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万見
- PDB-2uzi: Crystal structure of HRAS(G12V) - anti-RAS Fv complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uzi
タイトルCrystal structure of HRAS(G12V) - anti-RAS Fv complex
要素
  • ANTI-RAS FV HEAVY CHAIN
  • ANTI-RAS FV LIGHT CHAIN
  • GTPASE HRAS
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / SIGNAL TRANSDUCTION / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / MEMBRANE / ANTIBODY / ONCOGENE / PALMITATE / INTRABODY / DISEASE MUTATION / NUCLEOTIDE-BINDING / PROTO-ONCOGENE / CANCER THERAPY / GOLGI APPARATUS / PRENYLATION / METHYLATION / LIPOPROTEIN / GTP- BINDING / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / intrinsic apoptotic signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cellular response to gamma radiation / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / RAS processing / Regulation of RAS by GAPs / Negative regulation of MAPK pathway / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / positive regulation of fibroblast proliferation / chemotaxis / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / MAPK cascade / T cell receptor signaling pathway / regulation of cell population proliferation / G protein activity
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Immunoglobulins ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tanaka, T. / williams, R.L. / Rabbitts, T.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Tumour Prevention by a Single Antibody Domain Targeting the Interaction of Signal Transduction Proteins with Ras.
著者: Tanaka, T. / Williams, R.L. / Rabbitts, T.H.
履歴
登録2007年4月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: ANTI-RAS FV HEAVY CHAIN
L: ANTI-RAS FV LIGHT CHAIN
R: GTPASE HRAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,70110
ポリマ－42,8263
非ポリマー8757
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.528, 84.632, 62.592
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11R-2096-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 R

#3: タンパク質 GTPASE HRAS / H-RAS ONCOPROTEIN / TRANSFORMING PROTEIN P21 / P21RAS / H-RAS-1 / C-H-RAS / HA-RAS


分子量: 18917.271 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 1-166 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRK172 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P01112

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#1: 抗体 ANTI-RAS FV HEAVY CHAIN


分子量: 12688.229 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRK-HISTEV-VH-RAS-VL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41
#2: 抗体 ANTI-RAS FV LIGHT CHAIN


分子量: 11220.517 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRK-HISTEV-VH-RAS-VL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41

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非ポリマー , 4種, 296分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN R, GLY 12 TO VAL
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.2 %
結晶化詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 17-18 % PEG3350, 400 MM ZINC ACETATE, 100 MM SODIUM CACODYLATE, PH 5.8, 0.03 % DICHLOROMETHANE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50.32 Å / Num. obs: 27214 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 3.7 / 冗長度: 3.38 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.42
反射 シェル解像度: 2→2.02 Å / 冗長度: 3.35 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.67 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
TRUNCATEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AGP, 1A2Y

1agp

1a2y


解像度: 2→41.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 4.749 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1369 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.198 25816 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3003 0 38 289 3330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223094
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8121.9634193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8855381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.86523.873142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.38815521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4351522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.2463
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.21498
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22064
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.2291
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2830.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4190.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1831.51964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79623061
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8731326
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1544.51132
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.293 114
Rwork0.208 1824

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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