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Yorodumi- PDB-3c03: Crystal structure of the EscU C-terminal domain with P263A mutati... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3c03 | |||||||||
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Title | Crystal structure of the EscU C-terminal domain with P263A mutation,space group P 1 21 1 | |||||||||
Components | (EscU) x 3 | |||||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT / Auto cleavage protein / intein succinimid / Asparagine cyclization / flagella / T3SS | |||||||||
Function / homology | Function and homology information dioxygenase activity / protein secretion / isomerase activity / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 1.9 Å | |||||||||
Authors | Zarivach, R. / Deng, W. / Vuckovic, M. / Felise, H.B. / Nguyen, H.V. / Miller, S.I. / Finlay, B.B. / Strynadka, N.C.J. | |||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2008 Title: Structural analysis of the essential self-cleaving type III secretion proteins EscU and SpaS. Authors: Zarivach, R. / Deng, W. / Vuckovic, M. / Felise, H.B. / Nguyen, H.V. / Miller, S.I. / Finlay, B.B. / Strynadka, N.C. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3c03.cif.gz | 56.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3c03.ent.gz | 41 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3c03.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3c03_validation.pdf.gz | 470.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3c03_full_validation.pdf.gz | 476.3 KB | Display | |
Data in XML | 3c03_validation.xml.gz | 11 KB | Display | |
Data in CIF | 3c03_validation.cif.gz | 14.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/3c03 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/3c03 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3bzlC 3bzoC 3bzpC 3bzrC 3bzsC 3bztC 3bzvC 3bzxC 3bzyC 3bzzC 3c00C 3c01C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15427.772 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 215-345 / Mutation: P263A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: EPEC E2348/69 / Gene: escU / Plasmid: pET28a / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9AJ26 |
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#2: Protein | Mass: 5973.736 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 215-262 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: EPEC E2348/69 / Gene: escU / Plasmid: pET28a / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9AJ26 |
#3: Protein | Mass: 9454.028 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 263-345 / Mutation: P263A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: EPEC E2348/69 / Gene: escU / Plasmid: pET28a / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9AJ26 |
#4: Chemical | ChemComp-PRO / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
Sequence details | ASN went under reaction of cyclization to form succinimid intermediate |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.55 Å3/Da / Density % sol: 20.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: microbatch / pH: 7.5 Details: Proline, HEPES, Peg3350, NaCl, pH 7.5, Microbatch, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 0.97956 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 11, 2007 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97956 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→47.78 Å / Num. all: 14927 / Num. obs: 14569 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 1.909 / Net I/σ(I): 14.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.9→16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 7.971 / SU ML: 0.115 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.16 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.045 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.951 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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