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- PDB-3hvq: Crystal structure of a complex between Protein Phosphatase 1 alph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hvq
タイトルCrystal structure of a complex between Protein Phosphatase 1 alpha (PP1) and the PP1 binding and PDZ domains of Neurabin
要素
  • Neurabin-1
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE REGULATOR / PP1 / NEURABIN / SERINE/THREONINE PHOSPHATASE / POST SYNAPTIC DENSITY / GLUTAMETERGIC RECEPTORS / CARBOHYDRATE METABOLISM / CELL CYCLE / CELL DIVISION / GLYCOGEN METABOLISM / HYDROLASE / IRON / MANGANESE / METAL-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / PROTEIN PHOSPHATASE / ACTIN-BINDING / CELL JUNCTION / CELL PROJECTION / CYTOSKELETON / DEVELOPMENTAL PROTEIN / DIFFERENTIATION / NEUROGENESIS / NUCLEUS / SYNAPSE / Synaptosome / HYDROLASE-HYDROLASE REGULATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


growth cone lamellipodium / regulation of synapse structural plasticity / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / postsynaptic actin cytoskeleton organization / postsynaptic actin cytoskeleton ...growth cone lamellipodium / regulation of synapse structural plasticity / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / postsynaptic actin cytoskeleton organization / postsynaptic actin cytoskeleton / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of filopodium assembly / regulation of actin filament polymerization / cellular response to toxic substance / regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / negative regulation of stress fiber assembly / regulation of synapse assembly / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / dephosphorylation / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of dendritic spine development / dendritic spine neck / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / negative regulation of long-term synaptic potentiation / transition metal ion binding / neuron development / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / excitatory postsynaptic potential / filopodium / actin filament organization / adherens junction / lung development / response to lead ion / calcium-mediated signaling / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / positive regulation of neuron projection development / neuron projection development / actin filament binding / Circadian Clock / actin cytoskeleton / lamellipodium / GTPase binding / presynapse / growth cone / perikaryon / transmembrane transporter binding / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / iron ion binding / protein domain specific binding / cell division / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / protein-containing complex binding / nucleolus / protein kinase binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases ...Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / PDZ domain / Pdz3 Domain / Metallo-dependent phosphatase-like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / 4-Layer Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Neurabin-1 / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Critton, D.A. / Ragusa, M.J. / Page, R. / Peti, W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Spinophilin directs protein phosphatase 1 specificity by blocking substrate binding sites.
著者: Ragusa, M.J. / Dancheck, B. / Critton, D.A. / Nairn, A.C. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2009年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Neurabin-1
D: Neurabin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,08513
ポリマ－112,3994
非ポリマー6869
水10,088560
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11100 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area33750 Å2
手法PISA
2
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Neurabin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4055
ポリマ－56,2002
非ポリマー2053
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19990 Å2
手法PISA
3
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Neurabin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6818
ポリマ－56,2002
非ポリマー4816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4950 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area15370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.864, 83.655, 108.797
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.59, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-406-

HOH

21A-460-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C
21D
12A
22B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROGLUGLUCC436 - 49914 - 77
21PROPROGLUGLUDD436 - 49914 - 77
12LEULEUASPASPAA7 - 3006 - 299
22LEULEUASPASPBB7 - 3006 - 299

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 37349.844 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1A, PPP1CA / プラスミド: RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Neurabin-1 / Neurabin-I / Neural tissue-specific F-actin-binding protein I / Protein phosphatase 1 regulatory ...Neurabin-I / Neural tissue-specific F-actin-binding protein I / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 9A / p180 / PP1bp175


分子量: 18849.867 Da / 分子数: 2 / 断片: PP1 BINDING AND PDZ DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ppp1r9a / プラスミド: RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: O35867

-
非ポリマー , 4種, 569分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 560 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 0.2 M (NH4)2HPO4, 20% PEG 3350, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月5日
詳細: DOUBLE CRYSTAL CHANNEL CUT, SI(111), 1M LONG RH COATED TOROIDAL MIRROR FOR VERTICAL AND HORIZONTAL FOCUSING
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL CUT MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 54834 / Num. obs: 53709 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 2731 / Rsym value: 0.263 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3EGG

3egg


解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 8.339 / SU ML: 0.113 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.202 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22128 2704 5 %RANDOM
Rwork0.16083 ---
all0.16386 51001 --
obs0.16386 51001 97.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.592 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å21.49 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6413 0 32 560 7005
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0226614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3421.9758935
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3995806
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.78924.451328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.436151150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0971543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2967
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025049
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.23061
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24482
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2581
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1510.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.82434163
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.89356495
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.13582780
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.027112440
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1C256medium positional0.420.5
2A1176medium positional0.110.5
1C245loose positional0.655
2A1144loose positional0.345
1C256medium thermal0.982
2A1176medium thermal0.952
1C245loose thermal2.6210
2A1144loose thermal2.5810
LS精密化 シェル解像度: 2.201→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 200 -
Rwork0.167 3616 -
obs--96.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44590.0314-0.1750.2392-0.09910.3498-0.01220.03020.0106-0.01960.02290.00440.0288-0.054-0.0107-0.0199-0.0089-0.01-0.0151-0.0028-0.0106-20.390617.901444.6702
20.3577-0.0381-0.3890.4443-0.05890.4782-0.01660.00720.0006-0.00050.0088-0.01830.00010.00010.0077-0.01590.0039-0.0051-0.0106-0.002-0.019717.835418.160810.7803
31.1536-0.2715-0.62281.24830.01221.50260.0103-0.02830.2448-0.05140.08650.0519-0.1409-0.0749-0.0967-0.07040.0135-0.0051-0.0520.0068-0.003-26.53934.679646.0824
43.116-4.5235-1.90188.50531.48612.546-0.16120.1215-0.2789-0.0388-0.1840.5745-0.1167-0.19350.34520.0072-0.0453-0.036-0.0152-0.0459-0.072-19.18731.182725.2167
52.51530.4449-0.62840.8676-0.47110.3744-0.21430.2629-0.3266-0.01870.0829-0.1079-0.0175-0.05210.13140.0299-0.06340.0149-0.0239-0.0603-0.0149-6.6949-6.293513.3418
60.68890.4494-0.34321.0266-0.23211.350.09080.00210.20280.01640.071-0.0587-0.1260.0391-0.1617-0.02120.00140.016-0.04350.0082-0.018824.770934.686310.3273
73.05534.52781.01918.01930.37876.8596-0.2076-0.1899-0.50550.31320.1205-0.29950.4351-0.08240.08710.0520.0786-0.0411-0.0260.0569-0.026418.22531.106929.2866
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 300
2X-RAY DIFFRACTION2B7 - 300
3X-RAY DIFFRACTION3C436 - 481
4X-RAY DIFFRACTION4C482 - 501
5X-RAY DIFFRACTION5C502 - 592
6X-RAY DIFFRACTION6D435 - 481
7X-RAY DIFFRACTION7D482 - 499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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