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万見
- PDB-2w2n: WT PCSK9-deltaC bound to EGF-A H306Y mutant of LDLR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w2n
タイトルWT PCSK9-deltaC bound to EGF-A H306Y mutant of LDLR
要素
  • (PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN/KEXIN TYPE 9) x 2
  • LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR
キーワードHYDROLASE/RECEPTOR / HYDROLASE-RECEPTOR COMPLEX / PCSK9 / LDLR / PROPROTEIN CONVERTASE / LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR / EGF / CARDIOVASCULAR DISEASE / FAMILIAL HYPERCHOLESTEROLEMIA / LIPID METABOLISM / SERINE PROTEASE / HYDROLASE / LIPID TRANSPORT / STEROID METABOLISM / RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / PCSK9-LDLR complex / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of receptor recycling / negative regulation of astrocyte activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance ...receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / PCSK9-LDLR complex / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of receptor recycling / negative regulation of astrocyte activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance / clathrin heavy chain binding / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / low-density lipoprotein particle binding / intestinal cholesterol absorption / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / low-density lipoprotein particle receptor activity / LDL clearance / Chylomicron clearance / response to caloric restriction / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / endolysosome membrane / 'de novo' AMP biosynthetic process / cholesterol transport / low-density lipoprotein particle / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / cellular response to fatty acid / regulation of cholesterol metabolic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / sorting endosome / lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / cholesterol metabolic process / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / protease binding / molecular adaptor activity / lysosome / early endosome / receptor complex / endosome membrane / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / : / Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Complement Clr-like EGF-like / Adenylosuccinate lyase / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat ...Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / : / Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Complement Clr-like EGF-like / Adenylosuccinate lyase / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / Peptidase inhibitor I9 / LDL receptor-like superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Subtilase family / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bottomley, M.J. / Cirillo, A. / Orsatti, L. / Ruggeri, L. / Fisher, T.S. / Santoro, J.C. / Cummings, R.T. / Cubbon, R.M. / Lo Surdo, P. / Calzetta, A. ...Bottomley, M.J. / Cirillo, A. / Orsatti, L. / Ruggeri, L. / Fisher, T.S. / Santoro, J.C. / Cummings, R.T. / Cubbon, R.M. / Lo Surdo, P. / Calzetta, A. / Noto, A. / Baysarowich, J. / Mattu, M. / Talamo, F. / De Francesco, R. / Sparrow, C.P. / Sitlani, A. / Carfi, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of the Wild Type Pcsk9/Egf-Ab Complex and Natural Fh Mutants.
著者: Bottomley, M.J. / Cirillo, A. / Orsatti, L. / Ruggeri, L. / Fisher, T.S. / Santoro, J.C. / Cummings, R.T. / Cubbon, R.M. / Lo Surdo, P. / Calzetta, A. / Noto, A. / Baysarowich, J. / Mattu, M. ...著者: Bottomley, M.J. / Cirillo, A. / Orsatti, L. / Ruggeri, L. / Fisher, T.S. / Santoro, J.C. / Cummings, R.T. / Cubbon, R.M. / Lo Surdo, P. / Calzetta, A. / Noto, A. / Baysarowich, J. / Mattu, M. / Talamo, F. / De Francesco, R. / Sparrow, C.P. / Sitlani, A. / Carfi, A.
履歴
登録2008年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN/KEXIN TYPE 9
E: LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR
P: PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN/KEXIN TYPE 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0296
ポリマ－57,9083
非ポリマー1203
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22360 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.940, 83.940, 209.933
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN/KEXIN TYPE 9 / PROPROTEIN CONVERTASE PC9 / SUBTILISIN/KEXIN-LIKE PROTEASE PC9 / NEURAL APOPTOSIS-REGULATED ...PROPROTEIN CONVERTASE PC9 / SUBTILISIN/KEXIN-LIKE PROTEASE PC9 / NEURAL APOPTOSIS-REGULATED CONVERTASE 1 / NARC-1 / PCSK9


分子量: 33108.227 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 153-451 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-10 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR / LDL RECEPTOR


分子量: 12120.479 Da / 分子数: 1 / 断片: EGF-A DOMAIN, RESIDUES 314-393 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-11 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01130
#3: タンパク質 PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN/KEXIN TYPE 9 / PROPROTEIN CONVERTASE PC9 / SUBTILISIN/KEXIN-LIKE PROTEASE PC9 / NEURAL APOPTOSIS-REGULATED ...PROPROTEIN CONVERTASE PC9 / SUBTILISIN/KEXIN-LIKE PROTEASE PC9 / NEURAL APOPTOSIS-REGULATED CONVERTASE 1 / NARC-1 / PCSK9


分子量: 12679.604 Da / 分子数: 1 / 断片: PRODOMAIN, RESIDUES 53-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-10 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, HIS 327 TO TYR
Has protein modificationY
配列の詳細HUMAN PCSK9 CATALYTIC DOMAIN. THE LAST 13 RESIDUES IN THE SEQUENCE ABOVE ARE A CLONING ARTEFACT, A ...HUMAN PCSK9 CATALYTIC DOMAIN. THE LAST 13 RESIDUES IN THE SEQUENCE ABOVE ARE A CLONING ARTEFACT, A LINKER AND A 6HIS TAG. HUMAN LDLR EGF-AB DOMAIN. THE FIRST 27 RESIDUES IN THE SEQUENCE ABOVE ARE A CLONING ARTEFACT, A 6HIS TAG AND A LINKER. HUMAN PCSK9 PRODOMAIN. THE FIRST 14 RESIDUES IN THE SEQUENCE ABOVE ARE A CLONING ARTEFACT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES PH 7.5, 10% (W/V) PEG 8000, 8% (V/V) ETHYLENE GLYCOL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.033
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45 Å / Num. obs: 33566 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 3.5 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2QTW

2qtw


解像度: 2.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 11.342 / SU ML: 0.142 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.216 / ESU R Free: 0.195 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25393 1691 5.1 %RANDOM
Rwork0.21332 ---
obs0.21531 31695 97.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.177 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.49 Å20 Å20 Å2
2--1.49 Å20 Å2
3----2.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3132 0 3 175 3310
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223259
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1881.9674444
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0283.0045335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0025430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.84423.958144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.34715531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3611525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2512
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02642
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.2620
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1830.22299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1640.21571
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21772
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2380.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2480.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2860.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4371.52159
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.75923358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.00231239
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5614.51076
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.323 128
Rwork0.268 2248
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6880.00880.43381.61160.91673.32180.1163-0.1012-0.04730.151-0.13050.05390.2949-0.16950.0142-0.0047-0.03430.01090.0642-0.00760.029313.24722.609430.0536
25.658-0.55013.63071.6082-0.965.99550.00650.16720.3176-0.0218-0.088-0.0869-0.02050.22770.0816-0.01020.04450.03570.1359-0.03310.0727-1.923913.4938.5815
31.26250.10881.40692.03292.10855.40330.07730.0046-0.08120.20860.0037-0.10480.3697-0.1071-0.0810.0094-0.0785-0.00880.1178-0.00420.036527.186816.098952.1835
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A153 - 446
2X-RAY DIFFRACTION2E285 - 333
3X-RAY DIFFRACTION3P60 - 152

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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