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- PDB-2vcp: Crystal structure of N-Wasp VC domain in complex with skeletal actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vcp
タイトルCrystal structure of N-Wasp VC domain in complex with skeletal actin
要素
  • ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
  • NEURAL WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ACTIN-BINDING / TRANSCRIPTION / MUSCLE PROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / TRANSCRIPTION REGULATION / METHYLATION / ATP-BINDING / CYTOSKELETON / PHOSPHORYLATION / WH2 / WASP / ACTIN / NUCLEUS / TWINNING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / negative regulation of lymphocyte migration / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / GTPase regulator activity / actin cap / vesicle organization / vesicle transport along actin filament / vesicle budding from membrane ...negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / negative regulation of lymphocyte migration / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / GTPase regulator activity / actin cap / vesicle organization / vesicle transport along actin filament / vesicle budding from membrane / actin polymerization or depolymerization / dendritic spine morphogenesis / protein-containing complex localization / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of filopodium assembly / regulation of postsynapse organization / cytoskeletal motor activator activity / RHOV GTPase cycle / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / CDC42 GTPase cycle / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / response to bacterium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / calcium-dependent protein binding / endocytic vesicle membrane / actin cytoskeleton / lamellipodium / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of protein localization / actin binding / cell body / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / protein-containing complex assembly / hydrolase activity / protein domain specific binding / cell division / glutamatergic synapse / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Actin; Chain A, domain 2 / WH2 domain ...Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Actin; Chain A, domain 2 / WH2 domain / Actin; Chain A, domain 2 / WH2 domain profile. / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / PH-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin nucleation-promoting factor WASL / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Gaucher, J.F. / Didry, D. / Carlier, M.F.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2012
タイトル: Interactions of isolated C-terminal fragments of neural Wiskott-Aldrich syndrome protein (N-WASP) with actin and Arp2/3 complex.
著者: Gaucher, J.F. / Mauge, C. / Didry, D. / Guichard, B. / Renault, L. / Carlier, M.F.
履歴
登録2007年9月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月8日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22013年1月30日Group: Database references
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.42019年2月27日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
B: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
D: NEURAL WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN
E: NEURAL WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,5008
ポリマ－103,4054
非ポリマー1,0954
水00
1
A: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
D: NEURAL WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2504
ポリマ－51,7032
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-27.9 kcal/mol
Surface area17460 Å2
手法PISA
2
B: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
E: NEURAL WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2504
ポリマ－51,7032
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint-29.3 kcal/mol
Surface area17550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.240, 136.240, 205.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.6585, -0.75257, -0.00279), (-0.75257, -0.65851, 0.0022), (-0.00349, 0.00065, -0.99999)0.1224, -0.01228, 58.81274
2given(0.66473, -0.74702, 0.00998), (-0.74691, -0.6648, -0.01318), (0.01648, 0.0013, -0.99986)-0.63953, 1.5029, 59.61977

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要素

#1: タンパク質 ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE / ALPHA-ACTIN-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 3-377 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 NEURAL WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN / N-WASP


分子量: 9827.051 Da / 分子数: 2 / 断片: WH2 1,2 AND C DOMAIN, RESIDUES 392-484 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PBAD33 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: O00401
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.2 %
解説: MOLECULAR REPLACEMENT WAS PERFORMED IN THE SUPER GROUP P6122
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: VAPOR DIFFUSION METHOD (4 C) PROTEIN SOLUTION: 0.18MM ACTIN, 0.36MM N-WASP PEPTIDE, 5MM TRIS.HCL PH7.0, ATP 0.2MM, CACL2 0.02MM, TCEP 20MM, NAN3 0.01%. RESERVOIR: 10.2% (V/V) TACSIMATE, 13. ...詳細: VAPOR DIFFUSION METHOD (4 C) PROTEIN SOLUTION: 0.18MM ACTIN, 0.36MM N-WASP PEPTIDE, 5MM TRIS.HCL PH7.0, ATP 0.2MM, CACL2 0.02MM, TCEP 20MM, NAN3 0.01%. RESERVOIR: 10.2% (V/V) TACSIMATE, 13.2%(W/V)PEG 8000, 100MM HEPES PH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97551
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月10日 / 詳細: DOUBLE CRYSTAL, SI(111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97551 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.3 Å / Num. obs: 35056 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 35.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2A3Z

2a3z


解像度: 3.2→20 Å / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ
詳細: 1. BULK SOLVENT MODEL USED. 2. THE DATA WERE MEROHEDRALLY TWINNED IN THE SPACE GROUP P61 WITH THE TWIN LAW H,-H-K,-L. THE TWINNING FRACTION WAS 0.432. 3. THE REFINEMENT WAS AGAINST THE NON- ...詳細: 1. BULK SOLVENT MODEL USED. 2. THE DATA WERE MEROHEDRALLY TWINNED IN THE SPACE GROUP P61 WITH THE TWIN LAW H,-H-K,-L. THE TWINNING FRACTION WAS 0.432. 3. THE REFINEMENT WAS AGAINST THE NON-DETWINNED DATA USING CNS IN THE TWIN MODE. 4. ALL R FACTORS, ARE SO CALLED TWINNED R FACTORS, AND ARE CALCULATED FROM THE DIFFERENCE BETWEEN THE TWINNED FOBS AND THE TWINNED FCALC. 5. STRICT NCS BETWEEN MOLECULES A, D,F AND B,E,G WERE FIRST USED. RESTRAINT NCS WERE USED FOR THE LATEST STAGES OF REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.331 1453 4.1 %RANDOM
Rwork0.275 ---
obs0.275 32407 91.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.584 Å2 / ksol: 0.25991 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.07 Å2-6.5 Å20 Å2
2---2.07 Å20 Å2
3---5.42 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.44 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6092 0 64 0 6156
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 107 4.1 %
Rwork0.296 2338 -
obs--70 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ATP.PARATP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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