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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2wqr | |||||||||
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Title | The high resolution crystal structure of IgE Fc | |||||||||
![]() | IG EPSILON CHAIN C REGION | |||||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / GLYCOPROTEIN | |||||||||
Function / homology | ![]() adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / type I hypersensitivity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / type 2 immune response ...adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / type I hypersensitivity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / type 2 immune response / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / mast cell degranulation / B cell proliferation / macrophage differentiation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / complement activation, classical pathway / FCERI mediated MAPK activation / antigen binding / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / blood microparticle / inflammatory response / immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Dhaliwal, B. / Sutton, B.J. / Beavil, A.J. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Conformational Changes in Ige Contribute to its Uniquely Slow Dissociation Rate from Receptor Fceri Authors: Holdom, M.D. / Davies, A.M. / Nettleship, J.E. / Bagby, S.C. / Dhaliwal, B. / Girardi, E. / Hunt, J. / Gould, H.J. / Beavil, A.J. / Mcdonnell, J.M. / Owens, R.J. / Sutton, B.J. #1: ![]() Title: The Crystal Structure of Ige Fc Reveals an Asymmetrically Bent Conformation Authors: Wan, T. / Beavil, R.L. / Fabiane, S.M. / Beavil, A.J. / Sohi, M.K. / Keown, M. / Young, R.J. / Henry, A.J. / Owens, R.J. / Gould, H.J. / Sutton, B.J. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 233.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 32.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 47.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2y7qC ![]() 1o0vS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein / Sugars , 2 types, 4 molecules AB
#1: Protein | Mass: 35930.289 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: FC FRAGMENT, RESIDUES 105-427 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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-Non-polymers , 5 types, 541 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-TRS / | #6: Chemical | ChemComp-PG4 / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Compound details | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 146 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 252 TO GLN ...ENGINEERED |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.7 Å3/Da / Density % sol: 54 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / pH: 8.5 Details: THE PROTEIN CONCENTRATION WAS 1.9 MG/ML. CRYSTALS GREW AT 18 DEGREES C WITH 14% PEG 8000, 200MM LITHIUM SULPHATE, 100MM TRIS-HCL PH 8.5 AS PRECIPITANT. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 31, 2008 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.972 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 62035 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.33 / Redundancy: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 31.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 26.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.97 Å / Redundancy: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1O0V Resolution: 1.9→36 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.33 / Phase error: 23.7 / Stereochemistry target values: ML Details: RESIDUE 318, 319 AND 367 ARE DISORDERED IN CHAIN B. THE OCCUPANCY WAS SET TO ZERO FOR THE DISORDERED REGIONS.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.155 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 47.98 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→36 Å
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Refine LS restraints |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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