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- PDB-2vet: CRYSTAL STRUCTURE OF THE THYMIDYLATE SYNTHASE K48Q COMPLEXED WITH DUMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vet
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE THYMIDYLATE SYNTHASE K48Q COMPLEXED WITH DUMP
要素THYMIDYLATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / REPRESSOR / CYTOPLASM / RNA-BINDING / NUCLEOTIDE BIOSYNTHESIS / DUMP SUBSTRATE / METHYLTRANSFERASE / THYMIDYLATE SYNTHASE / TRANSLATION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sotelo-Mundo, R.R. / Arreola, R. / Maley, F. / Montfort, W.R.
引用ジャーナル: Int.J.Biochem.Cell Biol. / 年: 2008
タイトル: Role of an Invariant Lysine Residue in Folate Binding on Escherichia Coli Thymidylate Synthase: Calorimetric and Crystallographic Analysis of the K48Q Mutant.
著者: Arvizu-Flores, A.A. / Sugich-Miranda, R. / Arreola, R. / Garcia-Orozco, K.D. / Velazquez-Contreras, E.F. / Montfort, W.R. / Maley, F. / Sotelo-Mundo, R.R.
履歴
登録2007年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02024年5月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8672
ポリマ－30,5591
非ポリマー3081
水79344
1
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7344
ポリマ－61,1172
非ポリマー6162
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555x,-y,-z+1/21
Buried area5410 Å2
ΔGint-27.2 kcal/mol
Surface area25610 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.870, 132.870, 132.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2023-

HOH

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要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE SYNTHASE / TS / TSASE /


分子量: 30558.615 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DUMP\: 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21 / プラスミド: PET17B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 48 TO GLN
非ポリマーの詳細2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE (UMP): UMP OR DUMP IS THE SUBSTRATE MOLECULE CARBOXY GROUP (CBX): ...2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE (UMP): UMP OR DUMP IS THE SUBSTRATE MOLECULE CARBOXY GROUP (CBX): CBX IS LINKED TO MET1 FORMING A N-FORMYLMETHIONINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 20 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER, 4 MM DTT AND INCREMENTS IN AMMONIUM SULFATE FROM 2.05 TO 2.6 M, PH 7.5 TO 8

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→95.35 Å / Num. obs: 21347 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル% possible all: 76.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MADNESSデータ削減
PROCORデータ削減
Agrovataデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1FFL AND 1FWM

1ffl

1fwm


解像度: 2.2→15.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 7243279.45 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET USING AMPLITUDES
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1426 7.8 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.185 18173 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.3333 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→15.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2150 0 23 44 2217
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 175 7.1 %
Rwork0.246 2290 -
obs--75.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LIGAND.PARLIGAND2.TOP
X-RAY DIFFRACTION4DU3.PARDU3.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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