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万見
- PDB-2p24: I-Au/MBP125-135 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p24
タイトルI-Au/MBP125-135
要素
  • H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain
  • H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC / I-Au / immunoglobulin fold / MBP
機能・相同性
機能・相同性情報


antigen processing and presentation of peptide antigen / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / multivesicular body / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / positive regulation of T cell activation ...antigen processing and presentation of peptide antigen / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / multivesicular body / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / adaptive immune response / early endosome / lysosome / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / cell surface / Golgi apparatus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain / H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者McBeth, C. / Strong, R.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: A new twist in TCR diversity revealed by a forbidden alphabeta TCR.
著者: McBeth, C. / Seamons, A. / Pizarro, J.C. / Fleishman, S.J. / Baker, D. / Kortemme, T. / Goverman, J.M. / Strong, R.K.
履歴
登録2007年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999sequence Chain B contains MHC beta chain with peptide. The peptide is cloned in-frame with the beta ...sequence Chain B contains MHC beta chain with peptide. The peptide is cloned in-frame with the beta chain, and is attached from the c-terminus of the peptide to the n-terminus of the beta chain.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain
B: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0982
ポリマ－56,0982
非ポリマー00
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5940 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area17250 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.656, 103.656, 97.246
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-206-

HOH

21B-385-

HOH

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要素

#1: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain


分子量: 26426.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Aa / プラスミド: pRMHa3
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: P14438
#2: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain


分子量: 29671.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: I-Au / プラスミド: pRMHa3
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: P06344
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M NaOAc, 25% (w/v) PEG 1000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月28日
放射モノクロメーター: Single crystal, cylindrically bent, Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→46.4 Å / Num. obs: 29462 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 30.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.289 / Mean I/σ(I) obs: 5.99 / Num. unique all: 2879

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1K2D

1k2d


解像度: 2.15→46.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 4.988 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25996 1456 4.9 %RANDOM
Rwork0.20878 ---
obs0.21138 27960 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.293 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati sigma a0.133 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→46.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2997 0 0 206 3203
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0223083
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7341.9354208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6585372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.00223.742155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.54315456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0621519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022423
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21253
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.22018
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2220.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7661.51930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.22223030
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.32131358
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7764.51178
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.205 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 93 -
Rwork0.218 2036 -
obs--99.25 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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