[日本語] English
万見
- PDB-2aob: Crystal structures of a high-affinity macrocyclic peptide mimetic... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aob
タイトルCrystal structures of a high-affinity macrocyclic peptide mimetic in complex with the Grb2 SH2 domain
要素Growth factor receptor-bound protein 2
キーワードTRANSFERASE / Grb2 SH2 / peptide mimetic / domain swapping / Kinase signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / SHC1 events in ERBB4 signaling / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signalling to RAS / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / ephrin receptor binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / phosphotyrosine residue binding / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / NCAM signaling for neurite out-growth / FCERI mediated Ca+2 mobilization / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to ionizing radiation / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-S1S / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Phan, J. / Shi, Z.D. / Burke, T.R. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structures of a High-affinity Macrocyclic Peptide Mimetic in Complex with the Grb2 SH2 Domain.
著者: Phan, J. / Shi, Z.D. / Burke, T.R. / Waugh, D.S.
履歴
登録2005年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
C: Growth factor receptor-bound protein 2
D: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,35916
ポリマ－46,3014
非ポリマー9,05812
水6,720373
1
A: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3496
ポリマ－11,5751
非ポリマー3,7745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3302
ポリマ－11,5751
非ポリマー7551
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5945
ポリマ－11,5751
非ポリマー3,0194
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0853
ポリマ－11,5751
非ポリマー1,5102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
C: Growth factor receptor-bound protein 2
D: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6798
ポリマ－23,1502
非ポリマー4,5296
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8710 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area11060 Å2
手法PISA, PQS
6
A: Growth factor receptor-bound protein 2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6798
ポリマ－23,1502
非ポリマー4,5296
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8670 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area11040 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.817, 106.191, 102.083
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
Growth factor receptor-bound protein 2 / GRB2 adapter protein / SH2/SH3 adapter GRB2 / Ash protein


分子量: 11575.156 Da / 分子数: 4 / 断片: SH2 (residues 55 - 153) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2, ASH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62993
#2: 化合物
ChemComp-S1S / 2-(4-((9S,10S,14S,Z)-18-(2-AMINO-2-OXOETHYL)-9-(CARBOXYMETHYL)-14-(NAPHTHALEN-1-YLMETHYL)-8,17,20-TRIOXO-7,16,19-TRIAZASPIRO[5.14]ICOS-11-EN-10-YL)PHENYL)MALONIC ACID


分子量: 754.825 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H46N4O10
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.7
詳細: PEG 3350, sodium acetate, sodium chloride, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月20日
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→25 Å / Num. all: 45886 / Num. obs: 44270 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 1.78→1.84 Å / % possible all: 87.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 6.69 / SU ML: 0.133 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29342 2245 5.1 %RANDOM
Rwork0.23212 ---
obs0.2352 42084 99.68 %-
all-45886 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.014 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3003 0 660 373 4036
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0213792
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.0312.1225158
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0985374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.4922.739157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.65215482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7331524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.6470.2505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.023024
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.21660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3240.22594
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2370.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.260.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4251.52002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.28123075
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.09432152
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3774.52083
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 169 -
Rwork0.303 3055 -
obs--99.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2742-0.00950.67140.1385-0.1522.5735-0.0149-0.02740.0373-0.01070.0106-0.0050.2623-0.05230.0043-0.1323-0.0026-0.0074-0.13730.0037-0.071821.564527.92950.2294
21.3785-0.11892.34070.0103-0.20193.9744-0.2095-0.04660.19770.01750.2683-0.04420.204-0.0038-0.0587-0.09260.0057-0.0533-0.0392-0.0023-0.094721.779427.6330.0624
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA56 - 1202 - 66
2X-RAY DIFFRACTION1BB59 - 1205 - 66
3X-RAY DIFFRACTION1CC56 - 1202 - 66
4X-RAY DIFFRACTION1DD59 - 1205 - 66
5X-RAY DIFFRACTION2AA121 - 15167 - 97
6X-RAY DIFFRACTION2BB121 - 15167 - 97
7X-RAY DIFFRACTION2CC121 - 15167 - 97
8X-RAY DIFFRACTION2DD121 - 15167 - 97

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る