[日本語] English
万見
- PDB-2y7q: THE HIGH-AFFINITY COMPLEX BETWEEN IGE AND ITS RECEPTOR FC EPSILON RI -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y7q
タイトルTHE HIGH-AFFINITY COMPLEX BETWEEN IGE AND ITS RECEPTOR FC EPSILON RI
要素
  • HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR SUBUNIT ALPHA
  • IG EPSILON CHAIN C REGION
キーワードIMMUNE SYSTEM / ALLERGY / ANTIBODY / IGE-BINDING PROTEIN / HIGH-AFFINITY RECEPTOR / IMMUNOGLOBULIN C REGION
機能・相同性
機能・相同性情報


high-affinity IgE receptor activity / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / type I hypersensitivity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation ...high-affinity IgE receptor activity / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / type I hypersensitivity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / IgE binding / type 2 immune response / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / mast cell degranulation / B cell proliferation / macrophage differentiation / immunoglobulin mediated immune response / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / complement activation, classical pathway / FCERI mediated MAPK activation / antigen binding / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / blood microparticle / inflammatory response / immune response / external side of plasma membrane / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set ...Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant epsilon / High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Davies, A.M. / Holdom, M.D. / Nettleship, J.E. / Beavil, A.J. / Owens, R.J. / Sutton, B.J.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Conformational Changes in Ige Contribute to its Uniquely Slow Dissociation Rate from Receptor Fceri
著者: Holdom, M.D. / Davies, A.M. / Nettleship, J.E. / Bagby, S.C. / Dhaliwal, B. / Girardi, E. / Hunt, J. / Gould, H.J. / Beavil, A.J. / Mcdonnell, J.M. / Owens, R.J. / Sutton, B.J.
#1: ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2002
タイトル: The Crystal Structure of Ige Fc Reveals an Asymmetrically Bent Conformation.
著者: Wan, T. / Beavil, R.L. / Fabiane, S.M. / Beavil, A.J. / Sohi, M.K. / Keown, M. / Young, R.J. / Henry, A.J. / Owens, R.J. / Gould, H.J. / Sutton, B.J.
履歴
登録2011年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月12日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR SUBUNIT ALPHA
B: IG EPSILON CHAIN C REGION
D: IG EPSILON CHAIN C REGION
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8447
ポリマ－94,4323
非ポリマー1,4124
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7560 Å2
ΔGint-14.8 kcal/mol
Surface area35310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.491, 103.341, 110.122
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN B AND RESID 337:364
211CHAIN D AND RESID 337:364
112CHAIN B AND RESID 371:377
212CHAIN D AND RESID 371:377
113CHAIN B AND RESID 391:437
213CHAIN D AND RESID 391:437
114CHAIN B AND RESID 438:448
214CHAIN D AND RESID 438:448
115CHAIN B AND RESID 462:544
215CHAIN D AND RESID 462:544

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質 HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR SUBUNIT ALPHA / HIGH AFFINITY IGE RECEPTOR FC EPSILON RI / IGE FC RECEPTOR SUBUNIT ALPHA / FC-EPSILON RI-ALPHA / FCERI


分子量: 21722.098 Da / 分子数: 1 / 断片: SOLUBLE EXTRACELLULAR DOMAINS, RESIDUES 26-201 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P12319
#2: タンパク質 IG EPSILON CHAIN C REGION


分子量: 36354.781 Da / 分子数: 2
断片: FC FRAGMENT COMPRISING DOMAINS CEPSILON2-4, RESIDUES 104-427
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): MOUSE MYELOMA NS0 / 発現宿主: MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P01854
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 99 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 160 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 99 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 160 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 167 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 105 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 146 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 252 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 105 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASN 146 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASN 252 TO GLN
配列の詳細CHAIN A RESIDUES -2 TO 0 ARTEFACT FROM PHLSEC VECTOR CHAIN A RESIDUES 177-179 ARTEFACT FROM PHLSEC ...CHAIN A RESIDUES -2 TO 0 ARTEFACT FROM PHLSEC VECTOR CHAIN A RESIDUES 177-179 ARTEFACT FROM PHLSEC VECTOR CHAIN A RESIDUES 180-185 C-TERMINAL HIS TAG CHAIN B RESIDUES 222-223 VECTOR LEADER SEQUENCE CHAIN D RESIDUES 222-223 VECTOR LEADER SEQUENCE SEQUENCE DISCREPANCIES ARE FOR THE SO-CALLED TRIPLE GLYCOSYLATION MUTANT. SEQUENCE DISCREPANCIES ARE FOR GLYCOLSYLATION AND DISULPHIDE BOND MUTANTS. CHAIN A V143A CLONING ARTIFACT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION. RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 2.8M SODIUM ACETATE PH 7.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9791
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→37 Å / Num. obs: 16204 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / 冗長度: 6.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1F6A AND 1O0V

1f6a

1o0v


解像度: 3.4→37.68 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.55 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 812 5 %
Rwork0.245 --
obs0.248 16116 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 91.81 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.972 Å20 Å20 Å2
2--8.9248 Å20 Å2
3----2.9528 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→37.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5263 0 92 0 5355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065500
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1047497
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1031838
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066866
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008951
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B206X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12D206X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.115
21B57X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D57X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.079
31B331X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32D331X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.131
41B80X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42D80X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.081
51B395X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52D395X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.094
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4-3.61290.32991300.28062506X-RAY DIFFRACTION99
3.6129-3.89160.30561210.23232509X-RAY DIFFRACTION100
3.8916-4.28270.30131360.21712521X-RAY DIFFRACTION100
4.2827-4.90130.24341640.18672512X-RAY DIFFRACTION100
4.9013-6.17070.27151260.21152578X-RAY DIFFRACTION100
6.1707-37.68050.31681350.2732678X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る