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- PDB-3egh: Crystal structure of a complex between Protein Phosphatase 1 alph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3egh
タイトルCrystal structure of a complex between Protein Phosphatase 1 alpha (PP1), the PP1 binding and PDZ domains of Spinophilin and the small natural molecular toxin Nodularin-R
要素
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
  • Spinophilin
  • nodularin R
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PP1 / Serine/Threonine Phosphatase / Post Synaptic Density / Inhibitor / Carbohydrate metabolism / Cell cycle / Cell division / Glycogen metabolism / Hydrolase / Iron / Manganese / Metal-binding / Phosphoprotein / Protein phosphatase / Actin-binding / Cell junction / Cell projection / Cytoskeleton / Developmental protein / Differentiation / Neurogenesis / Nucleus / Synapse / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to actin cytoskeleton / positive regulation of protein localization to actin cortical patch / response to L-phenylalanine derivative / protein localization to cell periphery / cytoplasmic side of dendritic spine plasma membrane / cellular response to morphine / spine apparatus / regulation of opioid receptor signaling pathway / developmental process involved in reproduction / extrinsic component of postsynaptic membrane ...protein localization to actin cytoskeleton / positive regulation of protein localization to actin cortical patch / response to L-phenylalanine derivative / protein localization to cell periphery / cytoplasmic side of dendritic spine plasma membrane / cellular response to morphine / spine apparatus / regulation of opioid receptor signaling pathway / developmental process involved in reproduction / extrinsic component of postsynaptic membrane / regulation of glycogen catabolic process / response to kainic acid / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / reproductive system development / glycogen granule / cellular response to peptide / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / filopodium assembly / actin filament depolymerization / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / dendritic spine membrane / regulation of canonical Wnt signaling pathway / response to steroid hormone / dephosphorylation / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / cortical actin cytoskeleton / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / dendritic spine neck / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / male mating behavior / protein-serine/threonine phosphatase / dendritic spine head / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / dendrite development / phosphatase activity / : / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / regulation of postsynapse assembly / response to immobilization stress / DARPP-32 events / transition metal ion binding / response to amino acid / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / D2 dopamine receptor binding / positive regulation of protein localization / response to prostaglandin E / response to amphetamine / cellular response to epidermal growth factor stimulus / hippocampus development / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / learning / actin filament organization / filopodium / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / response to nicotine / cellular response to estradiol stimulus / lung development / circadian regulation of gene expression / calcium-mediated signaling / response to lead ion / regulation of circadian rhythm / : / negative regulation of cell growth / cerebral cortex development / kinase binding / ruffle membrane / neuron projection development / actin filament binding / : / cellular response to xenobiotic stimulus / cell migration / response to estradiol / lamellipodium / actin cytoskeleton / presynapse / actin binding / growth cone / dendritic spine / perikaryon / transmembrane transporter binding / nucleic acid binding
類似検索 - 分子機能
Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases ...Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / 4-Layer Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NODULARIN-R / : / : / Neurabin-2 / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Nodularia spumigena (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ragusa, M.J. / Page, R. / Peti, W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Spinophilin directs protein phosphatase 1 specificity by blocking substrate binding sites.
著者: Ragusa, M.J. / Dancheck, B. / Critton, D.A. / Nairn, A.C. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2008年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32013年4月10日Group: Derived calculations
改定 1.42017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_validate_polymer_linkage / software
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Spinophilin
D: Spinophilin
E: nodularin R
F: nodularin R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,11914
ポリマ－113,5316
非ポリマー5888
水8,665481
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Spinophilin
E: nodularin R
ヘテロ分子

B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Spinophilin
F: nodularin R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,11914
ポリマ－113,5316
非ポリマー5888
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_445x-1/2,y-1/2,z1
Buried area12430 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area33560 Å2
手法PISA
2
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Spinophilin
E: nodularin R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2449
ポリマ－56,7653
非ポリマー4786
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
3
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Spinophilin
F: nodularin R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8755
ポリマ－56,7653
非ポリマー1102
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.409, 84.426, 109.314
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.58, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-542-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 37349.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / プラスミド: RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Spinophilin / Neurabin-II / Neurabin-2 / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 9B / Neural tissue-specific F- ...Neurabin-II / Neurabin-2 / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 9B / Neural tissue-specific F-actin-binding protein II / p130 / PP1bp134


分子量: 18571.566 Da / 分子数: 2 / Fragment: PP1 binding and PDZ domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ppp1r9b / プラスミド: RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O35274

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 EF

#3: タンパク質・ペプチド nodularin R


タイプ: Oligopeptide / クラス: 毒素 / 分子量: 843.985 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Nodularia spumigena (バクテリア) / 参照: NOR: NOR00279, NODULARIN-R

