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万見
- PDB-2lb3: Structure of the WW domain of PIN1 in complex with a human phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lb3
タイトルStructure of the WW domain of PIN1 in complex with a human phosphorylated Smad3 derived peptide
要素
  • Mothers against decapentaplegic homolog 2
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSCRIPTION / PIN1 / SMAD / CDK / signal transduction / SIGNALING PROTEIN-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of binding / zygotic specification of dorsal/ventral axis / paraxial mesoderm morphogenesis / homomeric SMAD protein complex / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / endoderm formation ...regulation of binding / zygotic specification of dorsal/ventral axis / paraxial mesoderm morphogenesis / homomeric SMAD protein complex / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / endoderm formation / heteromeric SMAD protein complex / co-SMAD binding / odontoblast differentiation / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / pericardium development / secondary palate development / trophoblast cell migration / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / cis-trans isomerase activity / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / embryonic foregut morphogenesis / phosphothreonine residue binding / transforming growth factor beta receptor binding / Germ layer formation at gastrulation / primary miRNA processing / pulmonary valve morphogenesis / negative regulation of cell motility / type I transforming growth factor beta receptor binding / Formation of definitive endoderm / SMAD protein signal transduction / Signaling by Activin / ubiquitin ligase activator activity / activin receptor signaling pathway / Formation of axial mesoderm / positive regulation of BMP signaling pathway / Signaling by NODAL / response to cholesterol / regulation of protein localization to nucleus / embryonic cranial skeleton morphogenesis / I-SMAD binding / GTPase activating protein binding / pancreas development / aortic valve morphogenesis / signal transduction involved in regulation of gene expression / negative regulation of ossification / insulin secretion / anterior/posterior pattern specification / protein targeting to mitochondrion / ureteric bud development / endocardial cushion morphogenesis / protein peptidyl-prolyl isomerization / mitogen-activated protein kinase kinase binding / organ growth / adrenal gland development / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / SMAD binding / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / R-SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / cytoskeletal motor activity / mesoderm formation / postsynaptic cytosol / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / negative regulation of cell differentiation / anatomical structure morphogenesis / cell fate commitment / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / phosphatase binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / gastrulation / negative regulation of protein binding / positive regulation of GTPase activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of cytokinesis / post-embryonic development / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / phosphoprotein binding / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / lung development / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / synapse organization / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / regulation of protein stability / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / tau protein binding
類似検索 - 分子機能
MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain ...MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / SMAD/FHA domain superfamily / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Mothers against decapentaplegic homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Macias, M.J. / Aragon, E. / Goerner, N. / Zaromytidou, A. / Xi, Q. / Escobedo, A. / Massague, J.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2011
タイトル: A Smad action turnover switch operated by WW domain readers of a phosphoserine code.
著者: Aragon, E. / Goerner, N. / Zaromytidou, A.I. / Xi, Q. / Escobedo, A. / Massague, J. / Macias, M.J.
履歴
登録2011年3月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
B: Mothers against decapentaplegic homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,1192
ポリマ－5,1192
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 4231.692 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 6-41 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド Mothers against decapentaplegic homolog 2 / MAD homolog 2 / Mothers against DPP homolog 2 / JV18-1 / Mad-related protein 2 / hMAD-2 / SMAD ...MAD homolog 2 / Mothers against DPP homolog 2 / JV18-1 / Mad-related protein 2 / hMAD-2 / SMAD family member 2 / SMAD 2 / Smad2 / hSMAD2


分子量: 886.882 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 176-183 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15796
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure of the first domain of human PIN1 in complex with a human Smad3 derived peptide( resi 173-186).
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H NOESY
1212D 1H-1H TOCSY
1333D CBCA(CO)NH
1433D HN(CA)CB
1522D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 15N] NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMNEDD4LWW3-11
3 mMSMAD3-21
20 mMsodium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
2 mMsodium azide-51
1 mMNEDD4LWW3-6[U-100% 15N]2
3 mMSMAD3-72
20 mMsodium phosphate-82
100 mMsodium chloride-92
2 mMsodium azide-102
1 mMNEDD4LWW3-11[U-100% 13C; U-100% 15N]3
3 mMSMAD3-123
20 mMsodium phosphate-133
100 mMsodium chloride-143
2 mMsodium azide-153
試料状態イオン強度: 0.42 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CNS精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 557 / NOE intraresidue total count: 0 / NOE long range total count: 215 / NOE medium range total count: 56 / NOE sequential total count: 167 / Hydrogen bond constraints total count: 10
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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