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- PDB-4wb7: Crystal structure of a chimeric fusion of human DnaJ (Hsp40) and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wb7
タイトルCrystal structure of a chimeric fusion of human DnaJ (Hsp40) and cAMP-dependent protein kinase A (catalytic alpha subunit)
要素
  • DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
  • PKI (5-24)
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE inhibitor / chaperone / catalysis / protein kinase / adenosine triphosphate / phosphorylation / chimera / fusion / fibrolamellar hepatocellular carinoma / TRANSFERASE-TRANSFERASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein folding / PKA-mediated phosphorylation of CREB / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / ROBO receptors bind AKAP5 / sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / HDL assembly / channel activator activity / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism ...positive regulation of protein folding / PKA-mediated phosphorylation of CREB / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / ROBO receptors bind AKAP5 / sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / HDL assembly / channel activator activity / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / mitochondrial protein catabolic process / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / high-density lipoprotein particle assembly / nucleotide-activated protein kinase complex / Rap1 signalling / potassium channel inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / histone H1-4S35 kinase activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / cellular response to parathyroid hormone stimulus / protein localization to lipid droplet / negative regulation of interleukin-2 production / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / negative regulation of protein import into nucleus / dorsal/ventral neural tube patterning / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / Triglyceride catabolism / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / cellular response to cold / protein kinase A regulatory subunit binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / protein kinase A catalytic subunit binding / forebrain development / ATPase activator activity / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PKA activation in glucagon signalling / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / regulation of cardiac conduction / response to unfolded protein / plasma membrane raft / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / regulation of macroautophagy / Attenuation phase / cAMP/PKA signal transduction / regulation of cardiac muscle contraction / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / transcription regulator inhibitor activity / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / Hedgehog 'off' state / regulation of cellular response to heat / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Ion homeostasis / negative regulation of protein localization to chromatin / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / regulation of proteasomal protein catabolic process / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cellular response to epinephrine stimulus / protein export from nucleus / protein folding chaperone / cellular response to glucagon stimulus / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / calcium channel complex / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / CD209 (DC-SIGN) signaling / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of calcium-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / regulation of heart rate / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of gluconeogenesis / Hsp70 protein binding / acrosomal vesicle / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of protein export from nucleus / regulation of microtubule cytoskeleton organization / neuromuscular junction / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / Regulation of insulin secretion / cellular response to glucose stimulus
類似検索 - 分子機能
: / DnaJ domain / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor ...: / DnaJ domain / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Helix Hairpins / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / DnaJ homolog subfamily B member 1 / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
Model detailsexon 1 of DnaJ fused to beginning of exon 2 of cAMP-dependent protein kinase A
データ登録者Cheung, J. / Ginter, C. / Cassidy, M. / Franklin, M.C. / Rudolph, M.J. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structural insights into mis-regulation of protein kinase A in human tumors.
著者: Cheung, J. / Ginter, C. / Cassidy, M. / Franklin, M.C. / Rudolph, M.J. / Robine, N. / Darnell, R.B. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2014年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22015年2月11日Group: Database references
改定 1.32015年2月25日Group: Derived calculations
改定 1.42017年11月22日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
I: PKI (5-24)
J: PKI (5-24)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,63221
ポリマ－99,6374
非ポリマー1,99517
水17,979998
1
A: DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
I: PKI (5-24)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,91412
ポリマ－49,8182
非ポリマー1,09610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area20690 Å2
手法PISA
2
B: DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
J: PKI (5-24)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7189
ポリマ－49,8182
非ポリマー9007
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area20600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.233, 121.155, 173.672
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / DnaJ protein homolog 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / Human DnaJ protein 1 ...DnaJ protein homolog 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / Human DnaJ protein 1 / hDj-1 / PKA C-alpha


分子量: 47591.945 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP P25685 residues 2-70,UNP P17612 residues 16-351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJB1, DNAJ1, HDJ1, HSPF1, PRKACA, PKACA / プラスミド: pLATE11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2
参照: UniProt: P25685, UniProt: P17612, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド PKI (5-24)


分子量: 2226.411 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 5-24 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61925*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 998 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.67 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 70mM sodium cacodylate pH 6.5, 150mM magnesium acetate, 20mM zinc chloride, 5% glycerol, 11.5% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 97666 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 28.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.022 / Net I/av σ(I): 24.882 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 505754
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.9-1.933.30.56242320.83886.5
1.93-1.974.70.63245730.56593.5
1.97-2.014.70.49546890.57695.6
2.01-2.054.70.41647920.58696.6
2.05-2.094.80.32447800.60997.6
2.09-2.144.80.28447970.62497.7
2.14-2.194.90.24448480.65498.4
2.19-2.2550.20448450.67298.8
2.25-2.3250.17749050.72299.3
2.32-2.395.10.14449280.73299.8
2.39-2.485.30.12849420.752100
2.48-2.585.40.11349670.809100
2.58-2.75.50.10249700.855100
2.7-2.845.70.08749370.923100
2.84-3.025.70.0749711.079100
3.02-3.255.80.05849861.257100
3.25-3.585.80.0550191.482100
3.58-4.095.80.04450461.787100
4.09-5.165.70.03951081.842100
5.16-505.50.0453312.08299.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WB8

