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- PDB-2v7q: The structure of F1-ATPase inhibited by I1-60HIS, a monomeric for... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v7q
タイトルThe structure of F1-ATPase inhibited by I1-60HIS, a monomeric form of the inhibitor protein, IF1.
要素
  • (ATP SYNTHASE ...) x 5
  • ATPASE INHIBITOR
キーワードHYDROLASE / ION TRANSPORT / MITOCHONDRION / TRANSIT PEPTIDE / INHIBITOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / negative regulation of hydrolase activity / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / heme biosynthetic process / Mitochondrial protein degradation ...negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / negative regulation of hydrolase activity / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / heme biosynthetic process / Mitochondrial protein degradation / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / aerobic respiration / erythrocyte differentiation / ADP binding / ATPase binding / protein homotetramerization / calmodulin binding / mitochondrial inner membrane / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP ...Single helix bin / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Gledhill, J.R. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: How the Regulatory Protein, If1, Inhibits F1- ATPase from Bovine Mitochondria.
著者: Gledhill, J.R. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
履歴
登録2007年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 13-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 14-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA
G: ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN
H: ATP SYNTHASE DELTA CHAIN
I: ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN
J: ATPASE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)382,24821
ポリマ－379,65510
非ポリマー2,59211
水34,9491940
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area47950 Å2
ΔGint-230.6 kcal/mol
Surface area144720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)262.534, 103.271, 135.559
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
ATP SYNTHASE ... , 5種, 9分子 ABCDEFGHI

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM / ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM


分子量: 55332.219 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 44-553 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: Q1JQC4, UniProt: P19483*PLUS, EC: 3.6.1.14
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA / ATP SYNTHASE BETA CHAIN


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 47-528 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00829, EC: 3.6.1.14
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN / ATP SYNTHASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 26-297 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05631, EC: 3.6.1.34
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE DELTA CHAIN / ATP SYNTHASE DELTA SUBUNIT


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 23-168 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05630, EC: 3.6.1.14
#5: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN / ATP SYNTHASE EPSILON SUBUNIT


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05632, EC: 3.6.1.14

-
タンパク質 , 1種, 1分子 J

#6: タンパク質 ATPASE INHIBITOR / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE INHIBITOR PROTEIN


分子量: 7462.098 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 26-85 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 組織: MUSCLE / 器官: HEART / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P01096

-
非ポリマー , 5種, 1951分子

#7: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1940 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細I1-60HIS IS A TRUNCATED FRAGMENT OF THE BOVINE ATPASE INHIBITOR PROTEIN. RESIDUES 1-60 PLUS 6 C- ...I1-60HIS IS A TRUNCATED FRAGMENT OF THE BOVINE ATPASE INHIBITOR PROTEIN. RESIDUES 1-60 PLUS 6 C-TERMINAL HISTIDINES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.21 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.2 / 詳細: pH 8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→69.7 Å / Num. obs: 212416 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OHH

