[日本語] English
万見
- PDB-2xa7: AP2 clathrin adaptor core in active complex with cargo peptides -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xa7
タイトルAP2 clathrin adaptor core in active complex with cargo peptides
要素
  • (AP-2 COMPLEX SUBUNIT ...) x 3
  • ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2, ALPHA 2 SUBUNIT
  • TGN38 CARGO PEPTIDE
キーワードPROTEIN TRANSPORT / PHOSPHOPROTEIN / ENDOCYTOSIS / CELL MEMBRANE / LIPID-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Recycling pathway of L1 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic endocytic zone / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Recycling pathway of L1 / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / LDL clearance / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / signal sequence binding / coronary vasculature development / positive regulation of protein localization to membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / endolysosome membrane / neurotransmitter secretion / aorta development / ventricular septum development / Neutrophil degranulation / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / Recycling pathway of L1 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of endocytosis / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of protein localization to plasma membrane / VLDLR internalisation and degradation / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol binding / MHC class II antigen presentation / protein serine/threonine kinase binding / intracellular protein transport / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor internalization / kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / endocytic vesicle membrane / terminal bouton / disordered domain specific binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / postsynapse / protein domain specific binding / lipid binding / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #60 / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta ...Beta-Lactamase - #60 / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Beta-Lactamase / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit beta / AP-2 complex subunit mu / AP-2 complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Jackson, L.P. / Kelly, B.T. / McCoy, A.J. / Evans, P.R. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: A Large Scale Conformational Change Couples Membrane Recruitment to Cargo Binding in the Ap2 Clathrin Adaptor Complex
著者: Jackson, L.P. / Kelly, B.T. / Mccoy, A.J. / Gaffry, T. / James, L.C. / Collins, B.M. / Honing, S. / Evans, P.R. / Owen, D.J.
履歴
登録2010年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2, ALPHA 2 SUBUNIT
B: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA
M: AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU,
P: TGN38 CARGO PEPTIDE
S: AP-2 COMPLEX SUBUNIT SIGMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,12010
ポリマ－205,6395
非ポリマー4805
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20160 Å2
ΔGint-154.2 kcal/mol
Surface area76310 Å2
手法PISA
2
A: ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2, ALPHA 2 SUBUNIT
B: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA
M: AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU,
S: AP-2 COMPLEX SUBUNIT SIGMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,3119
ポリマ－204,8304
非ポリマー4805
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19230 Å2
ΔGint-149.3 kcal/mol
Surface area76070 Å2
手法PISA
3
P: TGN38 CARGO PEPTIDE


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 809 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8091
ポリマ－8091
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)255.316, 255.316, 156.754
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

-
AP-2 COMPLEX SUBUNIT ... , 3種, 3分子 BMS

#2: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA SUBUNIT / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT BETA / BETA-2- ...ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA SUBUNIT / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT BETA / BETA-2-ADAPTIN / BETA-ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN BETA SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 BETA LARGE CHAIN / AP105B / AP2


分子量: 67091.344 Da / 分子数: 1 / 断片: BETA CHAIN, RESIDUES 1-592 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMW172K / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P63010
#3: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU, / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 MU SUBUNIT / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT MU / MU2- ...ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 MU SUBUNIT / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT MU / MU2-ADAPTIN AP-2 MU CHAIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 50 KDA PROTEIN / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 MEDIUM CHAIN / CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50 / CLATHRIN COAT-ASSOCIATED PROTEIN AP50 / AP2


分子量: 51044.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172K / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P84092
#5: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT SIGMA / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SIGMA SUBUNIT / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT SIGMA / ...ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SIGMA SUBUNIT / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT SIGMA / SIGMA2-ADAPTIN / SIGMA-ADAPTIN 3B / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 17 KDA PROTEIN / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN 2 SMALL CHAIN / CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP17 / CLATHRIN COAT-ASSOCIATED PROTEIN AP17


分子量: 17038.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PMW172K / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P62743

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 3種, 7分子 AP

#1: タンパク質 ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2, ALPHA 2 SUBUNIT / AP2


分子量: 69656.297 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA CHAIN, RESIDUES 1-621 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172K / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q66HM2, UniProt: P18484*PLUS
#4: タンパク質・ペプチド TGN38 CARGO PEPTIDE


分子量: 808.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: HEXAPEPTIDE INTERNALISATION SIGNAL MOTIF (DYQRLN) FROM TGN38
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
詳細

