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- PDB-6bnt: Crystal structure of AP2 mu1 adaptin C-terminal domain with IRS-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bnt
タイトルCrystal structure of AP2 mu1 adaptin C-terminal domain with IRS-1 peptide
要素
  • AP-2 complex subunit mu
  • Insulin receptor substrate 1
キーワードENDOCYTOSIS / AP2 mu1 / IRS1
機能・相同性
機能・相同性情報


Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / Nef Mediated CD8 Down-regulation / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / AP-2 adaptor complex / regulation of vesicle size / IRS-related events triggered by IGF1R / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization ...Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / Nef Mediated CD8 Down-regulation / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / AP-2 adaptor complex / regulation of vesicle size / IRS-related events triggered by IGF1R / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin adaptor activity / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / LDL clearance / Formation of annular gap junctions / vesicle budding from membrane / Gap junction degradation / clathrin-dependent endocytosis / insulin receptor complex / positive regulation of glucose metabolic process / signal sequence binding / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Nef Mediated CD4 Down-regulation / endolysosome membrane / Signaling by Leptin / Signaling by LTK / PI3K/AKT activation / cellular response to fatty acid / Signaling by ALK / low-density lipoprotein particle receptor binding / IRS activation / Recycling pathway of L1 / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / negative regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of insulin secretion / Growth hormone receptor signaling / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / insulin-like growth factor receptor binding / signaling adaptor activity / phosphotyrosine residue binding / Interleukin-7 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / MHC class II antigen presentation / SH2 domain binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / VLDLR internalisation and degradation / protein kinase C binding / positive regulation of D-glucose import / intracellular protein transport / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to insulin / insulin receptor binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / cytokine-mediated signaling pathway / caveola / receptor internalization / cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to insulin stimulus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / disordered domain specific binding / endocytic vesicle membrane / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / synaptic vesicle / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / PIP3 activates AKT signaling / signaling receptor complex adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / postsynapse / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / lipid binding / glutamatergic synapse / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Phosphotyrosine-binding domain / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site ...Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Phosphotyrosine-binding domain / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / Adaptor complexes medium subunit family / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin receptor substrate 1 / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kikuchi, S. / Choi, E. / Yu, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Clayton Foundation 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Mitotic regulators and the SHP2-MAPK pathway promote IR endocytosis and feedback regulation of insulin signaling.
著者: Choi, E. / Kikuchi, S. / Gao, H. / Brodzik, K. / Nassour, I. / Yopp, A. / Singal, A.G. / Zhu, H. / Yu, H.
履歴
登録2017年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 complex subunit mu
B: Insulin receptor substrate 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3592
ポリマ－37,3592
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area14400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.334, 125.334, 74.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit mu / AP-2 mu chain / Adaptin-mu2 / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein ...AP-2 mu chain / Adaptin-mu2 / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit mu / Clathrin assembly protein complex 2 mu medium chain / Clathrin coat assembly protein AP50 / Clathrin coat-associated protein AP50 / HA2 50 kDa subunit / Plasma membrane adaptor AP-2 50 kDa protein


分子量: 35697.586 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 158-433) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP2M1, CLAPM1, KIAA0109 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96CW1
#2: タンパク質・ペプチド Insulin receptor substrate 1 / IRS-1


分子量: 1661.748 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 607-620 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35568
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.0 M sodium malonate, pH 5.0, 0.1 M sodium acetate tri-hydrate, pH 4.5, 2% w/v PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97914 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月17日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→32.6 Å / Num. obs: 11485 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.292 / Num. unique obs: 574

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1BXX

1bxx


解像度: 3.2→27.642 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2343 1113 9.97 %
Rwork0.2063 --
obs0.2092 11158 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→27.642 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2050 0 0 34 2084
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112092
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2312820
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5991290
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067313
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008353
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2002-3.34560.32991390.27751234X-RAY DIFFRACTION100
3.3456-3.52170.29031380.23881252X-RAY DIFFRACTION100
3.5217-3.74180.27671430.23021259X-RAY DIFFRACTION100
3.7418-4.02990.27651340.21541245X-RAY DIFFRACTION100
4.0299-4.4340.20611380.18991259X-RAY DIFFRACTION100
4.434-5.07220.22291360.16971252X-RAY DIFFRACTION100
5.0722-6.37740.22531380.23211274X-RAY DIFFRACTION100
6.3774-27.64340.22871470.20231270X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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