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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2igf
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF AN ANTIBODY TO A PEPTIDE AND ITS COMPLEX WITH PEPTIDE ANTIGEN AT 2.8 ANGSTROMS
要素
  • IGG1-KAPPA B13I2 FAB (HEAVY CHAIN)
  • IGG1-KAPPA B13I2 FAB (LIGHT CHAIN)
  • PEPTIDE (RESIDUES 69-87 OF MYOHEMERYTHRIN)
キーワードIMMUNOGLOBULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


inorganic ion homeostasis / oxygen carrier activity / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Haemerythrin / Hemerythrin, metal-binding domain / Haemerythrin, iron-binding site / Hemerythrin-like superfamily / Hemerythrin family signature. / Hemerythrin-like / Hemerythrin HHE cation binding domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Myohemerythrin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Stanfield, R.L. / Wilson, I.A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1990
タイトル: Crystal structures of an antibody to a peptide and its complex with peptide antigen at 2.8 A.
著者: Stanfield, R.L. / Fieser, T.M. / Lerner, R.A. / Wilson, I.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Preliminary Crystallographic Data and Primary Sequence for Anti-Peptide Fab' B13I2 and its Complex with the C-Helix Peptide from Myohemerythrin
著者: Stura, E.A. / Stanfield, R.L. / Fieser, T.M. / Balderas, R.S. / Smith, L.R. / Lerner, R.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録1991年3月21日処理サイト: BNL
改定 1.01992年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: IGG1-KAPPA B13I2 FAB (LIGHT CHAIN)
H: IGG1-KAPPA B13I2 FAB (HEAVY CHAIN)
P: PEPTIDE (RESIDUES 69-87 OF MYOHEMERYTHRIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3894
ポリマ－50,1683
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5170 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area20030 Å2
手法PISA
2
L: IGG1-KAPPA B13I2 FAB (LIGHT CHAIN)
H: IGG1-KAPPA B13I2 FAB (HEAVY CHAIN)
P: PEPTIDE (RESIDUES 69-87 OF MYOHEMERYTHRIN)
ヘテロ分子

L: IGG1-KAPPA B13I2 FAB (LIGHT CHAIN)
H: IGG1-KAPPA B13I2 FAB (HEAVY CHAIN)
P: PEPTIDE (RESIDUES 69-87 OF MYOHEMERYTHRIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,7798
ポリマ－100,3366
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area13310 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area37090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.500, 142.500, 101.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Atom site foot note1: RESIDUES 8, 95, 141 OF THE *L* CHAIN AND 149, 151 OF THE *H* CHAIN ARE CIS PROLINES.
2: NAG 600 IS LINKED TO ASN L 26.

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要素

#1: 抗体 IGG1-KAPPA B13I2 FAB (LIGHT CHAIN)


分子量: 24148.803 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: A/J / 参照: PIR: PC4203
#2: 抗体 IGG1-KAPPA B13I2 FAB (HEAVY CHAIN)


分子量: 23807.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: A/J / 参照: PIR: S38864
#3: タンパク質・ペプチド PEPTIDE (RESIDUES 69-87 OF MYOHEMERYTHRIN)


分子量: 2211.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P02247
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
配列の詳細THE FAB' FRAGMENT IS NUMBERED BY THE CONVENTION OF E.KABAT (E.A.KABAT,T.T.WU,M.REID-MILLER,H.M. ...THE FAB' FRAGMENT IS NUMBERED BY THE CONVENTION OF E.KABAT (E.A.KABAT,T.T.WU,M.REID-MILLER,H.M.PERRY,K.S.GOTTESMAN, SEQUENCES OF PROTEINS OF IMMUNOLOGICAL INTEREST, 4TH ED., (1987), NATIONAL INSTITUTE OF HEALTH,BETHESDA,MD.).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.75 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: taken from Stura, E.A. et al(1989). J. Biol. Chem., 264, 15721-15725.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度単位一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
2mg/ml19-mer peptide1drop
3Mmonobasic sodium phosphate1reservoir
4Mdibasic potassium phosphate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 26851 / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 77906 / Rmerge(I) obs: 0.142

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.8→8 Å / Rfactor Rwork: 0.22
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3422 0 14 0 3436
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.98
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor all: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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