[日本語] English
万見
- PDB-2fcw: Structure of a Complex Between the Pair of the LDL Receptor Ligan... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fcw
タイトルStructure of a Complex Between the Pair of the LDL Receptor Ligand-Binding Modules 3-4 and the Receptor Associated Protein (RAP).
要素
  • Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein
  • Low-density lipoprotein receptor
キーワードLIPID TRANSPORT/ENDOCYTOSIS/CHAPERONE / protein-protein complex / RAP / LDLR / escort protein / calcium-binding / LIPID TRANSPORT-ENDOCYTOSIS-CHAPERONE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular negative regulation of signal transduction / regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / lipase binding / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / rough endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of astrocyte activation ...extracellular negative regulation of signal transduction / regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / lipase binding / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / rough endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of astrocyte activation / negative regulation of microglial cell activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / receptor antagonist activity / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / amyloid-beta clearance by transcytosis / low-density lipoprotein particle clearance / clathrin heavy chain binding / negative regulation of receptor recycling / negative regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / intestinal cholesterol absorption / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / low-density lipoprotein particle receptor activity / response to caloric restriction / Chylomicron clearance / low-density lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / regulation of protein metabolic process / LDL clearance / high-density lipoprotein particle clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / low-density lipoprotein particle / cis-Golgi network / cholesterol transport / negative regulation of receptor internalization / endolysosome membrane / negative regulation of amyloid fibril formation / artery morphogenesis / cellular response to fatty acid / negative regulation of protein metabolic process / regulation of cholesterol metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / sorting endosome / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / amyloid-beta clearance / lipoprotein particle binding / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / negative regulation of protein binding / endomembrane system / receptor-mediated endocytosis / cholesterol metabolic process / cholesterol homeostasis / endosome lumen / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / Golgi lumen / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / apical part of cell / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / heparin binding / amyloid-beta binding / virus receptor activity / protease binding / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / lysosome / early endosome / receptor complex / endosome / endosome membrane / receptor ligand activity / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
RAP domain / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein, domain 1 / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal / RAP domain superfamily / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 3 / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 2 / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Alpha-2-macroglobulin RAP, N-terminal domain / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal domain / Receptor-associated Protein ...RAP domain / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein, domain 1 / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal / RAP domain superfamily / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 3 / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 2 / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Alpha-2-macroglobulin RAP, N-terminal domain / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal domain / Receptor-associated Protein / Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Few Secondary Structures / Irregular / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.26 Å
データ登録者Beglova, N. / Fisher, C. / Blacklow, S.C.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Structure of an LDLR-RAP Complex Reveals a General Mode for Ligand Recognition by Lipoprotein Receptors
著者: Fisher, C. / Beglova, N. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2005年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein
B: Low-density lipoprotein receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,36413
ポリマ－21,6012
非ポリマー76311
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area11910 Å2
手法PISA
2
A: Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein
B: Low-density lipoprotein receptor
ヘテロ分子

A: Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein
B: Low-density lipoprotein receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,72826
ポリマ－43,2024
非ポリマー1,52622
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7080 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area22850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.523, 30.019, 58.143
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.57, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-55-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Alpha-2- MRAP / Low density lipoprotein receptor-related protein-associated protein 1 / RAP


分子量: 12791.311 Da / 分子数: 1 / 断片: Domain Three / 変異: E215G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pDEST15 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P30533
#2: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor / LDL receptor


分子量: 8809.619 Da / 分子数: 1 / 断片: A Pair of Ligand-Binding Modules 3 and 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDLR / プラスミド: pMM / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P01130

-
非ポリマー , 4種, 190分子

#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 40% MPD, 100 mM HEPES, 75 mM NaCl, 1.25 mM CaCl2, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Cryogenically cooled double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→50 Å / Num. obs: 46566 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 1.26→1.31 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.324 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3151 / % possible all: 57.1

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: built by ARP/WARP

解像度: 1.26→50 Å / Num. parameters: 15302 / Num. restraintsaints: 18660 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 2323 5.3 %RANDOM
Rwork0.152 ---
all0.152 44243 --
obs0.1346 34481 79.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.3 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 6 / Occupancy sum hydrogen: 1315 / Occupancy sum non hydrogen: 1690.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.26→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1480 0 6 219 1705
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0224
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.066
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.058
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.087

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る