-
非ポリマー , 3種, 489分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 %
結晶化温度: 277 K / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES, 15% PEG 550 MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月19日
詳細: DOUBLE CRYSTAL CHANNEL CUT, SI(111), 1M LONG RH COATED TOROIDAL MIRROR FOR VERTICAL HORIZONTAL FOCUSING
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL CUT MONOCHROMETER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 70101 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 26.55 Å2 / Rsym value: 0.066
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.45 / Rsym value: 0.281 / % possible all: 82.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 9.321 / SU ML: 0.129 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 3528 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.195 66573 96.3 %-
all-69145 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20 Å21.11 Å2
2--0.7 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6436 0 28 481 6945
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226650
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5441.9929014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2245824
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.58124.092303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.136151080
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0121541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2990
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025109
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.22943
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.24567
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1720.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8041.54186
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24326537
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1632774
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2224.52470
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.06 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 172 -
Rwork0.221 3657 -
obs--71.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.1664-4.50456.50415.4478-6.107513.4299-0.0120.57280.4115-0.0994-0.1083-0.138-0.32640.49120.1203-0.094-0.06490.0119-0.11130.0135-0.09380.1535-15.5211-17.2649
22.6431.1233-3.86873.518-3.86911.2088-0.18330.153-0.2171-0.15280.0225-0.11080.43270.15750.1608-0.1692-0.0248-0.0119-0.1537-0.034-0.1211-0.3956-29.0296-14.5946
32.7042-3.0323-0.31827.66570.37182.6173-0.2732-0.5047-0.04640.84480.16650.1020.135-0.08030.1067-0.1304-0.02420.0036-0.10550.0041-0.1343-12.7906-27.44583.1117
42.32890.139-0.63251.0120.0611.8396-0.07720.15720.0044-0.02660.03130.18470.1252-0.4410.0459-0.1399-0.0345-0.0116-0.0839-0.0078-0.1452-19.5087-26.5479-9.3694
52.63840.25280.21852.6262-0.874911.0717-0.04660.19130.4103-0.0737-0.0550.1957-0.3605-0.03230.1015-0.12040.1104-0.0078-0.03840.020.0807-22.1013-11.7471-8.3009
69.61788.9021-6.306322.8389-23.446925.37630.4590.53390.9723-0.0163-0.28650.5398-0.4291-0.772-0.17250.0667-0.08940.00230.0882-0.09830.0578-27.1728-30.2873-21.8162
713.3981-1.93640.01547.9018-0.67559.5440.05760.3490.0681-0.0114-0.11240.7362-0.0548-0.94660.0548-0.10.0550.0382-0.03860.0038-0.09381.5232-17.9389-38.4055
82.48211.4790.86925.40773.94725.9962-0.0066-0.13660.18240.0516-0.03480.2611-0.0884-0.15930.0414-0.1520.01670.014-0.10470.0073-0.11665.9375-22.8076-34.6984
91.99560.3784-0.81511.6433-0.02972.0521-0.0243-0.01030.13360.02110.05140.0541-0.0444-0.001-0.0271-0.16660.001-0.004-0.1882-0.0272-0.176615.7817-22.6334-41.1478
101.81550.3537-0.71771.71390.16651.4699-0.03250.0148-0.139-0.03720.0234-0.21350.10970.14180.0092-0.11280.0235-0.0115-0.1748-0.0018-0.148729.1484-28.7086-48.3423
112.65870.70491.6252.210.3817.21840.1901-0.04110.1143-0.00220.00910.0528-0.2949-0.1846-0.1992-0.1373-0.03180.0276-0.2242-0.0164-0.043526.8676-10.7163-45.6034
1216.04047.79593.633817.777714.711112.97160.599-1.36940.268-0.2728-0.1425-0.8411-0.39110.3074-0.45650.04020.0267-0.10420.07980.0784-0.00731.7806-30.9502-33.1457
139.1701-2.622-2.05935.2453.62282.51010.5315-0.15650.8724-0.5521-0.0514-0.1317-0.75870.4405-0.48010.1650.1623-0.06270.13730.11880.284-20.3897-2.3142-11.2536
143.0904-0.0792-1.4983.90190.64656.17530.14030.05010.4223-0.02420.16120.2-0.2206-0.3367-0.3015-0.19220.1069-0.1179-0.05910.03890.0769-23.0343-11.0503-9.0312
157.6955-7.2714-1.836816.78913.005212.3267-0.40340.0679-0.80840.14560.09360.77670.9686-0.65450.30980.1345-0.23230.02850.1619-0.0706-0.0235-17.0639-40.7608-29.4226
166.5955-0.0971-0.41021.51170.19221.7154-0.0223-0.0159-1.203-0.0466-0.074-0.33070.27980.43710.09630.1884-0.02640.00070.10290.02560.2595-4.5675-51.1521-40.686
1710.37030.8404-3.15151.83020.51332.296-0.2723-0.0773-0.2830.12280.1452-0.51240.13090.1420.12720.0842-0.0793-0.03880.03540.04780.0257-2.4095-44.0675-40.5753
1810.2542.8894-4.61284.4519-4.25727.61260.4670.41520.46670.0478-0.1226-0.0202-0.7432-0.5257-0.3445-0.0328-0.0902-0.0841-0.166-0.02130.028228.2159-3.0376-44.5577
191.62090.3456-0.7373.1002-1.00942.64230.0424-0.1805-0.07670.28880.0196-0.05050.170.0755-0.062-0.15890.003-0.0893-0.0748-0.0497-0.070325.3964-20.3022-36.9492
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA7 - 267 - 26
2X-RAY DIFFRACTION2AA27 - 4627 - 46
3X-RAY DIFFRACTION3AA47 - 5947 - 59
4X-RAY DIFFRACTION4AA60 - 27260 - 272
5X-RAY DIFFRACTION5AA273 - 300273 - 300
6X-RAY DIFFRACTION6AO331
7X-RAY DIFFRACTION7BB7 - 177 - 17
8X-RAY DIFFRACTION8BB18 - 4418 - 44
9X-RAY DIFFRACTION9BB45 - 14545 - 145
10X-RAY DIFFRACTION10BB146 - 274146 - 274
11X-RAY DIFFRACTION11BB275 - 300275 - 300
12X-RAY DIFFRACTION12BO331
13X-RAY DIFFRACTION13CC424 - 44011 - 27
14X-RAY DIFFRACTION14CC441 - 47328 - 60
15X-RAY DIFFRACTION15CC474 - 49061 - 77
16X-RAY DIFFRACTION16CC491 - 55378 - 140
17X-RAY DIFFRACTION17CC554 - 583141 - 170
18X-RAY DIFFRACTION18DD424 - 44311 - 30
19X-RAY DIFFRACTION19DD444 - 48931 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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