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- PDB-6btz: Crystal structure of the PI3KC2alpha C2 domain in space group C121 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6btz
タイトルCrystal structure of the PI3KC2alpha C2 domain in space group C121
要素Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / C2 domain / lipid binding / phosphoinositide / PI3-kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular associated smooth muscle contraction / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / clathrin coat assembly / phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol biosynthetic process / membrane organization / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process ...vascular associated smooth muscle contraction / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / clathrin coat assembly / phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol biosynthetic process / membrane organization / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / clathrin-coated vesicle / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / phosphatidylinositol 3-kinase / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / clathrin binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / phosphatidylinositol-mediated signaling / exocytosis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of autophagy / phosphatidylinositol binding / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / trans-Golgi network / epidermal growth factor receptor signaling pathway / endocytosis / insulin receptor signaling pathway / cell migration / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PI3K-C2-alpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha, PX domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain ...PI3K-C2-alpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha, PX domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4,7,10,13,16-HEXAOXACYCLOOCTADECANE / Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Chen, K.-E. / Collins, B.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Molecular Basis for Membrane Recruitment by the PX and C2 Domains of Class II Phosphoinositide 3-Kinase-C2α.
著者: Kai-En Chen / Vikas A Tillu / Mintu Chandra / Brett M Collins /
要旨: Phosphorylation of phosphoinositides by the class II phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K) PI3K-C2α is essential for many processes, including neuroexocytosis and formation of clathrin-coated ...Phosphorylation of phosphoinositides by the class II phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K) PI3K-C2α is essential for many processes, including neuroexocytosis and formation of clathrin-coated vesicles. A defining feature of the class II PI3Ks is a C-terminal module composed of phox-homology (PX) and C2 membrane interacting domains; however, the mechanisms that control their specific cellular localization remain poorly understood. Here we report the crystal structure of the C2 domain of PI3K-C2α in complex with the phosphoinositide head-group mimic inositol hexaphosphate, revealing two distinct pockets for membrane binding. The C2 domain preferentially binds to phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate and phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate, and low-resolution structures of the combined PX-C2 module by small-angle X-ray scattering reveal a compact conformation in which cooperative lipid binding by each domain binding can occur. Finally, we demonstrate an unexpected role for calcium in perturbing the membrane interactions of the PX-C2 module, which we speculate may be important for regulating the activity of PI3K-C2α.
履歴
登録2017年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
B: Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
C: Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
D: Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,54433
ポリマ－59,7774
非ポリマー3,76829
水7,296405
1
A: Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,13310
ポリマ－14,9441
非ポリマー1,1899
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,96510
ポリマ－14,9441
非ポリマー1,0219
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7818
ポリマ－14,9441
非ポリマー8377
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6655
ポリマ－14,9441
非ポリマー7214
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.346, 61.546, 90.496
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.580, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1816-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Phosphatidylinositol 4-phosphate 3-kinase C2 domain-containing subunit alpha / PtdIns-3-kinase C2 subunit alpha / Phosphoinositide 3-kinase-C2-alpha


分子量: 14944.179 Da / 分子数: 4 / 断片: C2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3C2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O00443, phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-O4B / 1,4,7,10,13,16-HEXAOXACYCLOOCTADECANE / 18-クラウン-6


分子量: 264.315 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O6
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.82 % / Mosaicity: 0.21 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 400, (NH4)2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→46.4 Å / Num. obs: 49805 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 17.38 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 368396
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.85-1.8870.682063529540.840.2730.7342.496.3
9.04-46.46.80.04630824510.9980.0190.0524.698.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å46.4 Å
Translation2.5 Å46.4 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.25データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B3R

2b3r


解像度: 1.85→46.395 Å / FOM work R set: 0.8586 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.53 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2148 2525 5.07 %
Rwork0.1866 47267 -
obs0.1881 49792 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 64.99 Å2 / Biso mean: 21.61 Å2 / Biso min: 7.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→46.395 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4034 0 224 405 4663
Biso mean--42.29 29 -
残基数----502
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074367
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1395858
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048643
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004699
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8991726
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.88080.27841340.24872502263696
1.8808-1.91920.27351230.209626332756100
1.9192-1.96090.24591560.198826062762100
1.9609-2.00650.24481500.187725662716100
2.0065-2.05670.22681410.189226682809100
2.0567-2.11230.23241440.184625962740100
2.1123-2.17450.22581460.187426032749100
2.1745-2.24470.22191390.180826102749100
2.2447-2.32490.25921650.189426102775100
2.3249-2.4180.23061330.18926452778100
2.418-2.5280.23821350.185826162751100
2.528-2.66130.25281600.200126362796100
2.6613-2.8280.23251220.197826232745100
2.828-3.04630.25551220.198326712793100
3.0463-3.35280.20161390.192126502789100
3.3528-3.83770.18761330.172126662799100
3.8377-4.83430.15271520.150226332785100
4.8343-46.41010.20561310.199627332864100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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