1ohh


解像度: 2.1→37.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 10.233 / SU ML: 0.144 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 10665 5 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.193 201634 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.17 Å20 Å20 Å2
2---1.19 Å20 Å2
3---3.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25321 0 157 1940 27418
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02225875
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.221.98734986
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.34453308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.16524.2051075
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.62154581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.15615187
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.24074
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0219107
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.212301
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.217841
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.22050
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2470.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.329316952
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.117526419
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5879939
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.114108562
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.301 728
Rwork0.227 14277
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2828-0.49970.75172.06560.21413.6564-0.07430.04340.26350.06470.0611-0.1434-0.2070.18510.0131-0.0566-0.0133-0.0515-0.0486-0.0003-0.0919138.64639.444510.7341
20.8711-0.1331-0.23330.5633-0.40131.3481-0.0441-0.12850.11820.0990.04310.0612-0.037-0.04790.0009-0.00270.00680.0042-0.0948-0.0364-0.0921110.704146.341521.3246
35.39320.8695-0.24514.38810.35451.81020.0451-0.45750.54550.4082-0.01830.8193-0.0687-0.6037-0.0269-0.16960.05670.16650.0857-0.06060.005981.16252.770528.701
42.02720.0469-0.42653.18791.1291.860.0163-0.1203-0.08680.17560.0395-0.11570.09290.0992-0.0558-0.03870.0495-0.0128-0.0520.0391-0.1071135.0199-2.057112.8418
50.72260.1413-0.07031.40440.05730.66730.0113-0.0905-0.08190.1594-0.02920.16170.0821-0.05510.0179-0.00870.02080.0489-0.07310.0516-0.068105.6848-10.588412.8718
64.19560.8294-1.50655.5583-0.95633.2522-0.04040.3095-0.3529-0.0359-0.02121.34850.1779-0.64430.0617-0.2805-0.06630.1924-0.0808-0.12770.37475.8119-16.734513.8062
72.3066-0.23480.14062.4988-0.8072.58820.00950.188-0.2334-0.00790.02770.02820.0420.0383-0.0372-0.10950.00070.02790.0549-0.053-0.1395135.423616.736-24.4997
80.8911-0.3001-0.11741.50020.19580.4528-0.00840.19030.035-0.2644-0.04630.2433-0.0320.01210.0547-0.0574-0.0172-0.06350.00130.0178-0.0772106.577725.5145-30.5418
94.02140.3550.04442.94930.87593.3894-0.08720.17890.2087-0.14980.09370.8517-0.0832-0.6419-0.0065-0.18840.0339-0.2720.03160.01460.300176.200529.6639-34.3755
100.8787-0.2556-0.1412.14930.15531.97130.00060.09520.0768-0.00460.0521-0.171-0.1360.1853-0.0528-0.0875-0.0396-0.00520.00870.0005-0.075136.833838.7-15.4815
110.8155-0.1436-0.06450.42660.0330.4905-0.030.1380.1551-0.00690.01960.0483-0.06380.01630.0104-0.0254-0.0227-0.0165-0.06670.0698-0.0393110.519451.5018-11.8904
122.17850.3614-0.04871.1751-0.14940.7404-0.0660.22110.145-0.08610.0270.435-0.1825-0.20480.039-0.09760.0655-0.0767-0.08170.05520.079279.64851.6288-7.7982
131.67060.5244-0.48742.1075-0.03521.7439-0.0837-0.1705-0.12550.2335-0.0199-0.13470.06020.12210.1036-0.01260.0584-0.0525-0.01690.0029-0.1224136.06421.038525.2549
140.8549-0.09570.02931.24170.31080.8518-0.0774-0.2485-0.06220.28460.0180.22390.0469-0.13120.05940.00640.04110.08080.01220.0376-0.0938108.382715.564635.025
1513.40240.4487-0.60141.3070.51632.3778-0.0762-0.48050.1856-0.06550.14120.6206-0.3514-0.6689-0.065-0.05860.05810.3019-0.07770.10420.005278.145114.278640.7009
161.63490.89090.37911.512-0.68832.5030.00330.1066-0.1686-0.00780.031-0.0780.10370.2134-0.0343-0.06450.0610.0459-0.0102-0.0159-0.0828133.7519-5.5075-10.7222
170.6887-0.0575-0.03131.57480.18370.32030.00750.1081-0.0446-0.0126-0.04870.23330.1227-0.03760.0412-0.0603-0.0120.0205-0.0443-0.0137-0.0495105.3235-5.7924-18.641
180.961-1.0128-0.40363.01060.84381.7434-0.1650.1472-0.48320.2486-0.2271.10750.1124-0.44680.392-0.2973-0.07380.0772-0.0983-0.18520.506775.76211.9843-14.6179
1911.7138-2.1464-1.53950.55410.40030.7181-0.0027-0.14280.15540.13130.01330.1078-0.0055-0.0456-0.0106-0.0970.0140.073-0.1250.05350.053187.137322.69436.2944
205.5342-0.1733-1.31082.14750.70352.4676-0.0080.9042-0.3098-0.26940.03440.1369-0.0685-0.7809-0.0265-0.22890.02730.14490.2885-0.10450.002244.104326.6609-0.1327
219.02970.498-3.32573.68490.63116.00640.12230.0055-0.1386-0.0631-0.0338-0.00490.1361-0.3914-0.0885-0.24050.1130.11140.1064-0.0211-0.106728.95231.944719.2857
225.6765-0.48814.40337.26832.05915.9251-0.40390.07320.9281-0.59780.28340.5239-1.56490.36680.12050.03560.03550.19240.0392-0.09580.057435.889554.168714.6789
233.250.73210.37183.0277.429618.8960.15140.79030.498-0.95560.21660.2467-2.4371-0.2453-0.36810.09230.15280.20940.05270.12170.057535.899146.21697.7481
2411.7888-4.7329-34.25226.54422.9968121.07790.1090.17370.9971-0.7538-1.93650.1214-4.79350.24761.8275-0.0018-0.00120.00130.00120.0009-0.000251.639642.212810.0609
257.21011.4528-3.77088.44822.681111.43510.2179-0.02540.22240.41280.007-0.2589-0.35970.6694-0.22490.07530.01780.00850.08730.10110.262787.215433.22843.4972
2611.1979-11.62376.696415.1358-7.89425.3075-0.06960.20230.0497-0.1270.00040.29770.1419-0.22470.06920.05370.007-0.07020.2301-0.02130.42669.101142.6475-11.6685
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 95
2X-RAY DIFFRACTION2A96 - 379
3X-RAY DIFFRACTION2A1511 - 1512
4X-RAY DIFFRACTION3A380 - 510
5X-RAY DIFFRACTION4B24 - 95
6X-RAY DIFFRACTION5B96 - 379
7X-RAY DIFFRACTION5B1511 - 1512
8X-RAY DIFFRACTION6B380 - 510
9X-RAY DIFFRACTION7C23 - 95
10X-RAY DIFFRACTION8C96 - 379
11X-RAY DIFFRACTION8C1511 - 1512
12X-RAY DIFFRACTION9C380 - 510
13X-RAY DIFFRACTION10D9 - 82
14X-RAY DIFFRACTION11D83 - 363
15X-RAY DIFFRACTION11D1478 - 1479
16X-RAY DIFFRACTION12D364 - 477
17X-RAY DIFFRACTION13E10 - 82
18X-RAY DIFFRACTION14E83 - 363
19X-RAY DIFFRACTION15E364 - 474
20X-RAY DIFFRACTION16F9 - 82
21X-RAY DIFFRACTION17F83 - 363
22X-RAY DIFFRACTION17F1475 - 1476
23X-RAY DIFFRACTION18F364 - 474
24X-RAY DIFFRACTION19G1 - 30
25X-RAY DIFFRACTION19G220 - 272
26X-RAY DIFFRACTION20G31 - 219
27X-RAY DIFFRACTION21H15 - 97
28X-RAY DIFFRACTION22H98 - 145
29X-RAY DIFFRACTION23I1 - 27
30X-RAY DIFFRACTION24I28 - 47
31X-RAY DIFFRACTION25J8 - 20
32X-RAY DIFFRACTION26J21 - 50

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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