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- PDB-5ksv: Crystal structure of HLA-DQ2.5-CLIP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ksv
タイトルCrystal structure of HLA-DQ2.5-CLIP2
要素
  • HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
  • MHC class II HLA-DQ-alpha chain
  • MHC class II HLA-DQ-beta-1
キーワードIMMUNE SYSTEM / HLA-DQ2.5 / CLIP2
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization ...negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / T cell activation involved in immune response / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / T cell selection / positive regulation of type 2 immune response / host-mediated suppression of symbiont invasion / MHC class II receptor activity / negative thymic T cell selection / MHC class II protein binding / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of mature B cell apoptotic process / positive regulation of kinase activity / CD4 receptor binding / positive regulation of monocyte differentiation / positive thymic T cell selection / vacuole / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / cytokine receptor activity / positive regulation of neutrophil chemotaxis / prostaglandin biosynthetic process / positive regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of T cell differentiation / nitric-oxide synthase binding / regulation of macrophage activation / transport vesicle membrane / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / antigen processing and presentation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / cytokine binding / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / immunoglobulin mediated immune response / : / Generation of second messenger molecules / response to type II interferon / Co-inhibition by PD-1 / positive regulation of chemokine production / positive regulation of B cell proliferation / multivesicular body / protein folding chaperone / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / negative regulation of cell migration / trans-Golgi network membrane / positive regulation of interleukin-8 production / Cell surface interactions at the vascular wall / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / intracellular protein transport / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of T cell activation / positive regulation of fibroblast proliferation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / endocytic vesicle membrane / late endosome membrane / late endosome / Downstream TCR signaling / positive regulation of protein phosphorylation / amyloid-beta binding / protein-containing complex assembly / adaptive immune response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / protein stabilization / endosome membrane / immune response / external side of plasma membrane / Golgi membrane / lysosomal membrane / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / protein-containing complex / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 ...MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MHC class II HLA-DQ-alpha chain / MHC class II HLA-DQ-beta-1 / HLA class II histocompatibility antigen, DQ alpha 1 chain / HLA class II histocompatibility antigen gamma chain / HLA class II histocompatibility antigen DQ beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.195 Å
データ登録者Nguyen, T.B. / Jayaraman, P. / Bergseng, E. / Madhusudhan, M.S. / Kim, C.-Y. / Sollid, L.M.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Unraveling the structural basis for the unusually rich association of human leukocyte antigen DQ2.5 with class-II-associated invariant chain peptides.
著者: Nguyen, T.B. / Jayaraman, P. / Bergseng, E. / Madhusudhan, M.S. / Kim, C.Y. / Sollid, L.M.
履歴
登録2016年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class II HLA-DQ-alpha chain
B: MHC class II HLA-DQ-beta-1
C: HLA class II histocompatibility antigen gamma chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7663
ポリマ－47,7663
非ポリマー00
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7380 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area17530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.014, 137.014, 137.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-386-

HOH

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要素

#1: タンパク質 MHC class II HLA-DQ-alpha chain


分子量: 22423.109 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-193 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DQA1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O19705, UniProt: P01909*PLUS
#2: タンパク質 MHC class II HLA-DQ-beta-1


分子量: 23784.760 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-198 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DQB1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O19712, UniProt: Q5Y7D3*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド HLA class II histocompatibility antigen gamma chain


分子量: 1557.981 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P04233*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M BIS-TRIS, pH 5.5, 22% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.195→36.62 Å / Num. obs: 21943 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.195→2.25 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 1.037 / Num. measured obs: 1589 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1137精密化
HKL-2000データ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S9V

