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- PDB-1bw8: MU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 ADAPTOR (SECOND DOMAIN), COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bw8
タイトルMU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 ADAPTOR (SECOND DOMAIN), COMPLEXED WITH EGFR INTERNALIZATION PEPTIDE FYRALM
要素
  • PROTEIN (INTERNALIZATION SIGNAL FROM EGFR)
  • PROTEIN (MU2 ADAPTIN SUBUNIT)
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / ENDOCYTOSIS / ADAPTOR / PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / positive regulation of prolactin secretion / ovulation cycle / positive regulation of mucus secretion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / tongue development / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance ...response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / positive regulation of prolactin secretion / ovulation cycle / positive regulation of mucus secretion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / tongue development / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / midgut development / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / hydrogen peroxide metabolic process / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / response to cobalamin / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / positive regulation of bone resorption / negative regulation of mitotic cell cycle / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / epidermal growth factor receptor activity / epidermal growth factor binding / response to UV-A / low-density lipoprotein particle receptor binding / response to lipid / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / digestive tract morphogenesis / positive regulation of vasoconstriction / intracellular vesicle / eyelid development in camera-type eye / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / protein tyrosine kinase activator activity / neuron projection morphogenesis / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of phosphorylation / synaptic vesicle endocytosis / endocytic vesicle / epidermis development / hair follicle development / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cellular response to dexamethasone stimulus / embryonic placenta development / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / negative regulation of protein localization to plasma membrane / salivary gland morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / clathrin-coated pit / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / liver regeneration / astrocyte activation / receptor-mediated endocytosis / lung development / positive regulation of DNA repair / basal plasma membrane / synaptic membrane / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to amino acid stimulus / intracellular protein transport / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / liver development / cellular response to mechanical stimulus / response to calcium ion / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of protein catabolic process / circadian rhythm / cellular response to growth factor stimulus / receptor internalization / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / ruffle membrane / vasodilation / integrin binding / cellular response to xenobiotic stimulus / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / terminal bouton / cell morphogenesis
類似検索 - 分子機能
Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family ...Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
receptor protein-tyrosine kinase / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Owen, D.J. / Evans, P.R.
引用ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: A structural explanation for the recognition of tyrosine-based endocytotic signals.
著者: Owen, D.J. / Evans, P.R.
履歴
登録1998年9月30日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (MU2 ADAPTIN SUBUNIT)
P: PROTEIN (INTERNALIZATION SIGNAL FROM EGFR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5082
ポリマ－37,5082
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.680, 125.680, 73.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (MU2 ADAPTIN SUBUNIT) / AP50


分子量: 36706.617 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNALIZATION SIGNAL BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172H6 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): AP50 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (INTERNALIZATION SIGNAL FROM EGFR)


分子量: 800.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED / 参照: UniProt: A8IP97*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.33 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: HANGING DROP, 2.2M NACL, 0.4M NA/K PHOSPHATE, 10MM DTT 0.1M MES PH 7.1, 15% GLYCEROL, 16DEGREES, MOLAR RATIO OF PEPTIDE TO PROTEIN 3:1, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7.1 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.2 M1reservoirNaCl
20.4 Msodium potassium phosphate1reservoir
310 mMdithiothreitol1reservoir
415 %(v/v)glycerol1reservoir
50.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: YES / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→35 Å / Num. obs: 119506 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.65→2.79 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.882 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.882 / % possible all: 97
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.65→35 Å / SU B: 9.2 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.35 / ESU R Free: 0.29
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 842 4.4 %RANDOM
Rwork0.25 ---
obs0.272 19296 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20.63 Å20 Å2
2--1.25 Å20 Å2
3---1.111 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2092 0 0 51 2143
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.84
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.44
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.85
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.00260.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1190.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1980.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1850.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor22.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 35 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.4 % / Rfactor Rwork: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 60 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it21.6
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it43.4
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it42.8
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it54.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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