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- PDB-3eg1: Crystal structure of the N114Q mutant of ABL-SH3 domain complexed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eg1
タイトルCrystal structure of the N114Q mutant of ABL-SH3 domain complexed with a designed high-affinity peptide ligand: implications for SH3-ligand interactions
要素
  • Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
  • p41 peptide
キーワードTransferase/Signaling protein / beta / SH3 domain / ATP-binding / Cell adhesion / Cytoskeleton / Kinase / Lipoprotein / Magnesium / Manganese / Metal-binding / Myristate / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Proto-oncogene / SH2 domain / Transferase / Tyrosine-protein kinase / SIGNALING PROTEIN / Transferase-Signaling protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of actin filament binding / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DNA conformation change / podocyte apoptotic process / DN4 thymocyte differentiation / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / response to epinephrine / transitional one stage B cell differentiation ...: / positive regulation of actin filament binding / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DNA conformation change / podocyte apoptotic process / DN4 thymocyte differentiation / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / response to epinephrine / transitional one stage B cell differentiation / activation of protein kinase C activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / regulation of modification of synaptic structure / positive regulation of microtubule binding / delta-catenin binding / B cell proliferation involved in immune response / positive regulation of extracellular matrix organization / neuroepithelial cell differentiation / microspike assembly / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / cerebellum morphogenesis / positive regulation of blood vessel branching / B-1 B cell homeostasis / mitochondrial depolarization / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / bubble DNA binding / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / activated T cell proliferation / cellular response to dopamine / regulation of cell motility / regulation of Cdc42 protein signal transduction / proline-rich region binding / positive regulation of dendrite development / mitogen-activated protein kinase binding / myoblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / syntaxin binding / alpha-beta T cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / regulation of T cell differentiation / regulation of axon extension / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Myogenesis / regulation of microtubule polymerization / positive regulation of osteoblast proliferation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of cellular senescence / positive regulation of focal adhesion assembly / associative learning / Bergmann glial cell differentiation / neuromuscular process controlling balance / regulation of endocytosis / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of long-term synaptic potentiation / actin monomer binding / endothelial cell migration / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of T cell migration / canonical NF-kappaB signal transduction / signal transduction in response to DNA damage / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of cell adhesion / BMP signaling pathway / mismatch repair / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / four-way junction DNA binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of vasoconstriction / spleen development / positive regulation of stress fiber assembly / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / ruffle / positive regulation of establishment of T cell polarity / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-2 production / ephrin receptor binding / actin filament polymerization / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of endothelial cell migration / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of mitotic cell cycle / SH2 domain binding / substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / post-embryonic development / thymus development / regulation of autophagy / neural tube closure / establishment of localization in cell / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / protein kinase C binding
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Camara-Artigas, A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Role of interfacial water molecules in proline-rich ligand recognition by the Src homology 3 domain of Abl.
著者: Palencia, A. / Camara-Artigas, A. / Pisabarro, M.T. / Martinez, J.C. / Luque, I.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Crystallization by capillary counter-diffusion and structure determination of the N114A mutant of the SH3 domain of Abl tyrosine kinase complexed with a high-affinity peptide ligand
著者: Camara-Artigas, A. / Palencia, A. / Martinez, J.C. / Luque, I. / Gavira, J.A. / Garcia-Ruiz, J.M.
履歴
登録2008年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / entity_src_gen ...database_2 / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
C: p41 peptide
D: p41 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3106
ポリマ－16,1184
非ポリマー1922
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
C: p41 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1553
ポリマ－8,0592
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area4370 Å2
手法PISA
3
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
D: p41 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1553
ポリマ－8,0592
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area3970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.996, 47.636, 55.662
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNTHRTHR5AA64 - 1046 - 46
211ASNASNTHRTHR5BB64 - 1046 - 46
121GLYGLYVALVAL5AA109 - 11951 - 61
221GLYGLYVALVAL5BB109 - 11951 - 61
112ACEACEPROPRO4CC0 - 101 - 11
212ACEACEPROPRO4DD0 - 101 - 11

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1 / p150 / c- ABL / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1


分子量: 7023.720 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 60-121 / 変異: N114Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: PBAT4 / 遺伝子: ABL1, ABL, JTK7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00519, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド p41 peptide


分子量: 1035.149 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The author states that the p41 peptide is a member of a group of peptide ligands designed to bind specifically the Abl-SH3 domain.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.98 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 2M ammonium sulphate, 0.4 M NaCl, 0.1 M sodium citrate, 10% glycerol, pH 3.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月19日 / 詳細: Montel Optics
放射モノクロメーター: BRUKER MICROSTAR MICRO-FOCUS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→47.636 Å / Num. all: 10944 / Num. obs: 10158 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 17.692 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0653 / Rsym value: 0.0653
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 1.26 % / Rmerge(I) obs: 0.2426 / Mean I/σ(I) obs: 3.49 / Num. unique all: 1123 / Rsym value: 0.2649 / % possible all: 72.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SAINTデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
PROTEUM PLUSデータ収集
SAINTデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2o88

