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- PDB-2etk: Crystal Structure of ROCK 1 bound to hydroxyfasudil -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2etk
タイトルCrystal Structure of ROCK 1 bound to hydroxyfasudil
要素Rho-associated protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / dimer / dimerization / kinase / fasudil / hydroxyfasudil
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of angiotensin-activated signaling pathway / apical constriction / podocyte cell migration / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of phosphatase activity / regulation of keratinocyte differentiation / myoblast migration / positive regulation of connective tissue replacement / membrane to membrane docking / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis ...regulation of angiotensin-activated signaling pathway / apical constriction / podocyte cell migration / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of phosphatase activity / regulation of keratinocyte differentiation / myoblast migration / positive regulation of connective tissue replacement / membrane to membrane docking / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / response to transforming growth factor beta / : / regulation of cell junction assembly / positive regulation of dephosphorylation / negative regulation of bicellular tight junction assembly / bleb / negative regulation of phosphorylation / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / neuron projection arborization / embryonic morphogenesis / bleb assembly / negative regulation of biomineral tissue development / leukocyte tethering or rolling / regulation of synapse maturation / positive regulation of amyloid-beta clearance / actomyosin structure organization / regulation of establishment of endothelial barrier / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of stress fiber assembly / regulation of cell motility / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / aortic valve morphogenesis / regulation of establishment of cell polarity / RHOBTB1 GTPase cycle / motor neuron apoptotic process / RND3 GTPase cycle / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of neuron differentiation / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of focal adhesion assembly / leukocyte cell-cell adhesion / leukocyte migration / RHOB GTPase cycle / tau-protein kinase activity / EPHA-mediated growth cone collapse / mRNA destabilization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Apoptotic cleavage of cellular proteins / RHOC GTPase cycle / negative regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of focal adhesion assembly / mitotic cytokinesis / Rho protein signal transduction / RHOH GTPase cycle / smooth muscle contraction / epithelial to mesenchymal transition / RHOA GTPase cycle / regulation of cell adhesion / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of autophagy / regulation of microtubule cytoskeleton organization / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / regulation of cell migration / centriole / negative regulation of angiogenesis / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of protein binding / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / tau protein binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / VEGFA-VEGFR2 Pathway / small GTPase binding / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / G alpha (12/13) signalling events / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / peptidyl-serine phosphorylation / secretory granule lumen / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of MAPK cascade / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HFS / Rho-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Jacobs, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The Structure of Dimeric ROCK I Reveals the Mechanism for Ligand Selectivity.
著者: Jacobs, M. / Hayakawa, K. / Swenson, L. / Bellon, S. / Fleming, M. / Taslimi, P. / Doran, J.
履歴
登録2005年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-associated protein kinase 1
B: Rho-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6394
ポリマ－96,0252
非ポリマー6152
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5600 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area36630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.781, 181.781, 91.748
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is the same as the asymmetric unit-two kinase domains interacting via a dimerization domain.

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要素

#1: タンパク質 Rho-associated protein kinase 1 / Rho-associated / coiled-coil containing protein kinase 1 / p160 ROCK-1 / p160ROCK


分子量: 48012.285 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal and kinase domain, residues 6-415 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROCK1 / プラスミド: pBEV10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13464, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-HFS / 1-(1-HYDROXY-5-ISOQUINOLINESULFONYL)HOMOPIPERAZINE / HYDROXYFASUDIL / ヒドロキシファスジル


分子量: 307.368 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H17N3O3S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 4.5% PEG3350, 100mM Mes, pH 5.5, 50mM CaCl2, 10mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月28日
放射モノクロメーター: double-crystal silicon (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.96→19.91 Å / Num. all: 36625 / Num. obs: 34172 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.27 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 0.92 / Net I/σ(I): 17.2 / Scaling rejects: 13073
反射 シェル解像度: 2.96→3.07 Å / % possible obs: 76.2 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. measured obs: 272 / Χ2: 1.18 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK8.0SSIデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
Blu-Iceデータ収集
AMoRE位相決定
CNX2002精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ATP

1atp


解像度: 2.96→19.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 124774.109 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1665 4.9 %RANDOM
Rwork0.277 ---
all0.278 35349 --
obs0.278 33684 92.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 17.412 Å2 / ksol: 0.303 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 74.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.79 Å215.11 Å20 Å2
2--4.79 Å20 Å2
3----9.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.48 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.96→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6473 0 42 0 6515
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.871.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.52.5
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 200 4.3 %
Rwork0.376 4439 -
all-4639 -
obs--76.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.topprotein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2inhib.rtfwater_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3mass1.datmissing.dat
X-RAY DIFFRACTION4water.topparmxray.xpl

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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