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万見
- PDB-2vwf: Grb2 SH3C (2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vwf
タイトルGrb2 SH3C (2)
要素
  • GRB2-ASSOCIATED-BINDING PROTEIN 2
  • GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
キーワードPROTEIN BINDING / POLYMORPHISM / PHOSPHOPROTEIN / GOLGI APPARATUS / GRB2 / ALTERNATIVE SPLICING / HOST-VIRUS INTERACTION / SH3C / SIGNALING / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN / PROTEIN-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of mast cell degranulation / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of mast cell degranulation / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / SHC1 events in ERBB4 signaling / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Signalling to RAS / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / ephrin receptor binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / phosphotyrosine residue binding / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / FCERI mediated Ca+2 mobilization / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / osteoclast differentiation / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to ionizing radiation / B cell receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / FCGR3A-mediated phagocytosis
類似検索 - 分子機能
GRB2-associated-binding protein 1-4-like / GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH3 Domains / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain ...GRB2-associated-binding protein 1-4-like / GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH3 Domains / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2 / GRB2-associated-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Harkiolaki, M. / Tsirka, T. / Feller, S.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Distinct Binding Modes of Two Epitopes in Gab2 that Interact with the Sh3C Domain of Grb2.
著者: Harkiolaki, M. / Tsirka, T. / Lewitzky, M. / Simister, P.C. / Joshi, D. / Bird, L.E. / Jones, E.Y. / O'Reilly, N. / Feller, S.M.
履歴
登録2008年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
B: GRB2-ASSOCIATED-BINDING PROTEIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3882
ポリマ－8,3882
非ポリマー00
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-8.2 kcal/mol
Surface area5450 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.166, 41.166, 107.915
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2020-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2 / ADAPTER PROTEIN GRB2 / SH2/SH3 ADAPTER GRB2 / PROTEIN ASH / GRB2 SH3C


分子量: 6612.233 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 159-214 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-TERMINAL GP- OVERHANG DUE TO INFUSION VECTOR USED / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: OPIN J / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62993
#2: タンパク質・ペプチド GRB2-ASSOCIATED-BINDING PROTEIN 2 / GROWTH FACTOR RECEPTOR BOUND PROTEIN 2-ASSOCIATED PROTEIN 2 / GRB2-ASSOCIATED BINDER 2 / PP100 / GAB2


分子量: 1776.090 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 BINDING REGION, RESIDUES 508-522 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UQC2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 212 TO ALA
配列の詳細N-TERMINAL GP SEQUENCE IS DUE TO THE VECTOR USED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 22.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 2M TRI-AMMONIUM CITRATE, 0.1M BIS-TRIS PROPANE PH7, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→50 Å / Num. obs: 8066 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 19.5 % / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 1.58→1.64 Å / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VVK

2vvk


解像度: 1.58→35.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 1.814 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21907 369 4.6 %RANDOM
Rwork0.18812 ---
obs0.18951 7645 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20.27 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→35.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数570 0 0 42 612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.022592
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.02409
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5971.922806
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9673985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg17.584570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.7392435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.1711586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.963155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02674
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02129
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2110.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1180.225
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2680.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0820.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2941.5443
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5312570
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3613282
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3614.5235
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.58→1.621 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.256 25
Rwork0.253 543

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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