2o88


解像度: 1.85→18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 7.118 / SU ML: 0.106 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.178 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 998 9.9 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.192 10098 92.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.1 Å2 / Biso mean: 16.612 Å2 / Biso min: 4.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1045 0 10 54 1109
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1061.9761500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3635132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.55525.31947
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.55615147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.349152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2155
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.02862
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.2746
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1890.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3121.5690
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93421106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8253466
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8494.5393
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A208MEDIUM POSITIONAL0.170.5
1A202LOOSE POSITIONAL0.615
1A208MEDIUM THERMAL0.882
1A202LOOSE THERMAL1.8510
2C72MEDIUM POSITIONAL0.170.5
2C72MEDIUM THERMAL0.842
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 58 -
Rwork0.202 474 -
all-532 -
obs--69.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.7591-2.74810.89999.1644.20047.68770.3111-0.3111-0.29550.2099-0.0843-0.00080.39680.2691-0.2268-0.11430.0021-0.0304-0.06280.0067-0.1085-3.35168.5298-13.5566
223.4244-5.48050.77923.9011.1943.99620.0133-0.04570.49170.10980.0845-0.0456-0.02840.0051-0.0978-0.0977-0.00750.0329-0.0843-0.0016-0.0609-7.995612.5223-9.4656
319.9043-2.111210.13424.19536.555419.8202-0.2563-0.323-0.59230.25490.29650.28871.02820.3351-0.0402-0.05460.02340.0287-0.07630.05810.0755-11.15211.6543-13.4951
46.67994.62493.542619.19026.056320.56980.2340.4465-0.064-1.0319-0.38081.02440.3669-0.71310.1468-0.07570.0536-0.0696-0.04520.00480.0384-15.72289.7662-22.0531
524.2608-8.3338-7.38895.3694-4.33523.2022-0.7235-1.8988-0.14150.61720.7593-0.08140.58851.3116-0.0358-0.03250.0697-0.02090.05390.0028-0.0177-11.14736.0147-6.7159
68.2578-5.87391.70394.3163-1.65433.165-0.01570.0141-0.0074-0.1553-0.0385-0.18950.35790.37220.0542-0.0049-0.0060.0079-0.1157-0.0038-0.0757-5.02776.2936-16.9306
712.20382.4741-4.51117.805-1.5821.37560.18381.31170.4366-1.06040.2533-0.18320.2418-0.4253-0.437-0.02350.0305-0.06830.02820.0169-0.0304-31.88372.1533-9.3193
811.60074.80376.157713.17713.18617.08410.1534-0.260.5520.353-0.0034-0.12570.40040.5206-0.15-0.08830.03970.0233-0.0474-0.0765-0.0621-26.95513.76024.3758
932.93980.16016.11473.61960.32315.28940.1634-0.27830.3503-0.0492-0.25210.0674-0.25830.02340.0887-0.0768-0.00470.008-0.0857-0.0011-0.0404-26.72946.638-0.8088
1027.8752-24.3902-1.698230.3396-1.59578.2894-0.24140.1998-0.2677-0.21410.070.34640.4712-0.26010.1714-0.0434-0.0217-0.0207-0.0688-0.0022-0.0831-23.46611.8684-10.6803
116.4953-3.46930.9416.3868-2.02369.67650.43960.2826-0.2884-0.6262-0.4457-0.40780.88350.72050.0061-0.0630.0697-0.0161-0.0413-0.0013-0.0375-19.4207-4.2114-3.4429
127.09672.8609-1.22434.0949-2.31914.43360.18110.16050.3711-0.3058-0.23580.1538-0.0744-0.22440.0547-0.09710.0238-0.0087-0.0836-0.033-0.0742-26.25493.4366-4.8635
1312.98425.4948-5.42426.015-4.5267.280.15590.1025-0.0869-0.1054-0.2859-0.0994-0.510.22950.13-0.02430.0073-0.0301-0.0730.03890.0028-11.509516.6731-20.1805
142.14462.02862.68218.7831-3.86459.32450.2451-0.593-0.0448-0.0634-0.02770.33420.4587-0.3767-0.21740.00010.0694-0.021-0.04070.0296-0.0776-22.9282-4.11844.6118
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A64 - 73
2X-RAY DIFFRACTION2A74 - 87
3X-RAY DIFFRACTION3A88 - 93
4X-RAY DIFFRACTION4A94 - 99
5X-RAY DIFFRACTION5A100 - 109
6X-RAY DIFFRACTION6A110 - 121
7X-RAY DIFFRACTION7B64 - 69
8X-RAY DIFFRACTION8B70 - 76
9X-RAY DIFFRACTION9B77 - 87
10X-RAY DIFFRACTION10B88 - 93
11X-RAY DIFFRACTION11B94 - 102
12X-RAY DIFFRACTION12B103 - 119
13X-RAY DIFFRACTION13C1 - 10
14X-RAY DIFFRACTION14D1 - 10

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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