1s9v


解像度: 2.195→36.619 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2096 1125 5.13 %
Rwork0.1699 --
obs0.172 21938 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.195→36.619 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3003 0 0 175 3178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073082
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1174193
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5261123
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073470
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005538
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1951-2.2950.29591330.232547X-RAY DIFFRACTION98
2.295-2.4160.29031250.21032597X-RAY DIFFRACTION100
2.416-2.56730.25661410.20562566X-RAY DIFFRACTION100
2.5673-2.76550.29081380.19042599X-RAY DIFFRACTION100
2.7655-3.04360.2591410.18262597X-RAY DIFFRACTION100
3.0436-3.48380.21631510.16232595X-RAY DIFFRACTION100
3.4838-4.3880.1571440.14062616X-RAY DIFFRACTION100
4.388-36.62360.171520.16072696X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.23180.6815-0.30331.40350.80161.3025-0.0083-0.0503-0.28950.2039-0.0444-0.29140.28330.2545-0.01260.1620.02860.00490.15990.02880.160914.648347.460517.2593
26.39482.4185-5.43072.3711-2.28527.0204-0.3332-0.92240.02110.4533-0.305-0.35860.21630.96840.37550.14790.0086-0.04860.31220.00740.205325.110954.333621.9086
35.20192.15221.86632.73810.99311.9530.2359-0.520.29020.4602-0.08650.5930.1045-0.4088-0.10260.21240.01830.04980.24880.06590.21553.157342.233526.3873
44.0371-1.838-5.19691.1761.62648.2194-0.23640.3018-0.127-0.31430.19080.08880.2989-0.4205-0.19550.3269-0.19460.24030.077-0.05050.6001-2.019534.05449.8079
52.6371-0.4656-2.24180.78850.68141.9936-0.01950.0606-0.5104-0.1706-0.158-0.09460.360.20320.08090.2790.08650.06910.23550.01360.302120.039737.97523.0503
62.7223-0.22570.06770.614-0.80451.0425-0.38070.5842-0.9073-0.51480.0661-0.18390.55460.13020.20340.45730.06150.16510.3178-0.08940.51621.821931.9941-1.1367
72.19780.2647-0.41630.7615-0.27781.3447-0.0473-0.1592-0.093-0.1715-0.01910.13170.01660.01190.08320.10080.0190.02410.13280.0240.15710.640852.682415.2236
84.36562.42641.61164.67081.97793.0260.2631-1.52550.10770.7695-0.7302-0.06760.2074-0.25640.08720.1698-0.06050.04250.37380.08840.1856-9.390351.219625.284
99.3132.7865-4.14662.5447-1.09495.03160.0864-1.5930.1740.4525-0.30780.0269-0.38320.34480.13780.2886-0.0091-0.04330.4064-0.06720.22951.291462.167127.023
101.2197-0.6294-1.0940.36950.96933.03820.0108-0.11220.0522-0.01340.0681-0.1155-0.05550.3794-0.04220.151-0.0060.02820.15350.00790.149622.656259.85367.0819
111.7041-0.16830.11651.07060.00385.6542-0.08780.0517-0.16840.0402-0.06280.1263-0.04520.42210.13390.08810.00280.03070.15390.02670.187123.086856.1952-11.2696
122.93061.2218-0.77021.7003-0.01910.46720.23650.27150.513-0.1407-0.28350.0826-0.57230.05140.090.21980.00670.01940.39390.0580.295118.73859.7472-21.4826
131.89720.51-0.0980.5204-0.83476.47920.24660.115-0.193-0.01660.1849-0.0090.88140.2378-0.14020.15250.00650.03660.1250.02720.132920.49750.671-6.1005
142.18280.62110.08282.4034-1.68911.2882-0.00780.7280.0858-0.63750.211-0.1408-0.2371-0.57450.01870.2506-0.0009-0.01760.35540.0420.154426.359158.3158-22.0631
152.26710.483-2.00481.4119-1.69586.5210.62280.09330.33110.47950.3410.1235-1.24170.6751.14790.1131-0.13710.12380.35090.02350.143630.471460.7862-13.5865
165.2091.4041-0.7253.2163-0.73041.1267-0.0562-0.2945-0.2240.6124-0.1567-0.274-0.13280.31150.1440.19380.02840.00410.26170.01960.1169.350554.722525.9917
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 46 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 47 through 55 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 56 through 76 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 77 through 87 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 88 through 146 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 147 through 180 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 3 through 51 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 52 through 64 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 65 through 77 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 78 through 104 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 113 through 133 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 134 through 144 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 145 through 163 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 164 through 177 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 178 through 190 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid -3 through 9 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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