[日本語] English
万見
- PDB-2w0p: Crystal structure of the filamin A repeat 21 complexed with the m... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w0p
タイトルCrystal structure of the filamin A repeat 21 complexed with the migfilin peptide
要素
  • FILAMIN-A
  • FILAMIN-BINDING LIM PROTEIN 1
キーワードCELL ADHESION / ALTERNATIVE SPLICING / CYTOSKELETON-COMPLEX / PHOSPHOPROTEIN / DISEASE MUTATION / IMMUNOGLOBULIN LIKE / ZINC / FILAMIN / COMPLEX / INTEGRIN / MIGFILIN / RECEPTOR / POLYMORPHISM / CYTOSKELETON / ACTIN-BINDING / CELL JUNCTION / METAL-BINDING / CYTOPLASM / LIM DOMAIN / CELL SHAPE / ACETYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin activation / regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / filamin binding / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway ...regulation of integrin activation / regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / filamin binding / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / Cell-extracellular matrix interactions / Fc-gamma receptor I complex binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / apical dendrite / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / receptor clustering / cortical cytoskeleton / SMAD binding / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / mitotic spindle assembly / potassium channel regulator activity / stress fiber / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein sequestering activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / cell periphery / protein localization to plasma membrane / actin filament / mRNA transcription by RNA polymerase II / establishment of protein localization / G protein-coupled receptor binding / cell-cell adhesion / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / platelet aggregation / kinase binding / Z disc / fibrillar center / actin filament binding / cell junction / Platelet degranulation / cell-cell junction / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / GTPase binding / growth cone / DNA-binding transcription factor binding / perikaryon / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Filamin-A / Filamin-binding LIM protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ruskamo, S. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural Basis of the Migfilin-Filamin Interaction and Competition with Integrin {Beta} Tails.
著者: Lad, Y. / Jiang, P. / Ruskamo, S. / Harburger, D.S. / Ylanne, J. / Campbell, I.D. / Calderwood, D.A.
履歴
登録2008年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FILAMIN-A
B: FILAMIN-A
C: FILAMIN-BINDING LIM PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2205
ポリマ－21,0283
非ポリマー1922
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-7.7 kcal/mol
Surface area12370 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)36.890, 68.480, 85.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 2237 - 2328 / Label seq-ID: 2 - 93

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 FILAMIN-A / ALPHA-FILAMIN / FILAMIN-1 / ENDOTHELIAL ACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 ...ALPHA-FILAMIN / FILAMIN-1 / ENDOTHELIAL ACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 / NONMUSCLE FILAMIN


分子量: 9705.669 Da / 分子数: 2 / 断片: IG-21, RESIDUES 2236-2329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-4T-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P21333
#2: タンパク質・ペプチド FILAMIN-BINDING LIM PROTEIN 1 / MITOGEN-INDUCIBLE 2-INTERACTING PROTEIN / MIGFILIN


分子量: 1616.898 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 5-19 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q8WUP2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1.7M (NH4)2SO4, 5% 2-PROPANOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月17日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→32.48 Å / Num. obs: 17625 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 2.54 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 2.35 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BRQ, CHAIN A

2brq


解像度: 1.9→32.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 3.046 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES A 2262 TRP, A 2287 ASP, A 2289 LYS, B 2252 GLU, B 2265 GLU, B 2268 ALA, B 2289 LYS, B 2313 GLU, B ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES A 2262 TRP, A 2287 ASP, A 2289 LYS, B 2252 GLU, B 2265 GLU, B 2268 ALA, B 2289 LYS, B 2313 GLU, B 2314 GLU HAVE NO ELECTRON DENSITY BUT THEY WERE MODELED. SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES A 2239 HIS, A 2240 LYS, A 2242 ARG, A 2250 ARG, A 2252 GLU, A 2268 ALA, A 2286 GLU, A 2314 GLU, B 2240 LYS, B 2250 ARG, B 2286 GLU, B 2306 GLU HAVE A POORLY DEFINED DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 895 5.1 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.21 16730 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1430 0 10 70 1510
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0221496
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7891.9612031
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.145193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.08824.06264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.18615218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.021159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1430.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021170
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2390.2557
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.2956
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.278
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3110.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4371.5990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.33521551
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4473575
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5394.5480
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 655 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.350.5
2Bmedium positional0.350.5
1Amedium thermal1.842
2Bmedium thermal1.842
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.285 68
Rwork0.233 1208

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る