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- PDB-2hvg: Crystal Structure of Adenylosuccinate Lyase from Plasmodium Vivax -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hvg
タイトルCrystal Structure of Adenylosuccinate Lyase from Plasmodium Vivax
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / alpha helical / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Adenylosuccinate lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 ...Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Adenylosuccinate lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylosuccinate lyase / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Dong, A. / Lew, J. / Wasney, G.A. / Vedadi, M. / Ren, H. / Alam, Z. / Qiu, W. / Kozieradzki, I. / Weigelt, J. ...Wernimont, A.K. / Dong, A. / Lew, J. / Wasney, G.A. / Vedadi, M. / Ren, H. / Alam, Z. / Qiu, W. / Kozieradzki, I. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A. / Hui, R. / Hills, T. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Mol.Biochem.Parasitol. / 年: 2007
タイトル: Genome-scale protein expression and structural biology of Plasmodium falciparum and related Apicomplexan organisms.
著者: Vedadi, M. / Lew, J. / Artz, J. / Amani, M. / Zhao, Y. / Dong, A. / Wasney, G.A. / Gao, M. / Hills, T. / Brokx, S. / Qiu, W. / Sharma, S. / Diassiti, A. / Alam, Z. / Melone, M. / Mulichak, A. ...著者: Vedadi, M. / Lew, J. / Artz, J. / Amani, M. / Zhao, Y. / Dong, A. / Wasney, G.A. / Gao, M. / Hills, T. / Brokx, S. / Qiu, W. / Sharma, S. / Diassiti, A. / Alam, Z. / Melone, M. / Mulichak, A. / Wernimont, A. / Bray, J. / Loppnau, P. / Plotnikova, O. / Newberry, K. / Sundararajan, E. / Houston, S. / Walker, J. / Tempel, W. / Bochkarev, A. / Kozieradzki, I. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Roos, D. / Kain, K. / Hui, R.
履歴
登録2006年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 999SEQUENCE Authors state that LYS at position 364 is correct.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,08615
ポリマ－110,8372
非ポリマー1,24913
水10,160564
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9670 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area37620 Å2
手法PISA
2
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,17130
ポリマ－221,6744
非ポリマー2,49826
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area35180 Å2
ΔGint-506 kcal/mol
Surface area59390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.419, 177.599, 68.613
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-872-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: LEU / End label comp-ID: THR / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 3 - 445 / Label seq-ID: 22 - 464

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Adenylosuccinate lyase


分子量: 55418.449 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
プラスミド: p28a-thrombin-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-Oxford
参照: UniProt: Q8WSJ9, UniProt: A5KBL5*PLUS, adenylosuccinate lyase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.7 M NH42SO4, 0.1 M Na Citrate, 0.2 M K/Na Tartrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 62678 / Num. obs: 62489 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.229 / Mean I/σ(I) obs: 6.03 / Num. unique all: 6259 / Rsym value: 0.212 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 5.767 / SU ML: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.255 / ESU R Free: 0.213 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25078 3170 5.1 %RANDOM
Rwork0.20694 ---
all0.21001 62489 --
obs0.20919 59305 99.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.342 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.16 Å20 Å20.3 Å2
2---2.34 Å20 Å2
3---1.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7154 0 65 564 7783
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0227344
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3421.9619944
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.745888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.78124.524336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.78151318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3061534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.21140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.23587
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.25096
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.2505
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7141.54591
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.16627208
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.92133111
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9694.52736
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1724tight positional0.030.05
1706loose positional0.345
1724tight thermal0.170.5
1706loose thermal1.2210
LS精密化 シェル解像度: 2.301→2.361 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 231 -
Rwork0.214 4196 -
obs-4196 95.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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