配列の詳細MYC TAG MEQKLISEEDL INSERTED INTO MU2 CHAIN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.28 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.6-0.8M LISO4, 0.6-0.7M NH4SO4, 100MM NA CITRATE PH 6.5; CRYOPROTECTANT 20% GLYCEROL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→64 Å / Num. obs: 66846 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -10 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 1.14 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.1→127.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 49.154 / SU ML: 0.396 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.106 / ESU R Free: 0.43
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE DATA ARE HIGHLY ANISOTROPIC AND LOW RESOLUTION, SO THE DETAILED CONFORMATIONS OF SIDE CHAINS IS UNRELIABLE. THE MYC TAG IN THE MU2 CHAIN ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE DATA ARE HIGHLY ANISOTROPIC AND LOW RESOLUTION, SO THE DETAILED CONFORMATIONS OF SIDE CHAINS IS UNRELIABLE. THE MYC TAG IN THE MU2 CHAIN (RESIDUES M 237-242) IS BOUND IN THE ACIDIC DILEUCINE MOTIF BINDING SITE ON THE SIGMA2 CHAIN OF A CRYSTALLOGRAPHICALLY RELATED MOLECULE, MIMICKING THE BINDING OF THIS CARGO MOTIF. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28459 3376 5.1 %RANDOM
Rwork0.23639 ---
obs0.23884 63145 96.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.93 Å2-2.97 Å20 Å2
2---5.93 Å20 Å2
3---8.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→127.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14112 0 25 0 14137
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.02315140
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.051.97519459
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.04451761
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.00224.482647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.294152665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1961591
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.22259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02110590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6631.59602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.028214361
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.51635538
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5694.55098
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 251 -
Rwork0.358 4487 -
obs--92.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4083-1.13470.75015.3628-3.7942.7551-0.0436-0.3701-0.2939-0.10760.26430.20810.2903-0.1276-0.22070.93040.037-0.1451.715-0.0221.612771.889-6.27429.093
20.33770.9074-0.50382.869-1.64642.49420.1533-0.3382-0.02580.5616-0.2278-0.2440.91830.74890.07451.38140.369-0.66481.97280.11491.284252.365-9.61845.945
35.14323.9719-1.67878.6987-1.74454.33610.4656-1.3850.9171.99650.196-0.74510.22770.5134-0.66171.2101-0.0776-0.53871.3734-0.25160.767126.4951.20647.324
42.05751.0261.95355.44762.6863.98680.0924-0.5434-0.12510.4457-0.0528-0.5058-0.1477-0.1754-0.03960.1667-0.0289-0.10410.29010.04090.084117.959-2.62919.446
52.8616-0.75410.28557.54220.15922.69210.02030.1655-0.7492-0.3929-0.1680.22060.4036-0.08890.14770.1212-0.02240.03540.2517-0.08210.219310.192-40.563-3.647
60.57241.3211-4.00694.7693-6.835731.50710.3226-0.2617-0.19991.70150.0042-1.7282-0.34512.4684-0.32681.2764-0.0293-0.82880.6798-0.33681.006920.123-23.01217.745
79.35061.2726-0.56441.58252.87698.26470.3563-0.86560.81660.32450.0358-0.4114-0.32920.7626-0.39210.6768-0.1376-0.05150.3396-0.04161.135548.2468.515-1.28
80.5385-0.0947-0.86653.66251.46014.45410.15370.55970.2909-0.9166-0.25440.5326-0.2491-0.42710.10070.65070.20.130.88150.13910.559136.926-4.587-24.486
92.6408-0.3894-0.78393.3914-1.65883.1787-0.00160.3156-0.6694-0.5432-0.0691-0.43450.46050.07220.07070.4040.11180.11420.4186-0.16510.369645.904-42.997-12.56
106.6254-2.24660.04563.84650.41592.5001-0.2134-0.6882-0.94210.51720.1308-0.23220.47110.13460.08260.53390.00450.07580.23650.18410.295620.375-54.32512.302
1113.478-6.61810.586910.68811.20585.1424-0.18540.7906-0.0218-0.03360.28220.12470.6516-0.3441-0.09690.233-0.03930.05940.4331-0.13430.19533.773-36.721-11.433
125.92113.1581-2.39776.6121-0.78154.8118-0.09040.19550.6369-0.1209-0.0176-0.6507-0.00820.06890.10790.29070.15870.02860.2955-0.04140.406949.56-13.391-9.581
132.57070.5336-0.59212.7338-0.23911.81270.1275-0.5788-0.11620.4732-0.1986-0.30930.14860.34020.07110.65530.13780.23470.9681-0.11450.754772.143-35.715-12.428
144.07031.9884-0.46973.74610.90026.22040.1493-0.8349-1.1910.46480.1337-0.57240.29450.7724-0.2830.47610.1517-0.29520.71750.0120.576545.087-0.72828.126
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 50
2X-RAY DIFFRACTION2A51 - 186
3X-RAY DIFFRACTION3A187 - 245
4X-RAY DIFFRACTION4A246 - 457
5X-RAY DIFFRACTION5A458 - 610
6X-RAY DIFFRACTION6A611 - 621
7X-RAY DIFFRACTION7B4 - 51
8X-RAY DIFFRACTION8B52 - 206
9X-RAY DIFFRACTION9B207 - 414
10X-RAY DIFFRACTION10B415 - 549
11X-RAY DIFFRACTION11B550 - 582
12X-RAY DIFFRACTION12M1 - 157
13X-RAY DIFFRACTION13M158 - 435
14X-RAY DIFFRACTION13P1 - 6
15X-RAY DIFFRACTION14S1 - 142

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る