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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bzt | ||||||
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Title | Crystal structural of the mutated P263A EscU C-terminal domain | ||||||
![]() | EscU | ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT / Auto cleavage protein / intein / asparagine cyclization / Type III secretion system / T3SS | ||||||
Function / homology | ![]() dioxygenase activity / protein secretion / isomerase activity / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zarivach, R. / Deng, W. / Vuckovic, M. / Felise, H.B. / Nguyen, H.V. / Miller, S.I. / Finlay, B.B. / Strynadka, N.C.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural analysis of the essential self-cleaving type III secretion proteins EscU and SpaS. Authors: Zarivach, R. / Deng, W. / Vuckovic, M. / Felise, H.B. / Nguyen, H.V. / Miller, S.I. / Finlay, B.B. / Strynadka, N.C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 25.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 418.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 6.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 8.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3bzlC ![]() 3bzoC ![]() 3bzpC ![]() 3bzrC ![]() 3bzsC ![]() 3bzvC ![]() 3bzxC ![]() 3bzyC ![]() 3bzzC ![]() 3c00C ![]() 3c01C ![]() 3c03C C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 15427.772 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: C-terminal domain / Mutation: P263A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.95 Å3/Da / Density % sol: 36.84 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: microbatch / pH: 7 Details: (NH4)3 Citrate, NaCl, pH 7.0, Microbatch, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jan 1, 2007 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97956 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. all: 19702 / Num. obs: 19406 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.427 / Net I/σ(I): 13.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.5→45.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 2.366 / SU ML: 0.044 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.071 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 14.164 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→45.69 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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