4wb8


解像度: 1.9→41.146 Å / FOM work R set: 0.8892 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 18.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1879 9133 4.98 %RANDOM
Rwork0.1499 174155 --
obs0.1518 183288 96.14 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.08 Å2 / Biso mean: 40.43 Å2 / Biso min: 13.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→41.146 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7034 0 77 998 8109
Biso mean--25.5 48.77 -
残基数----850
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0127323
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2289896
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631014
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061268
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9582774
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.92030.30382180.3064362458072
1.9203-1.94290.30642860.26175169545587
1.9429-1.96660.27172820.24885363564589
1.9666-1.99150.28242810.23295524580591
1.9915-2.01770.25682580.21995642590092
2.0177-2.04530.23422940.20625592588693
2.0453-2.07460.22272900.1945614590494
2.0746-2.10550.2133000.19145703600394
2.1055-2.13840.23812800.18955743602395
2.1384-2.17350.23983200.18095769608996
2.1735-2.2110.2143390.17115772611196
2.211-2.25120.20243190.16275784610397
2.2512-2.29450.19413190.1675904622397
2.2945-2.34130.20773200.15685866618698
2.3413-2.39220.1743250.14355931625698
2.3922-2.44780.19783330.14485984631799
2.4478-2.5090.19712780.15025967624599
2.509-2.57690.21833060.14976063636999
2.5769-2.65270.18323350.151159826317100
2.6527-2.73830.20983260.156160316357100
2.7383-2.83610.21812930.156360636356100
2.8361-2.94970.18793400.152960146354100
2.9497-3.08390.18852990.146160446343100
3.0839-3.24640.19023150.151460266341100
3.2464-3.44970.19842870.147961196406100
3.4497-3.71590.17283390.139259936332100
3.7159-4.08950.15473040.122660306334100
4.0895-4.68060.15743370.111460316368100
4.6806-5.89430.14973280.124260366364100
5.8943-41.15530.15892820.141160346316100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.87210.1797-0.27710.66160.37022.15950.1923-0.58730.6152-0.0605-0.0395-0.3218-0.51720.7605-0.18560.0567-0.23350.15140.62930.12560.574114.8799-37.5839.7911
20.75440.6732-1.96520.4661-1.75215.9250.1326-0.1219-0.0738-0.1875-0.03690.23570.15550.02130.02730.265-0.03280.05650.22220.05080.250514.0152-39.3143-8.6247
30.7938-0.3228-0.03931.62510.20331.959-0.0007-0.0704-0.0211-0.01660.05790.1110.0964-0.1847-0.01660.04450.0227-0.02230.11480.0370.131116.0255-16.0049-21.622
43.6303-1.6608-1.40692.6610.35392.85020.0680.4730.0679-0.5629-0.04740.0799-0.3065-0.3358-0.01330.2840.0025-0.06220.20220.01960.16516.6457-10.504-41.1009
51.1330.47641.14050.68831.2251.82940.3691-0.4510.24080.2918-0.3715-0.2656-0.0035-0.16550.2950.6735-0.3944-0.22810.4151-0.090.297650.70636.7517-2.6542
60.8462-0.37120.2971.4603-0.73212.1237-0.04510.0237-0.0219-0.0506-0.019-0.0498-0.09280.1450.02880.0989-0.00150.02290.0861-0.01850.120444.598615.1068-26.3143
77.99630.9575-1.43045.2763-1.42910.56320.1806-0.70891.03890.2983-0.1740.3459-1.0931-0.7423-0.0130.44230.19380.01550.3881-0.07430.31937.71723.8334-11.0101
86.4933-1.6691.14557.34920.8686.79770.02880.03680.49010.09290.0862-0.4511-0.73220.44-0.070.15950.01290.01050.0970.03320.184318.6165-1.2279-22.6889
98.2959-2.63742.68433.3168-0.34073.0118-0.1262-0.3601-0.5774-0.0187-0.13750.3450.20260.15520.15480.09210.0459-0.01290.22890.07830.381850.5689-6.1508-15.8775
102.8366-2.2988-2.30326.0795-0.49046.78630.1430.4317-0.5656-0.223-0.09980.89410.1501-0.6917-0.00050.09810.0328-0.0030.1616-0.01260.269338.91132.9886-25.4665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 39 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 40 through 86 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 87 through 371 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 372 through 405 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 86 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 87 through 405 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'I' and (resid 5 through 11 )I0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'I' and (resid 12 through 24 )I0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'J' and (resid 5 through 13 )J0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'J' and (resid 14 through 24 )J0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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