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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5ksu | ||||||
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| Title | Crystal structure of HLA-DQ2.5-CLIP1 at 2.73 resolution | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / HLA / MHC / DQ2.5 / CLIP / celiac disease | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationnegative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization ...negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / T cell activation involved in immune response / T cell selection / positive regulation of type 2 immune response / MHC class II receptor activity / host-mediated suppression of symbiont invasion / MHC class II protein binding / negative thymic T cell selection / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of mature B cell apoptotic process / positive regulation of kinase activity / positive regulation of monocyte differentiation / positive thymic T cell selection / vacuole / CD4 receptor binding / cytokine receptor activity / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / prostaglandin biosynthetic process / positive regulation of neutrophil chemotaxis / positive regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of T cell differentiation / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / transport vesicle membrane / regulation of macrophage activation / antigen processing and presentation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / cytokine binding / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / : / immunoglobulin mediated immune response / Generation of second messenger molecules / Co-inhibition by PD-1 / response to type II interferon / positive regulation of chemokine production / positive regulation of B cell proliferation / multivesicular body / protein folding chaperone / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / negative regulation of cell migration / trans-Golgi network membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of interleukin-8 production / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / intracellular protein transport / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / endocytic vesicle membrane / late endosome membrane / late endosome / Downstream TCR signaling / amyloid-beta binding / protein-containing complex assembly / adaptive immune response / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / endosome membrane / protein stabilization / immune response / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / protein-containing complex / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.73 Å | ||||||
Authors | Nguyen, T.-B. / Jayaraman, P. / Bergseng, E. / Madhusudhan, M.S. / Kim, C.-Y. / Sollid, L.M. | ||||||
Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2017Title: Unraveling the structural basis for the unusually rich association of human leukocyte antigen DQ2.5 with class-II-associated invariant chain peptides. Authors: Nguyen, T.B. / Jayaraman, P. / Bergseng, E. / Madhusudhan, M.S. / Kim, C.Y. / Sollid, L.M. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5ksu.cif.gz | 321.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5ksu.ent.gz | 262.1 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5ksu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5ksu_validation.pdf.gz | 472.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5ksu_full_validation.pdf.gz | 479.9 KB | Display | |
| Data in XML | 5ksu_validation.xml.gz | 28.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 5ksu_validation.cif.gz | 39.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ks/5ksu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ks/5ksu | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5ksvC ![]() 1s9vS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 22423.109 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 1-193 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-DQA1 / Production host: unidentified baculovirus / References: UniProt: P01909#2: Protein | Mass: 23784.760 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 1-198 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-DQB1 / Production host: unidentified baculovirus / References: UniProt: O19712, UniProt: Q5Y7D3*PLUS#3: Protein/peptide | Mass: 1676.118 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: unidentified baculovirus / References: UniProt: P04233*PLUS#4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.2 Å3/Da / Density % sol: 61.6 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: PEG 8000, ammonium sulphate, sodium cacodylate, glycerol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 0.9795 Å |
| Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 16, 2010 |
| Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.73→39.26 Å / Num. obs: 30494 / % possible obs: 93.7 % / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11.7 |
| Reflection shell | Resolution: 2.73→2.8 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.998 / Num. measured obs: 2060 / % possible all: 86 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 1S9V Resolution: 2.73→39.164 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 31.19
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.73→39.164 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation











PDBj














unidentified baculovirus
