y. / Martin, R. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Structure of a TCR with high affinity for self-antigen reveals basis for escape from negative selection.
著者: Yin, Y. / Li, Y. / Kerzic, M.C. / Martin, R. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2010年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月7日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42023年9月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
C: T-cell receptor alpha chain C region
D: T-cell receptor beta-1 chain C region
E: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
F: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
G: T-cell receptor alpha chain C region
H: T-cell receptor beta-1 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,2018
ポリマ－193,2018
非ポリマー00
水48627
1
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
C: T-cell receptor alpha chain C region
D: T-cell receptor beta-1 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6004
ポリマ－96,6004
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
F: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
G: T-cell receptor alpha chain C region
H: T-cell receptor beta-1 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6004
ポリマ－96,6004
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.480, 218.403, 98.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / MHC class II antigen DRA


分子量: 21155.904 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 26-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRA, HLA-DRA1 / プラスミド: pLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain / MHC class II antigen DRB1*4 / DR-4 / DR4


分子量: 25169.824 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 30-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRB1 / プラスミド: pET-26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13760, UniProt: P01911*PLUS
#3: タンパク質 T-cell receptor alpha chain C region


分子量: 22743.068 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAC, TCRA / プラスミド: pET-26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01848
#4: タンパク質 T-cell receptor beta-1 chain C region


分子量: 27531.672 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1-130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRBC1 / プラスミド: pET-26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A5B9
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8.5
詳細: 10% (w/v) polyethylene glycol 8000, 0.2 M calcium acetate, and 0.1 M imidazole, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月6日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK DOUBLE CRYSTAL SAGITTAL FOCUSING MONOCHROMETER AND VERTICAL FOCUSING MIRROR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.2 Å / Num. obs: 55156 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.088
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 14.9 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDBG ENTRIES 1J8H, 1YMM, 3DX9, 1KGC

1j8h

1ymm

3dx9

1kgc


解像度: 2.8→49.2 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 2782 5.05 %
Rwork0.239 --
obs0.239 55100 99.8 %
all-55256 -
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.97 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.5903 Å20 Å2-0 Å2
2--9.5502 Å20 Å2
3----5.9599 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12860 0 0 27 12887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113230
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.33918009
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8914686
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0841963
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.90010.36692670.32025094X-RAY DIFFRACTION99
2.9001-3.01620.38412910.31095160X-RAY DIFFRACTION100
3.0162-3.15340.34442470.27845197X-RAY DIFFRACTION100
3.1534-3.31960.35743040.27895162X-RAY DIFFRACTION100
3.3196-3.52760.30362620.26135209X-RAY DIFFRACTION100
3.5276-3.79980.28722520.25035233X-RAY DIFFRACTION100
3.7998-4.18210.28923020.2295174X-RAY DIFFRACTION100
4.1821-4.78680.23362660.1965283X-RAY DIFFRACTION100
4.7868-6.02910.23752900.20775305X-RAY DIFFRACTION100
6.0291-49.21360.24183010.23455501X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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