[日本語] English
万見
- PDB-2qtw: The Crystal Structure of PCSK9 at 1.9 Angstroms Resolution Reveal... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qtw
タイトルThe Crystal Structure of PCSK9 at 1.9 Angstroms Resolution Reveals structural homology to Resistin within the C-terminal domain
要素
  • Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
  • Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 Propeptide
キーワードHYDROLASE / pro-protein convertase / coronary heart disease / hypercholesterolemia / low density lipoprotein receptor / Autocatalytic cleavage / Cholesterol metabolism / Disease mutation / Glycoprotein / Lipid metabolism / Phosphorylation / Protease / Secreted / Serine protease / Steroid metabolism / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / : / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / : / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding ...low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / : / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / : / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / low-density lipoprotein particle binding / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / LDL clearance / lipoprotein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of receptor internalization / : / regulation of signaling receptor activity / endolysosome membrane / sodium channel inhibitor activity / signaling receptor inhibitor activity / lysosomal transport / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / protein autoprocessing / positive regulation of receptor internalization / apolipoprotein binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / regulation of neuron apoptotic process / phospholipid metabolic process / neurogenesis / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / cholesterol homeostasis / liver development / cellular response to starvation / kidney development / Post-translational protein phosphorylation / cellular response to insulin stimulus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / neuron differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / late endosome / early endosome / lysosome / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / RNA binding / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 ...Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8/S53 domain / : / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Alpha-Beta Plaits / Jelly Rolls / Sandwich / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hampton, E.N. / Knuth, M.W. / Li, J. / Harris, J.L. / Lesley, S.A. / Spraggon, G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: The self-inhibited structure of full-length PCSK9 at 1.9 A reveals structural homology with resistin within the C-terminal domain.
著者: Hampton, E.N. / Knuth, M.W. / Li, J. / Harris, J.L. / Lesley, S.A. / Spraggon, G.
履歴
登録2007年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22013年9月18日Group: Derived calculations
改定 1.32020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen ...chem_comp / entity_src_gen / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.type / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._chem_comp.type / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 Propeptide
B: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5544
ポリマ－72,2922
非ポリマー2612
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area23960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.427, 70.149, 148.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 Propeptide / Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated ...Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1


分子量: 14019.734 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Freestyle 293 / 遺伝子: PCSK9, NARC1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated ...Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1


分子量: 58272.621 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 153-692 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Freestyle 293 / 遺伝子: PCSK9, NARC1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.97 %
結晶化温度: 298 K / pH: 10.5
詳細: 20% PEG6000, 0.2M sodium chloride, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K, pH 10.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 52284 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.699 / Mean I/σ(I) obs: 1.76 / Rsym value: 0.699 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 3.436 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 2654 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 49516 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.34 Å20 Å20 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3---1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4347 0 15 320 4682
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0214455
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.491.9556051
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9023.0077280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8435569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.1222.903186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.41215707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9691539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02888
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2967
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.23375
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22138
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.22577
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2332
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1750.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0990.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2470.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.59822939
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.35621174
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.60434583
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.03251690
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.21681468
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 184 -
Rwork0.275 3651 -
obs--99.82 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る