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万見
- PDB-2vtu: crystal structure of bacteriophage MS2 covalent coat protein dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vtu
タイトルcrystal structure of bacteriophage MS2 covalent coat protein dimer
要素MS2 COAT PROTEIN
キーワードVIRUS / MS2 / DIMER / VIRION / OCTAHEDRON / RNA-BINDING / COAT PROTEIN / CAPSID PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of viral translation / T=3 icosahedral viral capsid / regulation of translation / structural molecule activity / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Levivirus coat protein / Levivirus coat protein / Bacteriophage RNA-type, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種ENTEROBACTERIO PHAGE MS2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Plevka, P. / Tars, K. / Liljas, L.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Crystal Packing of a Bacteriophage MS2 Coat Protein Mutant Corresponds to Octahedral Particles.
著者: Plevka, P. / Tars, K. / Liljas, L.
履歴
登録2008年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: MS2 COAT PROTEIN
L: MS2 COAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7442
ポリマ－54,7442
非ポリマー00
水00
1
J: MS2 COAT PROTEIN
L: MS2 COAT PROTEIN
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,313,85048
ポリマ－1,313,85048
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation23
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)220.438, 220.438, 220.438
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432
モデル数2
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: O (正8面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given / Matrix: (1), (1), (1))

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要素

#1: タンパク質 MS2 COAT PROTEIN


分子量: 27371.877 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-130,2 AND 4-130 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: EACH CHAIN COMPRISES A REPEAT UNIT CONTAINING RESIDUES 2-130 (PDB RESIDUES 1-129), RESIDUE 2 (PDB RESIDUE 130) AND 4-130 (PDB RESIDUES 131-257)
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIO PHAGE MS2 (ファージ)
プラスミド: PBAD / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P03612

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.32M NA2HPO4, 0.08M NAH2PO4 AND 5% PEG 8000, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→45 Å / Num. obs: 6079 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
BEAST位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2MS2

2ms2


解像度: 3.5→45 Å / Rfactor Rfree error: 0.083 / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET USING AMPLITUDES
詳細: THE DIFFRACTION DATA REPRESENTS AN AVERAGE OF TWO ORIENTATIONS DEMONSTRATED BY THE TWO MODELS. CHAIN J IN MODEL 1 AND 2 ARE APPROXIMATELY 180 DEGREES ROTATED TO EACH OTHER. THE SUBUNIT L HAS ...詳細: THE DIFFRACTION DATA REPRESENTS AN AVERAGE OF TWO ORIENTATIONS DEMONSTRATED BY THE TWO MODELS. CHAIN J IN MODEL 1 AND 2 ARE APPROXIMATELY 180 DEGREES ROTATED TO EACH OTHER. THE SUBUNIT L HAS 0.25 OCCUPANCY, BECAUSE TWOFOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS PUTS 180 DEGREE ROTATED COPY OF THE L SUBUNIT ON TOP OF ITSELF.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3102 308 5 %RANDOM
Rwork0.2723 ---
obs0.2723 6079 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 15.2947 Å2 / ksol: 0.984345 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.64 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.39 Å1.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3846 0 0 0 3846
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.054
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.61
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.083 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.561 46 4.6 %
Rwork0.533 944 -
obs--99.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: CNS_TOPPAR_PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: CNS_TOPPAR_PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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