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- PDB-2p6x: Crystal structure of human tyrosine phosphatase PTPN22 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p6x
タイトルCrystal structure of human tyrosine phosphatase PTPN22
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
キーワードHYDROLASE / Tyrosine phosphatase / Lymphoid phosphatase / PEP / LYP / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoanandamide dephosphorylation / positive regulation of granzyme B production / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway ...phosphoanandamide dephosphorylation / positive regulation of granzyme B production / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of T cell activation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide / negative regulation of interleukin-8 production / negative regulation of JUN kinase activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of innate immune response / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / phosphatase activity / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / T cell differentiation / positive regulation of type I interferon production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / negative regulation of autophagy / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / autophagy / kinase binding / SH3 domain binding / positive regulation of type II interferon production / T cell receptor signaling pathway / response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...: / Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Salah, E. / Barr, A. / Shrestha, L. / Alfano, I. / Burgess-Brown, N. / King, O. / Umeano, C. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.C.W. ...Ugochukwu, E. / Salah, E. / Barr, A. / Shrestha, L. / Alfano, I. / Burgess-Brown, N. / King, O. / Umeano, C. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.C.W. / Bunkoczi, G. / Turnbull, A. / Uppenberg, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / von Delft, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Large-scale structural analysis of the classical human protein tyrosine phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2007年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3137
ポリマ－73,0302
非ポリマー2845
水6,648369
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7014
ポリマ－36,5151
非ポリマー1863
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6123
ポリマ－36,5151
非ポリマー982
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.961, 48.442, 119.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.84, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 3 - 298 / Label seq-ID: 3 - 298

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22 / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase 70Z-PEP / Lymphoid phosphatase / LyP


分子量: 36514.840 Da / 分子数: 2
断片: PTPN22, Tyrosine-protein phosphatase catalytic domain
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN22, PTPN8 / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta / 参照: UniProt: Q9Y2R2, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 100 mM Bicine pH 7.9, 25% PEG 10000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→59.44 Å / Num. all: 54178 / Num. obs: 54178 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.389 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.389 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2OC3

2oc3


解像度: 1.9→59.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 6.611 / SU ML: 0.099 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21725 2761 5.1 %RANDOM
Rwork0.16352 ---
all0.16627 51408 --
obs0.16627 51408 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.663 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å20.41 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→59.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4830 0 17 369 5216
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0224983
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023440
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5181.9616750
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94138376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1455607
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.78423.938226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.02715883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1621530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2740
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025465
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021029
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2979
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.23458
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1880.22461
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22580
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2303
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0240.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0790.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2840.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.09853160
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.41451194
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.95674898
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.34692210
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.561111846
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1740medium positional0.430.5
2231loose positional0.585
1740medium thermal1.752
2231loose thermal2.9710
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 221 -
Rwork0.211 3746 -
obs--99.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.27850.0675-0.09570.6731-0.10811.0419-0.030.08190.1169-0.05790.04570.09040.0209-0.0415-0.0157-0.1113-0.0074-0.0198-0.12360.0215-0.076425.593420.5471103.5649
21.2182-0.0661-0.07631.3803-0.63171.9396-0.06290.17470.0031-0.2246-0.0545-0.1570.1370.18490.1174-0.06570.01470.023-0.08730.0001-0.1232-2.533821.204170.5653
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 3031 - 303
2X-RAY DIFFRACTION2BB3 - 2983 - 298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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