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万見
- PDB-2cnw: GDPALF4 complex of the SRP GTPases Ffh and FtsY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cnw
タイトルGDPALF4 complex of the SRP GTPases Ffh and FtsY
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN FTSY
  • SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
キーワードSIGNAL RECOGNITION / INNER MEMBRANE / MEMBRANE TARGETING / NUCLEOTIDE-BINDING / GDP- ALUMINUM FLUORIDE / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE / RNA-BINDING / GTP-BINDING / CELL DIVISION / SIGNAL SEQUENCE RECOGNITION / SRP / FFH / FTSY / GTPASE / MEMBRANE / CELL CYCLE / CELL DIVISION-COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle binding / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity ...endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle binding / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SRP54, nucleotide-binding domain / Signal-recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle ...SRP54, nucleotide-binding domain / Signal-recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Signal recognition particle protein / Signal recognition particle receptor FtsY
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS AQUATICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Focia, P.J. / Gawronski-Salerno, J. / Coon V, J.S. / Freymann, D.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of a Gdp:Alf(4) Complex of the Srp Gtpases Ffh and Ftsy, and Identification of a Peripheral Nucleotide Interaction Site.
著者: Focia, P.J. / Gawronski-Salerno, J. / Coon V, J.S. / Freymann, D.M.
履歴
登録2006年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
B: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
C: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
D: CELL DIVISION PROTEIN FTSY
E: CELL DIVISION PROTEIN FTSY
F: CELL DIVISION PROTEIN FTSY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,70727
ポリマ－189,1956
非ポリマー4,51321
水11,187621
1
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
D: CELL DIVISION PROTEIN FTSY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5699
ポリマ－63,0652
非ポリマー1,5047
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
E: CELL DIVISION PROTEIN FTSY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5699
ポリマ－63,0652
非ポリマー1,5047
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
F: CELL DIVISION PROTEIN FTSY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5699
ポリマ－63,0652
非ポリマー1,5047
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)188.686, 188.686, 44.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.51089, -0.85951, 0.01493), (-0.85964, -0.51085, 0.007), (0.00161, -0.01641, -0.99986)0.99852, -109.08392, 29.65934
2given(-0.50481, -0.86321, 0.00672), (0.86323, -0.50481, 0.00199), (0.00167, 0.00681, 0.99998)-94.2154, -54.88711, -12.41887

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN / FFH / FIFTY-FOUR HOMOLOG


分子量: 32300.371 Da / 分子数: 3 / 断片: NG DOMAIN RESIDUES 1-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GDP, ALF4, GMP / 由来: (組換発現) THERMUS AQUATICUS (バクテリア) / プラスミド: PJGS3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA-2(DE3) / 参照: UniProt: O07347
#2: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN FTSY / FTSY


分子量: 30764.586 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 20-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GDP, ALF4, GMP / 由来: (組換発現) THERMUS AQUATICUS (バクテリア) / プラスミド: PJGS3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA-2(DE3) / 参照: UniProt: P83749

-
非ポリマー , 5種, 642分子

#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#6: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 621 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE FIRST 19 RESIDUES PRESENT IN THE UNP ENTRY P83749 WERE DELETED IN CHAINS D, E AND F.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.23 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 0.1M TRIS-HCL (PH 8.5), 25% (W/V) PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 0.97625
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→14.9 Å / Num. obs: 287923 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.39→2.52 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OKK

1okk


解像度: 2.39→14.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 8.447 / SU ML: 0.202 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.505 / ESU R Free: 0.282 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THIRTY THREE GLUTAMATE SIDECHAINS A53, A150, A173, A174, A207, A285, B46, B53, B57, B84, B150, B174, B B285, C11, C57, C84, C150, C173, C196, C201, C207, C285, D99, D D245, E151, E165, E204, ...詳細: THIRTY THREE GLUTAMATE SIDECHAINS A53, A150, A173, A174, A207, A285, B46, B53, B57, B84, B150, B174, B B285, C11, C57, C84, C150, C173, C196, C201, C207, C285, D99, D D245, E151, E165, E204, E245, F151, F165, F245 EXHIBIT EVIDENCE RADIATION DAMAGE AND THEIR CARBOXYLATE GROUP CD-OE1-OE2 ATOMS A MODELED AT 0.5 OCCUPANCY. ASPARTATE E79 ALSO EXHIBITS EVIDENCE RADIATION DAMAGE AND CARBOXYLATE GROUP ATOMS CG-OD1-OD2 ARE MOD AT 0.5 OCCUPANCY. WATERS THAT ARE IN CHAINS A, B, C, D, E AND F THE NUCLEOPHILIC AND METAL COORDINATING WATER MOLECULES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 3522 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.186 66478 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→14.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12920 0 276 621 13817
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02213527
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2852.0318288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.35951704
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.14823.636550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.224152452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.75915131
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.22063
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029879
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.26595
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2940.29222
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2893
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.030.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5791.58714
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.975213464
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.37735476
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2624.54818
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.39→2.45 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 222 -
Rwork0.217 4857 -
obs--99.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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